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- EMDB-50598: Half-closed CODH/ACS in the acetylated state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50598
タイトルHalf-closed CODH/ACS in the acetylated state
マップデータ
試料
  • 複合体: CODH/ACS complex
    • タンパク質・ペプチド: CO-dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: CO-methylating acetyl-CoA synthase
  • リガンド: Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: CARBON MONOXIDE
  • リガンド: NICKEL (II) ION
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: ACETYL GROUP
  • リガンド: water
キーワードCODH / ACS / CO2 fixation / reductive acetyl-CoA pathway / Wood-Ljungdahl pathway / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


CO-methylating acetyl-CoA synthase / CO-methylating acetyl-CoA synthase activity / anaerobic carbon-monoxide dehydrogenase activity / acetyl-CoA metabolic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha ,N-terminal / Carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha N-terminal domain / CO dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex beta subunit / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase, domain 3 superfamily / CO dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex beta subunit , C-terminal / CO dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex beta subunit / ACS/CODH beta subunit C-terminal / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CO-methylating acetyl-CoA synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Carboxydothermus hydrogenoformans (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.0 Å
データ登録者Ruickoldt J / Wendler P / Dobbek H
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)EXC 2008/1 390540038 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The CODH/ACS complex caught in action
著者: Ruickoldt J / Wendler P / Dobbek H
履歴
登録2024年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月25日-
マップ公開2025年6月25日-
更新2025年6月25日-
現状2025年6月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50598.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50598.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.72 Å/pix.
x 512 pix.
= 368.128 Å		0.72 Å/pix.
x 512 pix.
= 368.128 Å		0.72 Å/pix.
x 512 pix.
= 368.128 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.719 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.2829961 - 0.7518779
平均 (標準偏差)-0.000031160653 (±0.01248055)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 368.128 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_50598_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_50598_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_50598_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CODH/ACS complex

全体名称: CODH/ACS complex
要素
  • 複合体: CODH/ACS complex
    • タンパク質・ペプチド: CO-dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: CO-methylating acetyl-CoA synthase
  • リガンド: Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: CARBON MONOXIDE
  • リガンド: NICKEL (II) ION
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: ACETYL GROUP
  • リガンド: water

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超分子 #1: CODH/ACS complex

超分子名称: CODH/ACS complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: half-closed state
由来(天然)生物種: Carboxydothermus hydrogenoformans (バクテリア)

+
分子 #1: CO-dehydrogenase

分子名称: CO-dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Carboxydothermus hydrogenoformans (バクテリア)
分子量理論値: 73.172102 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: PRFRDLEHTS KPSKADRVWE PKNRKRTIDP AALEMLEKAE KDGVKTAFDR FVEMQPQCQF GYKGLCCRFC LQGPCRLPND DPSKKGICG ASAWTIAARS VGTLILTGAA AHNEHARHIA HALKELAEGK APDYKITDPD KLRRIAQRLG LDTQGKDDMT L AKEVAELA ...文字列:
PRFRDLEHTS KPSKADRVWE PKNRKRTIDP AALEMLEKAE KDGVKTAFDR FVEMQPQCQF GYKGLCCRFC LQGPCRLPND DPSKKGICG ASAWTIAARS VGTLILTGAA AHNEHARHIA HALKELAEGK APDYKITDPD KLRRIAQRLG LDTQGKDDMT L AKEVAELA LEDFARLPGF GENLWIKTTL NKERLEKYDE CNIMPSGIFG DISDLLAQAH IGNDDDPVNI TFSALRVALT DY AGMHIAT DFSDVLFGTP KPIVTEANLG VLDANKVNIA VHGHNPLLSE KVVDAAKELE EEAKAAGAEG INIVGMCCTG NEV LMRRGV HLATSFASSE LAIVTGAMDA VVVDVQCIMP GLKQVTECYH TRLITTSNIA KMPGTYHVPF HIENALESAK EIVR LGIEA FKQRVGKPVH IPEVKHKVVA GFSFEALMEI FAHVNQENPI RVLNDAILSG QLKGVVLFAG CNNLKRPQDE SHITI LKEM LKNDVFVVTT GCSAQAFAKH GFLRPEALEL AGEGLKSFIK MLEEKAGLQG QLPPAFFMGS CVDNTRASDI LVAMAK DLG VDTPKVPFVA SAPEAMSGKA VSIGTWFVTL GVPVHVGTMP PLEGSELFYS ITTQIASDVY GGYFMFEVDP VVAARKI LN ALEYRTWKLG VHKQTAEKFE TALCQNY

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分子 #2: CO-methylating acetyl-CoA synthase

分子名称: CO-methylating acetyl-CoA synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: CO-methylating acetyl-CoA synthase
由来(天然)生物種: Carboxydothermus hydrogenoformans (バクテリア)
分子量理論値: 82.111172 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: INFDQIFEGA IEPGKEPKRL FKEVYEGAIT ATSYAEILLS RAIEKYGPDH PVGYPDTAYF LPVIRAFSGE EVRTLKDMVP ILNRMRAQI KSELTFENAR LAGEATWYAA EIIEALRYLK HTPENPIVVP PWTGFIGDPV VRQYGIKMVD WTIPGEAIII G RAKDSKAA ...文字列:
INFDQIFEGA IEPGKEPKRL FKEVYEGAIT ATSYAEILLS RAIEKYGPDH PVGYPDTAYF LPVIRAFSGE EVRTLKDMVP ILNRMRAQI KSELTFENAR LAGEATWYAA EIIEALRYLK HTPENPIVVP PWTGFIGDPV VRQYGIKMVD WTIPGEAIII G RAKDSKAA KKIVDDLMGK GLMLFLCDEI IEQLLEENVK LGVDYIAYPL GNFTQVVHAA NYALRAGLMF GGIAPGLRDA HR DYQRRRV LAFVLYLGEH DMVKTAAAMG AIFTGFPVIT DQPLPEDKQI KDWFISEPDY DKIVQTALEV RGIKITSIDI DLP INFGPA FEGESIRKGD MHVEFGGGKT PSFELVRMVG PDEIEDGKVE VIGPDIDSVE PGGRLPIGIV VDIYGRKMQE DFEP VLERR IHYFTNYGEG FWHTAQRDLT WVRISKEAFA KGARLKHLGQ LLYAKFKQEF PSIVDRVQVT IYTDEQKVLE LREIA RKKY AERDARLREL SDEAVDTYYS CLLCQSFAPT HVCIVSPERV GLCGAISWLD AKAAYEINPN GPNQPIPKEG LIDPVK GQW ESFNEYIYKN SQRTIERMNL YTIMEYPMTS CGCFEAIMAY LPELNGFMIV NREHSGMTPI GMTFSTLAGM VGGGTQT PG FMGIGKSYIG SRKFVKADGG LARVVWMPKD LKEQLRSIIE ERAEEEGLGR DFIDKIADET VGTTVDEVLP FLEEKGHP A LSMEPLLRS

UniProtKB: CO-methylating acetyl-CoA synthase

+
分子 #3: Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster

分子名称: Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: RQM
分子量理論値: 410.333 Da
Chemical component information

ChemComp-RQM:
Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster

+
分子 #4: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #5: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #6: CARBON MONOXIDE

分子名称: CARBON MONOXIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 10 / 式: CMO
分子量理論値: 28.01 Da
Chemical component information

ChemComp-CMO:
CARBON MONOXIDE / カルボニル

+
分子 #7: NICKEL (II) ION

分子名称: NICKEL (II) ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: NI
分子量理論値: 58.693 Da
Chemical component information

ChemComp-NI:
NICKEL (II) ION

+
分子 #8: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1
分子量理論値: 22.99 Da

+
分子 #9: ACETYL GROUP

分子名称: ACETYL GROUP / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: ACE
分子量理論値: 44.053 Da
Chemical component information

ChemComp-ACE:
ACETYL GROUP / アセトアルデヒド

+
分子 #10: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 349 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMMops
150.0 mMsodium chlorideNaCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 75 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 51.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7zkj

最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 414000
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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