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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Native monomeric Myeloperoxidase bound to nucleosome core particle | |||||||||
![]() | Main map, sharpened by Phenix | |||||||||
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![]() | Histone / acidic patch / innate immunity / NETs / IMMUNE SYSTEM | |||||||||
機能・相同性 | ![]() myeloperoxidase / hypochlorous acid biosynthetic process / Events associated with phagocytolytic activity of PMN cells / phagocytic vesicle lumen / response to gold nanoparticle / response to yeast / respiratory burst involved in defense response / low-density lipoprotein particle remodeling / azurophil granule / response to food ...myeloperoxidase / hypochlorous acid biosynthetic process / Events associated with phagocytolytic activity of PMN cells / phagocytic vesicle lumen / response to gold nanoparticle / response to yeast / respiratory burst involved in defense response / low-density lipoprotein particle remodeling / azurophil granule / response to food / defense response to fungus / response to mechanical stimulus / removal of superoxide radicals / secretory granule / hydrogen peroxide catabolic process / peroxidase activity / defense response / azurophil granule lumen / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / heparin binding / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / lysosome / defense response to bacterium / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / heme binding / Neutrophil degranulation / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å | |||||||||
![]() | Raisch T / Burn GL / Tacke S / Winkler M / Prumbaum D / Thee S / Zychlinsky A / Raunser S | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Myeloperoxidase transforms chromatin into neutrophil extracellular traps. 著者: Garth Lawrence Burn / Tobias Raisch / Sebastian Tacke / Moritz Winkler / Daniel Prumbaum / Stephanie Thee / Niclas Gimber / Stefan Raunser / Arturo Zychlinsky / ![]() 要旨: Neutrophils, the most abundant and biotoxic immune cells, extrude nuclear DNA into the extracellular space to maintain homeostasis. Termed neutrophil extracellular traps (NETs), these protein- ...Neutrophils, the most abundant and biotoxic immune cells, extrude nuclear DNA into the extracellular space to maintain homeostasis. Termed neutrophil extracellular traps (NETs), these protein-modified and decondensed extracellular DNA scaffolds control infection and are involved in coagulation, autoimmunity and cancer. Here we show how myeloperoxidase (MPO), a highly expressed neutrophil protein, disassembles nucleosomes, thereby facilitating NET formation, yet also binds stably to NETs extracellularly. We describe how the oligomeric status of MPO governs both outcomes. MPO dimers interact with nucleosomal DNA using one protomer and concurrently dock into the nucleosome acidic patch with the other protomer. As a consequence, dimeric MPO displaces DNA from the core complex, culminating in nucleosome disassembly. On the other hand, MPO monomers stably interact with the nucleosome acidic patch without making concomitant DNA contacts, explaining how monomeric MPO binds to and licences NETs to confer hypohalous acid production in the extracellular space. Our data demonstrate that the binding of MPO to chromatin is governed by specific molecular interactions that transform chromatin into a non-replicative, non-encoding state that offers new biological functions in a cell-free manner. We propose that MPO is, to our knowledge, the first member of a class of proteins that convert chromatin into an immune effector. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 219 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 28.4 KB 28.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 196.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 121.5 MB 226.7 MB 226.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 939.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 939 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 22.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 29.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9gepMC ![]() 9genC ![]() 9geoC ![]() 9geqC ![]() 9gerC ![]() 9ihdC ![]() 9iheC ![]() 9ihfC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Main map, sharpened by Phenix | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.68 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Unsharpened map
ファイル | emd_51297_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map A
ファイル | emd_51297_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map B
ファイル | emd_51297_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Complex of myeloperoxidase and nucleosome core particle
+超分子 #1: Complex of myeloperoxidase and nucleosome core particle
+分子 #1: Histone H3.2
+分子 #2: Histone H4
+分子 #3: Histone H2A type 1
+分子 #4: Histone H2B 1.1
+分子 #7: Myeloperoxidase light chain
+分子 #8: Myeloperoxidase light chain
+分子 #5: Widom-601 DNA (145-MER)
+分子 #6: Widom-601 DNA (145-MER)
+分子 #9: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
+分子 #10: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 53.3 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |