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- EMDB-50552: Porcine Retinol-Binding Protein 3 (RBP3) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50552
タイトルPorcine Retinol-Binding Protein 3 (RBP3)
マップデータThe map with the RBP3 rigid core refined.
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Retinol binding protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Retinol binding protein 3
キーワードRetinoids / Interphotoreceptor matrix (IPM) / Visual cycle / Shuttle / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性N-terminal domain of Peptidase_S41 in eukaryotic IRBP / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / serine-type peptidase activity / proteolysis / Retinol binding protein 3
機能・相同性情報
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Kaushik V / Gessa L / Kumar N / Pinkas M / Czarnocki-Cieciura M / Palczewski K / Novacek J / Fernandes H
資金援助 ポーランド, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Foundation for Polish ScienceMAB/2019/12 ポーランド
H2020 Marie Curie Actions of the European CommissionPAN.BFB.S.BDN.315.022.2022European Union
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2025
タイトル: CryoEM structure and small-angle X-ray scattering analyses of porcine retinol-binding protein 3.
著者: Vineeta Kaushik / Luca Gessa / Nelam Kumar / Matyáš Pinkas / Mariusz Czarnocki-Cieciura / Krzysztof Palczewski / Jiří Nováček / Humberto Fernandes /
要旨: The vertebrate visual cycle hinges on enzymatically converting all--retinol (at-ROL) into 11--retinal (11c-RAL), the chromophore that binds to opsins in photoreceptors, forming light-responsive ...The vertebrate visual cycle hinges on enzymatically converting all--retinol (at-ROL) into 11--retinal (11c-RAL), the chromophore that binds to opsins in photoreceptors, forming light-responsive pigments. When struck by a photon, these pigments activate the phototransduction pathway and initiate the process of vision. The enzymatic isomerization of at-ROL, crucial for restoring the visual pigments and preparing them to receive new light stimuli, relies on various enzymes found in both the photoreceptors and retinal pigment epithelium cells. To function effectively, retinoids must shuttle between these two cell types. Retinol-binding protein 3 (RBP3), located in the interphotoreceptor matrix, probably plays a pivotal role in this transport mechanism. Comprised of four retinoid-binding modules, RBP3 also binds fatty acids, potentially aiding retinal function by facilitating the loading and unloading of different retinoids at specific cell types thereby directing the cycle. In this study, we present a 3.67 Å cryoEM structure of porcine RBP3, along with molecular docking analysis and corroborative in-solution small-angle X-ray scattering data for titration of RBP3 with relevant ligands, that also give insights on RBP3 conformational adaptability.
履歴
登録2024年6月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月5日-
マップ公開2025年2月5日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50552.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50552.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The map with the RBP3 rigid core refined.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 333.6 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 333.6 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 333.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.35
最小 - 最大-0.7110348 - 1.5347162
平均 (標準偏差)0.0004236992 (±0.029290654)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 333.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_50552_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: The joint map of the RBP3 rigid map's...

ファイルemd_50552_additional_1.map
注釈The joint map of the RBP3 rigid map's core and the RBP3 flexible maps' arms.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: The map of the refinement focused on the flexible arms of RBP3.

ファイルemd_50552_additional_2.map
注釈The map of the refinement focused on the flexible arms of RBP3.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The second half map of the refinement of the RBP3 rigid core.

ファイルemd_50552_half_map_1.map
注釈The second half map of the refinement of the RBP3 rigid core.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The first half map of the refinement of the RBP3 rigid core.

ファイルemd_50552_half_map_2.map
注釈The first half map of the refinement of the RBP3 rigid core.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Retinol binding protein 3

全体名称: Retinol binding protein 3
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Retinol binding protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Retinol binding protein 3

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超分子 #1: Retinol binding protein 3

超分子名称: Retinol binding protein 3 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 135 kDa/nm

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分子 #1: Retinol binding protein 3

分子名称: Retinol binding protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
配列文字列: MPRKWALLLP MLLCSLTGPT HMFQSSLVLD TAKILLDNYC FPENLMGMQE AIEQATKSPE ILAITDPQT LAHVLTAGVQ NSLNDPRLII SYEPSTLEVT PKAPALRNLT LEELIEGLHN S LRHEVLEG NVGYLRVDDI PGQEVMNKLG SFLVVNVWEK LMGTSALVLD ...文字列:
MPRKWALLLP MLLCSLTGPT HMFQSSLVLD TAKILLDNYC FPENLMGMQE AIEQATKSPE ILAITDPQT LAHVLTAGVQ NSLNDPRLII SYEPSTLEVT PKAPALRNLT LEELIEGLHN S LRHEVLEG NVGYLRVDDI PGQEVMNKLG SFLVVNVWEK LMGTSALVLD LRHCTRGHVS GI PYVISYL HPGNTVLHVD TVYDRPSNTT TEIWTLPEVL GDRYSADKDV VVLTSSHTGG VAE DIAYIL KQMRRAIVVG ERTVGGALDL QKLRIGQSDF FLTVPVSRSL GPLGEGSQTW EGSG VLPCV GTPAEQALEK ALAILKLRRA LPGVIQRLQE VLQEYYTLVD RVPALLHHLA SMDLS SVVS EEDLVTKLNA GLQAVSEDPR LLVQVVKSKE PSSEPKDEAE EPPEVIPEVP EDEAAR RAL VDAVFQVSVL PGNVGYLRFD SFADASVLGV LAPYIVHQVW EPLQDTEHLI MDLRQNP GG PSTAVPLLLS YFQGPDPGPV RLFTTYDRRT NVTQEHYSHT ELLGQRYSTQ GGVYLLIS H RTATAAEELA FLMQSLGWAT LVGEITAGSL LHTHTVPLLE TTEGGLSLTV PVLTFIDNH GECWLGGGVV PDAIVLAEEA LDRAQEVLEF HRSLGELVEG TGHLLEAHYA RPEVVGQTGA LLRAKLAQG AYRTAVDLES LASQLTADLQ EMSGDHRLLV FHSPGEMVAE EVPPPPPVVP S PEELSYLI EALFKTEVLP GRLGYLRFDA MAELETVKAI GPQLVQLVWQ KLIDTAALVV DL RYNPGSY STAVPLLCSY FFEAEPRQHL YSVFDRATSR VMEVWTVPQV AGQRYGPQKD LYI LVSHTS GSAAEAFAHT MQDLQRATII GEPTAGGALS VGIYQVGSSP LYASMPTQMA LSAS TGEAW DLAGVEPDIT VPMSVALSTA RDIVALRAKV PTVLQTAGKL VADNYASPEM GAKIA VKLS RLQSRYARVT SEASLAEMLE ADLQLLSGDP HLKTAHIPED AKDRIPGIVP MQIPSP EVF EDLIKFSFHT NVLEGNIGYL RFDMFGDREL LTQVSELLVE HVWKKIIHTD ALIIDMR FN IGGPTSSISA LCSYFFDEGP PILLDKIYNR PNDSVSELWT HTHLTGGSYG SKKSIIIL T SSLTAGAAEE FTYIMKRLGR ALVIGEVTSG GSQPPQTYHV DDTNLYITIP TARSVGAAD GSSWEGVGVV PDVAVPAEGA LARAQEMLQH TLLRARRSLQ DHKPTLFKQE SPDRRQAFTP APFLLAKSK

UniProtKB: Retinol binding protein 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.9 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
50.0 mMHEPES
300.0 mMNaCl
1.0 mMDTT
0.01 %DDM
0.5 %CHAPSO
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 23606 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 1.4000000000000001 µm
照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7462000
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Initial model generated by the Ab-initio job in Cryosparc.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: Local Refinement / 使用した粒子像数: 611246
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: Hetero refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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