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万見
- EMDB-50723: Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipopro... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50723
タイトルCryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipoprotein from Escherichia coli (F plasmid)
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipoprotein from Escherichia coli (F plasmid)
    • タンパク質・ペプチド: TraT complement resistance protein
キーワードsurface exclusion / decamer / diacylglycerol (DAG) modification / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性Enterobacterial TraT complement resistance / Enterobacterial TraT complement resistance protein / cell outer membrane / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / TraT complement resistance protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia (バクテリア) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Seddon C / Beis K
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M011178/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure and evolutionary history of the conjugation surface exclusion protein TraT.
著者: Chloe Seddon / Sophia David / Joshua L C Wong / Naito Ishimoto / Shan He / Jonathan Bradshaw / Wen Wen Low / Gad Frankel / Konstantinos Beis /
要旨: Conjugation plays a major role in dissemination of antimicrobial resistance genes. Following transfer of IncF-like plasmids, recipients become refractory to a second wave of conjugation with the same ...Conjugation plays a major role in dissemination of antimicrobial resistance genes. Following transfer of IncF-like plasmids, recipients become refractory to a second wave of conjugation with the same plasmid via entry (TraS) and surface (TraT) exclusion mechanisms. Here, we show that TraT from the pKpQIL and F plasmids (TraT and TraT) exhibits plasmid surface exclusion specificity. The cryo-EM structures of TraT and TraT reveal that they oligomerise into decameric champagne bottle cork-like structures, which are anchored to the outer membrane via a diacylglycerol and palmitic acid modified α-helical barrel domain. Unexpectedly, we identify chromosomal TraT homologues from multiple Gram-negative phyla which form numerous divergent lineages in a phylogenetic tree of TraT sequences. Plasmid-associated TraT sequences are found in multiple distinct lineages, including two separate clades incorporating TraT from Enterobacteriaceae IncF/F-like and Legionellaceae F-like plasmids. These findings suggest that different plasmid backbones have acquired and co-opted TraT on independent occasions.
履歴
登録2024年6月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月11日-
マップ公開2024年12月11日-
更新2025年6月11日-
現状2025年6月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50723.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50723.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 440 pix.
= 286. Å		0.65 Å/pix.
x 440 pix.
= 286. Å		0.65 Å/pix.
x 440 pix.
= 286. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.65 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.038
最小 - 最大-0.09227651 - 0.25058773
平均 (標準偏差)0.0007996763 (±0.009169878)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 286.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50723_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50723_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipopro...

全体名称: Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipoprotein from Escherichia coli (F plasmid)
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipoprotein from Escherichia coli (F plasmid)
    • タンパク質・ペプチド: TraT complement resistance protein

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipopro...

超分子名称: Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipoprotein from Escherichia coli (F plasmid)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia (バクテリア)

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分子 #1: TraT complement resistance protein

分子名称: TraT complement resistance protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 23.979094 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: CGAMSTAIKK RNLEVKTQMS ETIWLEPASE RTVFLQIKNT SDKDMSGLQG KIADAVKAKG YQVVTSPDKA YYWIQANVLK ADKMDLRES QGWLNRGYEG AAVGAALGAG ITGYNSNSAG ATLGVGLAAG LVGMAADAMV EDVNYTMITD VQIAERTKAT V TTDNVAAL ...文字列:
CGAMSTAIKK RNLEVKTQMS ETIWLEPASE RTVFLQIKNT SDKDMSGLQG KIADAVKAKG YQVVTSPDKA YYWIQANVLK ADKMDLRES QGWLNRGYEG AAVGAALGAG ITGYNSNSAG ATLGVGLAAG LVGMAADAMV EDVNYTMITD VQIAERTKAT V TTDNVAAL RQGTSGAKIQ TSTETGNQHK YQTRVVSNAN KVNLKFEEAK PVLEDQLAKS IANILGS

UniProtKB: TraT complement resistance protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 131705
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: buccaneer
得られたモデル

PDB-9fs5:
Cryo-EM structure of the decameric TraT surface exclusion lipoprotein from Escherichia coli (F plasmid)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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