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- EMDB-51321: Structure of IPNV L5 capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51321
タイトルStructure of IPNV L5 capsid
マップデータ
試料
  • ウイルス: Infectious pancreatic necrosis virus (伝染性膵臓壊死症ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Structural polyprotein
キーワードSalmoid / Capsid / Birnavirus / Infectious pancreatic necrosis virus / IPNV / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / viral capsid / host cell cytoplasm / structural molecule activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Birnavirus VP3, domain 2 / Birnavirus VP3, domain 1 / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protease domain / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protein / Birnavirus VP4 protease domain profile. / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Infectious pancreatic necrosis virus (伝染性膵臓壊死症ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Munke A / Gamil A / Mikalsen A / Wang H / Evensen O / Okamoto K
資金援助 スウェーデン, ノルウェー, 6件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council2018-03387 スウェーデン
Swedish Research Council2023-01857 スウェーデン
Swedish Research Council2022-00236 スウェーデン
Swedish Research Council2018-00421 スウェーデン
Swedish Research Council2022-02347 スウェーデン
Norwegian Research Council324266 ノルウェー
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2025
タイトル: Structure of the T=13 capsid of infectious pancreatic necrosis virus (IPNV)-a salmonid birnavirus.
著者: Anna Munke / Amr Ahmed Abdelrahim Gamil / Aase B Mikalsen / Han Wang / Øystein Evensen / Kenta Okamoto /
要旨: Birnaviruses infect a broad range of vertebrate hosts, including fish and birds, and cause substantial economic losses in the fishery and livestock industries. The infectious pancreatic necrosis ...Birnaviruses infect a broad range of vertebrate hosts, including fish and birds, and cause substantial economic losses in the fishery and livestock industries. The infectious pancreatic necrosis virus (IPNV), an aquabirnavirus, specifically infects salmonids. While structures on T=1 subviral particles of the birnaviruses, including IPNV, have been studied, structural insights into the infectious T=13 particles have been limited to the infectious bursal disease virus (IBDV), an avibirnavirus. Determining the capsid structure of the T=13 particle of IPNV is crucial for advancing knowledge of its antigenicity, capsid assembly, and possible functional structures. Here, the capsid structure of the IPNV L5 strain has been determined at a resolution of 2.75 Å. The overall structure resembles the T=13 IBDV structure, with notable differences in the surface loops on the P domain of the VP2 capsid protein essential for antigenicity and virulence. Additionally, previously undescribed structural features have been identified, including the C-terminal regions of the VP2 subunits within the pentagonal assembly unit at each 5-fold axis, which interlock with adjacent VP2 subunits. This interlocking, together with class-averaged projections of triangular and pentagonal units, suggests that the pentagonal unit formation could be important for a correct T=13 particle assembly, preventing the formation of T=1 subviral particles. Furthermore, positively charged residues in obstructed capsid pores at each 5-fold axis are speculated to facilitate intraparticle genome synthesis of IPNV.IMPORTANCEAquabirnaviruses cause deadly infectious diseases in salmonid fish, posing significant challenges for both wild and farmed fish populations. The most prevalent aquabirnavirus worldwide is the infectious pancreatic necrosis virus, whose multifunctional capsid is critical to its infection, replication, and maturation. Previously, research has focused on the structure of the virus' non-infectious subviral capsid. In this study, however, the first structure of the large, infectious, and functional form of the capsid has been determined. This new capsid structure reveals functional motifs that were previously unclear in the non-infectious capsid. These motifs are believed to be essential for the virus' replication and particle assembly, making them promising targets for developing strategies to control virus proliferation.
履歴
登録2024年8月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月8日-
マップ公開2025年1月8日-
更新2025年7月23日-
現状2025年7月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51321.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51321.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.3 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.28 Å/pix.
x 700 pix.
= 898.8 Å		1.28 Å/pix.
x 700 pix.
= 898.8 Å		1.28 Å/pix.
x 700 pix.
= 898.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.284 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.92
最小 - 最大-1.9112991 - 3.982858
平均 (標準偏差)0.03813521 (±0.23051384)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-350-350-350
サイズ700700700
Spacing700700700
セルA=B=C: 898.80005 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_51321_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_51321_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Infectious pancreatic necrosis virus

全体名称: Infectious pancreatic necrosis virus (伝染性膵臓壊死症ウイルス)
要素
  • ウイルス: Infectious pancreatic necrosis virus (伝染性膵臓壊死症ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Structural polyprotein

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超分子 #1: Infectious pancreatic necrosis virus

超分子名称: Infectious pancreatic necrosis virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Purified from infected cell culture fluid / NCBI-ID: 11002 / 生物種: Infectious pancreatic necrosis virus / Sci species strain: L5 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
ウイルス殻Shell ID: 1 / T番号(三角分割数): 13

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分子 #1: Structural polyprotein

分子名称: Structural polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
由来(天然)生物種: Infectious pancreatic necrosis virus (伝染性膵臓壊死症ウイルス)
株: L5
分子量理論値: 55.724777 KDa
配列文字列: MNTNKATATY LKSIMLPETG PASIPDDITE RHILKQETSS YNLEVSESGS GILVCFPGAP GSRIGAHYRW NANQTGLEFD QWLETSQDL KKAFNYGRLI SRKYDIQSST LPAGLYALNG TLNAATFEGS LSEVESLTYN SLMSLTTNPQ DKVNNQLVTK G VTVLNLPT ...文字列:
MNTNKATATY LKSIMLPETG PASIPDDITE RHILKQETSS YNLEVSESGS GILVCFPGAP GSRIGAHYRW NANQTGLEFD QWLETSQDL KKAFNYGRLI SRKYDIQSST LPAGLYALNG TLNAATFEGS LSEVESLTYN SLMSLTTNPQ DKVNNQLVTK G VTVLNLPT GFDKPYVRLE DETPQGLQSM NGAKMRCTAA IAPRRYEIDL PSQRLPPVPA TGTLTTLYEG NADIVNSTTV TG DINFGLA RQPADETTFH FQLDFMGLDN DVPVVTVVSS ALATTDNHRG VSAKMTQSIP TENITKPITR VKLSYKINQQ TAI DNVATL GTMGPASVSF SSGNGNVPGV LRPITLVAYE KMTPLSILTV AGVSNYELIP NPELLKNMVT RYGKYDPEGL NYAK MILSH REELDIRTVW RTEEYKERTR VFNEITDFSS DLPTSKAWGW RDIVRGIRKV AAPVLSTLFP MAAPLIGMAD QFIGD LTKT NAAGGRYHSM AAGGRYKDVL ESWA

UniProtKB: Structural polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.08 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS (-)
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 27945 / 平均電子線量: 26.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: HELIUM
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 35498 / 詳細: including 12,898 dsRNA-genome filled particles
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1) / 使用した粒子像数: 35498
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: Predicted from sequence
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9gg2:
Structure of IPNV L5 capsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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