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万見
- EMDB-5132: The reconstructed F120 amyloid fibril represents the structure of... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5132
タイトルThe reconstructed F120 amyloid fibril represents the structure of a selected subpopulation from the Abeta(1-40) fibril sample with a mean crossover distance of 120 nm. The F140 subpopulation with a mean crossover distance of 140 nm had been studied and deposited previously (EMDB accession no. 5008).
マップデータCross-sectional density slice of the F120 amyloid fibril of 24 Angstrom thickness. F120 corresponds to a subpopulation of the Abeta(1-40) amyloid fibril sample with a mean crossover distance of 120 nm.
試料
  • 試料: Human Abeta (1-40)
  • タンパク質・ペプチド: Abeta
キーワードAlzheimer's disease / micromechanical properties / electron cryo-microscopy / amyloid fibrils
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 10.1 Å
データ登録者Sachse C / Faendrich M / Grigorieff N
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2010
タイトル: Nanoscale flexibility parameters of Alzheimer amyloid fibrils determined by electron cryo-microscopy.
著者: Carsten Sachse / Nikolaus Grigorieff / Marcus Fändrich /
履歴
登録2009年10月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年10月12日-
マップ公開2009年10月12日-
更新2016年3月2日-
現状2016年3月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5132_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5132.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 306.6 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cross-sectional density slice of the F120 amyloid fibril of 24 Angstrom thickness. F120 corresponds to a subpopulation of the Abeta(1-40) amyloid fibril sample with a mean crossover distance of 120 nm.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.4 Å/pix.
x 20 pix.
= 48. Å		2.4 Å/pix.
x 40 pix.
= 240. Å		2.4 Å/pix.
x 100 pix.
= 96. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.4 / ムービー #1: 1.4
最小 - 最大-1.45155275 - 3.52434707
平均 (標準偏差)0.00000001 (±0.9999938)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ4010020
Spacing1004020
セルA: 96.0 Å / B: 240.00002 Å / C: 48.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.42.42.4
M x/y/z4010020
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z96.000240.00048.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS1004020
D min/max/mean-1.4523.5240.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human Abeta (1-40)

全体名称: Human Abeta (1-40)
要素
  • 試料: Human Abeta (1-40)
  • タンパク質・ペプチド: Abeta

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超分子 #1000: Human Abeta (1-40)

超分子名称: Human Abeta (1-40) / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: helical / Number unique components: 1
分子量理論値: 4.33 KDa

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分子 #1: Abeta

分子名称: Abeta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Abeta / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8.7 / 詳細: 50 mM Borate
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Blot for 7 seconds before plunging
グリッド詳細: Quantifoil 400 mesh 1.3 micrometer holes
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 77.2 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: custom-built plunging apparatus. in coldroom at 277 K.
手法: Blot for 7 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 200,000 times magnification
日付2005年11月9日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 62 / 平均電子線量: 35 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 58333 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.9 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The fibrils in the sample were selected based on their uniform width. 2. The F120 subset of limited crossover distances (110-130 nm) was chosen for the reconstruction.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER
CTF補正詳細: Each particle CTFTILT
最終 角度割当詳細: one-degree sampling around helical axis, out-of-plane tilt 16 degree deviation (in 1 degree steps)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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