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万見
- EMDB-50519: Zebrafish Betaglycan Orphan Domain (zfBGo) in complex with TGF-B3... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50519
タイトルZebrafish Betaglycan Orphan Domain (zfBGo) in complex with TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII
マップデータ
試料
  • 複合体: Quinary complex of Zebrafish Betaglycan Orphan Domain (zfBGo) in complex with TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII
    • 複合体: Zebrafish Betaglycan - Orphan domain
      • タンパク質・ペプチド: Transforming growth factor beta receptor III
    • 複合体: complex part - TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII
      • タンパク質・ペプチド: Transforming growth factor beta-3
      • タンパク質・ペプチド: Transforming growth factor beta-3
      • タンパク質・ペプチド: TGF-beta receptor type-1
      • タンパク質・ペプチド: TGF-beta receptor type-2
キーワードComplex / Betaglycan / TGFBR3 / TGFb / TGFBR1 / TGFBR2 / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


FGFR1b ligand binding and activation / FGFR1c ligand binding and activation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / TGFBR3 PTM regulation / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / TGFBR3 regulates FGF2 signaling / positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / uterine wall breakdown / inferior endocardial cushion morphogenesis ...FGFR1b ligand binding and activation / FGFR1c ligand binding and activation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / TGFBR3 PTM regulation / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / TGFBR3 regulates FGF2 signaling / positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / uterine wall breakdown / inferior endocardial cushion morphogenesis / bronchus morphogenesis / transforming growth factor beta receptor activity, type II / mammary gland morphogenesis / detection of hypoxia / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / tricuspid valve morphogenesis / extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer / miRNA transport / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / aorta morphogenesis / type III transforming growth factor beta receptor binding / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / Langerhans cell differentiation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / cardiac left ventricle morphogenesis / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of macrophage cytokine production / secondary palate development / trophoblast cell migration / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / endocardial cushion fusion / positive regulation of T cell tolerance induction / ventricular compact myocardium morphogenesis / positive regulation of extracellular matrix assembly / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / membranous septum morphogenesis / positive regulation of tight junction disassembly / positive regulation of NK T cell differentiation / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / somite development / positive regulation of vasculature development / transforming growth factor beta receptor activity, type I / neuron fate commitment / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / regulation of epithelial to mesenchymal transition / lung lobe morphogenesis / type II transforming growth factor beta receptor binding / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / activin binding / regulation of stem cell proliferation / type I transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / germ cell migration / myeloid dendritic cell differentiation / filopodium assembly / coronary artery morphogenesis / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / glycosaminoglycan binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of stem cell differentiation / outflow tract septum morphogenesis / response to cholesterol / mammary gland development / I-SMAD binding / cell-cell junction organization / transforming growth factor beta binding / sprouting angiogenesis / collagen fibril organization / kinase activator activity / aortic valve morphogenesis / negative regulation of chondrocyte differentiation / lens development in camera-type eye / atrioventricular valve morphogenesis / endothelial cell activation / face morphogenesis / positive regulation of filopodium assembly / anterior/posterior pattern specification / odontogenesis / embryonic hemopoiesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / artery morphogenesis / skeletal system morphogenesis
類似検索 - 分子機能
Transforming growth factor beta-3 / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / : / : / ZP-N domain ...Transforming growth factor beta-3 / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / : / : / ZP-N domain / Zona pellucida, ZP-C domain / ZP-C domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain / GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transforming growth factor beta receptor III / Transforming growth factor beta-3 proprotein / TGF-beta receptor type-1 / TGF-beta receptor type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Wieteska L / Coleman JA / Hinck AP
資金援助 米国, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM058670 米国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission893196European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structures of TGF-β with betaglycan and signaling receptors reveal mechanisms of complex assembly and signaling.
著者: Łukasz Wieteska / Alexander B Taylor / Emma Punch / Jonathan A Coleman / Isabella O Conway / Yeu-Farn Lin / Chang-Hyeock Byeon / Cynthia S Hinck / Troy Krzysiak / Rieko Ishima / Fernando ...著者: Łukasz Wieteska / Alexander B Taylor / Emma Punch / Jonathan A Coleman / Isabella O Conway / Yeu-Farn Lin / Chang-Hyeock Byeon / Cynthia S Hinck / Troy Krzysiak / Rieko Ishima / Fernando López-Casillas / Peter Cherepanov / Daniel J Bernard / Caroline S Hill / Andrew P Hinck /
要旨: Betaglycan (BG) is a transmembrane co-receptor of the transforming growth factor-β (TGF-β) family of signaling ligands. It is essential for embryonic development, tissue homeostasis and fertility ...Betaglycan (BG) is a transmembrane co-receptor of the transforming growth factor-β (TGF-β) family of signaling ligands. It is essential for embryonic development, tissue homeostasis and fertility in adults. It functions by enabling binding of the three TGF-β isoforms to their signaling receptors and is additionally required for inhibin A (InhA) activity. Despite its requirement for the functions of TGF-βs and InhA in vivo, structural information explaining BG ligand selectivity and its mechanism of action is lacking. Here, we determine the structure of TGF-β bound both to BG and the signaling receptors, TGFBR1 and TGFBR2. We identify key regions responsible for ligand engagement, which has revealed binding interfaces that differ from those described for the closely related co-receptor of the TGF-β family, endoglin, thus demonstrating remarkable evolutionary adaptation to enable ligand selectivity. Finally, we provide a structural explanation for the hand-off mechanism underlying TGF-β signal potentiation.
履歴
登録2024年6月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50519.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50519.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.193
最小 - 最大-0.61481357 - 1.3156903
平均 (標準偏差)-0.00013211218 (±0.016207779)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 318.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #2

ファイルemd_50519_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_50519_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50519_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50519_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Quinary complex of Zebrafish Betaglycan Orphan Domain (zfBGo) in ...

全体名称: Quinary complex of Zebrafish Betaglycan Orphan Domain (zfBGo) in complex with TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII
要素
  • 複合体: Quinary complex of Zebrafish Betaglycan Orphan Domain (zfBGo) in complex with TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII
    • 複合体: Zebrafish Betaglycan - Orphan domain
      • タンパク質・ペプチド: Transforming growth factor beta receptor III
    • 複合体: complex part - TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII
      • タンパク質・ペプチド: Transforming growth factor beta-3
      • タンパク質・ペプチド: Transforming growth factor beta-3
      • タンパク質・ペプチド: TGF-beta receptor type-1
      • タンパク質・ペプチド: TGF-beta receptor type-2

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超分子 #1: Quinary complex of Zebrafish Betaglycan Orphan Domain (zfBGo) in ...

超分子名称: Quinary complex of Zebrafish Betaglycan Orphan Domain (zfBGo) in complex with TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 90 KDa

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超分子 #2: Zebrafish Betaglycan - Orphan domain

超分子名称: Zebrafish Betaglycan - Orphan domain / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)

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超分子 #3: complex part - TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII

超分子名称: complex part - TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transforming growth factor beta-3

分子名称: Transforming growth factor beta-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.734504 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ALDTNYCFRN LEENCCVRPL YIDFRQDLGW KWVHEPKGYY ANFCSGPCPY LRSADTTHST VLGLYNTLNP EASASPCCVP QDLEPLTIL YYVGRTPKVE QLSNMVVKSC KCS

UniProtKB: Transforming growth factor beta-3 proprotein

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分子 #2: Transforming growth factor beta-3

分子名称: Transforming growth factor beta-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.586247 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ALDTNYCFRN LEENCCVRPL YIDFEQDLGW KWVHEPKGYY ANFCSGPCPY LRSADTTHST VLGLYNTLNP EASASPCCVP QDLEPLTIL AYVGETPKVE QLSNMVVKSC KCS

UniProtKB: Transforming growth factor beta-3 proprotein

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分子 #3: TGF-beta receptor type-1

分子名称: TGF-beta receptor type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein serine/threonine kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.474826 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSATALQCFC HLCTKDNFTC VTDGLCFVSV TETTDKVIHN SMCIAEIDLI PRDRPFVCAP SSKTGSVTTT YCCNQDHCNK IELPTTV

UniProtKB: TGF-beta receptor type-1

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分子 #4: TGF-beta receptor type-2

分子名称: TGF-beta receptor type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein serine/threonine kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.926812 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MNGAVKFPQL CKFCDVRFST CDNQKSCMSN CSITSICEKP QEVCVAVWRK NDENITLETV CHDPKLPYHD FILEDAASPK CIMKEKKKP GETFFMCSCS SDECNDNIIF SEEY

UniProtKB: TGF-beta receptor type-2

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分子 #5: Transforming growth factor beta receptor III

分子名称: Transforming growth factor beta receptor III / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
分子量理論値: 37.727 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GSPCELLPVG VGHPVQAMLK SFTALSGCAS RGTTSHPQEV HIINLRKGSA QGAREKTAEV ALHLRPIQSL HVHQKPLVFI LNSPQPILW KVRTEKLAPG VKRIFHVVEG SEVHFEVGNF SKSGEVKVET LPHGNEHLLN WAHHRYTAVT SFSELRMAHD I YIKVGEDP ...文字列:
GSPCELLPVG VGHPVQAMLK SFTALSGCAS RGTTSHPQEV HIINLRKGSA QGAREKTAEV ALHLRPIQSL HVHQKPLVFI LNSPQPILW KVRTEKLAPG VKRIFHVVEG SEVHFEVGNF SKSGEVKVET LPHGNEHLLN WAHHRYTAVT SFSELRMAHD I YIKVGEDP VFSETCKIDN KFLSLNYLAS YIEPQPSTGC VLSGPDHEQE VHIIELQAPN SSSAFQVDVI VDLRPLDGDI PL HRDVVLL LKGEKSVNWV IKAHKVMGKL EIMTSDTVSL SEDTERLMQV SKTVKQKLPA GSQALIQWAE ENGFNPVTSY TNT PVANHF NLRLREHHHH HH

UniProtKB: Transforming growth factor beta receptor III

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

9b9f

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 281881
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

9b9f


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9fk5:
Zebrafish Betaglycan Orphan Domain (zfBGo) in complex with TGF-B3 and extracellular domains of TGFBRI and TGFBRII

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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