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- EMDB-50515: PomX filament from Myxococcus xanthus -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50515
タイトルPomX filament from Myxococcus xanthus
マップデータ
試料
  • 複合体: filaments of PomX
キーワードprokaryotes / intermediate filaments / PROTEIN FIBRIL
生物種Myxococcus xanthus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Xu P / Schumacher D / Liu C / Dickmanns M / Beck F / Plitzko J / Baumeister W / Sogaard-Andersen L
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: In situ architecture of a nucleoid-associated biomolecular co-condensate that regulates bacterial cell division.
著者: Peng Xu / Dominik Schumacher / Chuan Liu / Andrea Harms / Marcel Dickmanns / Florian Beck / Jürgen M Plitzko / Wolfgang Baumeister / Lotte Søgaard-Andersen /
要旨: In most bacteria, cell division depends on the tubulin-homolog FtsZ that polymerizes in a GTP-dependent manner to form the cytokinetic Z-ring at the future division site. Subsequently, the Z-ring ...In most bacteria, cell division depends on the tubulin-homolog FtsZ that polymerizes in a GTP-dependent manner to form the cytokinetic Z-ring at the future division site. Subsequently, the Z-ring recruits, directly or indirectly, all other proteins of the divisome complex that executes cytokinesis. A critical step in this process is the precise positioning of the Z-ring at the future division site. While the divisome proteins are generally conserved, the regulatory systems that position the Z-ring are more diverse. However, these systems have in common that they modulate FtsZ polymerization. In PomX, PomY, and PomZ form precisely one MDa-sized, nonstoichiometric, nucleoid-associated assembly that spatiotemporally guides Z-ring formation. Here, using cryo-correlative light and electron microscopy together with in situ cryoelectron tomography, we determine the PomXYZ assembly's architecture at close-to-live conditions. PomX forms a porous meshwork of randomly intertwined filaments. Templated by this meshwork, the phase-separating PomY protein forms a biomolecular condensate that compacts and bends the PomX filaments, resulting in the formation of a selective PomXYZ co-condensate that is associated to the nucleoid by PomZ. These studies reveal a hitherto undescribed supramolecular structure and provide a framework for understanding how a nonstoichiometric co-condensate forms, maintains number control, and nucleates GTP-dependent FtsZ polymerization to precisely regulate cell division.
履歴
登録2024年5月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月26日-
マップ公開2024年6月26日-
更新2025年1月15日-
現状2025年1月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50515.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50515.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.18 Å/pix.
x 200 pix.
= 436. Å		2.18 Å/pix.
x 200 pix.
= 436. Å		2.18 Å/pix.
x 200 pix.
= 436. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.18 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.83
最小 - 最大-1.4294245 - 3.3007042
平均 (標準偏差)0.007262861 (±0.089402586)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 436.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_50515_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50515_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50515_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : filaments of PomX

全体名称: filaments of PomX
要素
  • 複合体: filaments of PomX

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超分子 #1: filaments of PomX

超分子名称: filaments of PomX / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Myxococcus xanthus (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20mM Tris/HCl; 200mM NaCl; 1mM EDTA; pH 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細To purify PomX-His6 plasmid pEMR3 was propagated in E. coli(DE3) cells (NEB). Cells were grown in LB medium with kanamycin at 30 degree to an OD600 of 0.6. Protein accumulation was induced with 0.5mM IPTG for 16 hrs at 18 degree.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 17653 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2150525 / 詳細: template free filament tracing from cryoSPARC
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
ソフトウェア: (名称: cryoSPARC (ver. 3.4), RELION (ver. 4.0))
使用した粒子像数: 161664
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.4)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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