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- EMDB-51296: Nucleosome core particle -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51296
タイトルNucleosome core particle
マップデータMain map, sharpened by Phenix
試料
  • 複合体: Nucleosome core particle
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: Widom-601 DNA (145-MER)
    • DNA: Widom-601 DNA (145-MER)
  • リガンド: water
キーワードHistone / acidic patch / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of chromatin / heterochromatin formation / nucleosome / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Raisch T / Burn GL / Tacke S / Winkler M / Prumbaum D / Thee S / Zychlinsky A / Raunser S
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Myeloperoxidase transforms chromatin into neutrophil extracellular traps.
著者: Garth Lawrence Burn / Tobias Raisch / Sebastian Tacke / Moritz Winkler / Daniel Prumbaum / Stephanie Thee / Niclas Gimber / Stefan Raunser / Arturo Zychlinsky /
要旨: Neutrophils, the most abundant and biotoxic immune cells, extrude nuclear DNA into the extracellular space to maintain homeostasis. Termed neutrophil extracellular traps (NETs), these protein- ...Neutrophils, the most abundant and biotoxic immune cells, extrude nuclear DNA into the extracellular space to maintain homeostasis. Termed neutrophil extracellular traps (NETs), these protein-modified and decondensed extracellular DNA scaffolds control infection and are involved in coagulation, autoimmunity and cancer. Here we show how myeloperoxidase (MPO), a highly expressed neutrophil protein, disassembles nucleosomes, thereby facilitating NET formation, yet also binds stably to NETs extracellularly. We describe how the oligomeric status of MPO governs both outcomes. MPO dimers interact with nucleosomal DNA using one protomer and concurrently dock into the nucleosome acidic patch with the other protomer. As a consequence, dimeric MPO displaces DNA from the core complex, culminating in nucleosome disassembly. On the other hand, MPO monomers stably interact with the nucleosome acidic patch without making concomitant DNA contacts, explaining how monomeric MPO binds to and licences NETs to confer hypohalous acid production in the extracellular space. Our data demonstrate that the binding of MPO to chromatin is governed by specific molecular interactions that transform chromatin into a non-replicative, non-encoding state that offers new biological functions in a cell-free manner. We propose that MPO is, to our knowledge, the first member of a class of proteins that convert chromatin into an immune effector.
履歴
登録2024年8月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年12月3日-
現状2025年12月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51296.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51296.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map, sharpened by Phenix
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.68 Å/pix.
x 400 pix.
= 272. Å		0.68 Å/pix.
x 400 pix.
= 272. Å		0.68 Å/pix.
x 400 pix.
= 272. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.68 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.5
最小 - 最大-28.994264999999999 - 44.899009999999997
平均 (標準偏差)-0.00000000000379 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 272.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map

ファイルemd_51296_additional_1.map
注釈Unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_51296_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_51296_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome core particle

全体名称: Nucleosome core particle
要素
  • 複合体: Nucleosome core particle
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: Widom-601 DNA (145-MER)
    • DNA: Widom-601 DNA (145-MER)
  • リガンド: water

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超分子 #1: Nucleosome core particle

超分子名称: Nucleosome core particle / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.631616 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFKTDLRFQS SAVMALQEAS EAYLVALFED TNLCAIHAKR VTIMPKDIQ LARRIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 9.99077 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KRHRKVLRDN IQGITKPAIR RLARRGGVKR ISGLIYEETR GVLKVFLENV IRDAVTYTEH AKRKTVTAMD VVYALKRQGR TLYGFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 12.183232 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVRN DEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KT

UniProtKB: Histone H2A type 1

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分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 10.792419 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RRKTRKESYA IYVYKVLKQV HPDTGISSKA MSIMNSFVND VFERIAGEAS RLAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKA VTKYTSA

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #5: Widom-601 DNA (145-MER)

分子名称: Widom-601 DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.610043 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #6: Widom-601 DNA (145-MER)

分子名称: Widom-601 DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.13877 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC) (DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #7: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 253 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 53.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 463202
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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