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万見
- EMDB-50844: CryoEM structure of RV-A89 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50844
タイトルCryoEM structure of RV-A89
マップデータCryoEm structure of RV-A89 [empty]
試料
  • ウイルス: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3
キーワードRV-A89 / rhinovirus / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral ...Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Wald J / Blaas D / Marlovits TC
資金援助 ドイツ, 5件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)INST152/772-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)152/774-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)152/775-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)152/776-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)152/777-1 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2024
タイトル: DMSO might impact ligand binding, capsid stability, and RNA interaction in viral preparations.
著者: Jiri Wald / Nikolaus Goessweiner-Mohr / Antonio Real-Hohn / Dieter Blaas / Thomas C Marlovits /
要旨: Dimethyl sulfoxide (DMSO) is a widely used solvent in drug research. However, recent studies indicate that even at low concentration DMSO might cause structural changes of proteins and RNA. The ...Dimethyl sulfoxide (DMSO) is a widely used solvent in drug research. However, recent studies indicate that even at low concentration DMSO might cause structural changes of proteins and RNA. The pyrazolopyrimidine antiviral OBR-5-340 dissolved in DMSO inhibits rhinovirus-B5 infection yet is inactive against RV-A89. This is consistent with our structural observation that OBR-5-340 is only visible at the pocket factor site in rhinovirus-B5 and not in RV-A89, where the hydrophobic pocket is collapsed. Here, we analyze the impact of DMSO in RV-A89 by high-resolution cryo-electron microscopy. Our 1.76 Å cryo-EM reconstruction of RV-A89 in plain buffer, without DMSO, reveals that the pocket-factor binding site is occupied by myristate and that the previously observed local heterogeneity at protein-RNA interfaces is absent. These findings suggest that DMSO elutes the pocket factor, leading to a collapse of the hydrophobic pocket of RV-A89. Consequently, the conformational heterogeneity observed at the RNA-protein interface in the presence of DMSO likely results from increased capsid flexibility due to the absence of the pocket factor and DMSO-induced affinity modifications. This local asymmetry may promote a directional release of the RNA genome during infection.
履歴
登録2024年7月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2024年12月18日-
現状2024年12月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50844.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50844.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEm structure of RV-A89 [empty]
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.41 Å/pix.
x 1000 pix.
= 413.019 Å		0.41 Å/pix.
x 1000 pix.
= 413.019 Å		0.41 Å/pix.
x 1000 pix.
= 413.019 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.41302 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.151
最小 - 最大-0.55189556 - 1.060366
平均 (標準偏差)0.0034571865 (±0.05011227)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100010001000
Spacing100010001000
セルA=B=C: 413.019 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_50844_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap 1

ファイルemd_50844_half_map_1.map
注釈halfmap_1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap 2

ファイルemd_50844_half_map_2.map
注釈halfmap_2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199

全体名称: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
要素
  • ウイルス: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3

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超分子 #1: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199

超分子名称: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 650130 / 生物種: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Capsid protein VP1

分子名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
分子量理論値: 23.982973 KDa
組換発現生物種: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
配列文字列: TRDETSIESF LGRSGCIAMI EFNTSSDKTE HDKIGKGFKT WKVSLQEMAQ IRRKYELFTY TRFDSEITIV TAAAAQGNDS GHIVLQFMY VPPGAPVPEK RDDYTWQSGT NASVFWQEGQ PYPRFTIPFM SIASAYYMFY DGYDGDSAAS KYGSVVTNDM G TICVRIVT ...文字列:
TRDETSIESF LGRSGCIAMI EFNTSSDKTE HDKIGKGFKT WKVSLQEMAQ IRRKYELFTY TRFDSEITIV TAAAAQGNDS GHIVLQFMY VPPGAPVPEK RDDYTWQSGT NASVFWQEGQ PYPRFTIPFM SIASAYYMFY DGYDGDSAAS KYGSVVTNDM G TICVRIVT SNQKHDSNIV CRIYHKAKHI KAWCPRPPRA VAYQHTHSTN YIP

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #2: Capsid protein VP2

分子名称: Capsid protein VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
分子量理論値: 27.150258 KDa
組換発現生物種: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
配列文字列: IQITRGDSTI TSQDTANAVV AYGVWPSYLT PDDATAIDKP TQPDTSSNRF YTLDSRSWTS ASSGWWWKLP DALKNMGIFG ENMFYHFLG RSGYTIHVQC NSSKFHQGLL IVAAIPEHQL ASATSGNVSV GYNHTHPGEQ GREVVPSRTS SDNKRPSDDS W LNFDGTLL ...文字列:
IQITRGDSTI TSQDTANAVV AYGVWPSYLT PDDATAIDKP TQPDTSSNRF YTLDSRSWTS ASSGWWWKLP DALKNMGIFG ENMFYHFLG RSGYTIHVQC NSSKFHQGLL IVAAIPEHQL ASATSGNVSV GYNHTHPGEQ GREVVPSRTS SDNKRPSDDS W LNFDGTLL GNLPIYPHQY INLRTNNSAT LILPYVNAVP MDSMLRHNNW SLVIIPICPL QVQPGGTQSI PITVSISPMF SE FSGPRS

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #3: Capsid protein VP3

分子名称: Capsid protein VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
分子量理論値: 25.399967 KDa
組換発現生物種: Human rhinovirus 89 ATCC VR-1199 (ライノウイルス)
配列文字列: PVMLTPGSGQ FLTTDDTQSP SAFPYFHPTK EIFIPGQVRN LIEMCQVDTL IPVNNTQENV RSVNMYTVDL RTQVDLAKEV FSIPVDIAS QPLATTLIGE LASYYTHWTG SLRFSFMFCG SASSTLKLLI AYTPPGVGKP KSRREAMLGT HLVWDVGLQS T ASLVVPWV ...文字列:
PVMLTPGSGQ FLTTDDTQSP SAFPYFHPTK EIFIPGQVRN LIEMCQVDTL IPVNNTQENV RSVNMYTVDL RTQVDLAKEV FSIPVDIAS QPLATTLIGE LASYYTHWTG SLRFSFMFCG SASSTLKLLI AYTPPGVGKP KSRREAMLGT HLVWDVGLQS T ASLVVPWV SASHFRFTTP DTYSSAGYIT CWYQTNFVVP DSTPDNAKMV CMVSACKDFC LRLARDTNLH T

UniProtKB: Genome polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4860 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 44.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 27000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-9fx9:
CryoEM structure of RV-A89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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