[日本語] English
万見
- EMDB-5045: Phosphoenolpyruvate synthase structure : Structural survey of lar... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5045
タイトルPhosphoenolpyruvate synthase structure : Structural survey of large protein complexes in Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH)
マップデータPhosphoenolpyruvate synthase structure from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH)
試料
  • 試料: Phosphoenolpyruvate synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
  • タンパク質・ペプチド: Phosphoenolpyruvate synthase
キーワードPhosphoenolpyruvate synthase / Desulfovibrio vulgaris / DvH / PEP
生物種Desulfovibrio vulgaris (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 29.0 Å
データ登録者Han B-G / Dong M / Liu H / Camp L / Geller J / Singer M / Hazen TC / Choi M / Witkowska HE / Ball DA ...Han B-G / Dong M / Liu H / Camp L / Geller J / Singer M / Hazen TC / Choi M / Witkowska HE / Ball DA / Typke D / Downing KH / Shatsky M / Brenner SE / Chandonia J-M / Biggin MD / Glaeser RM
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2009
タイトル: Survey of large protein complexes in D. vulgaris reveals great structural diversity.
著者: Bong-Gyoon Han / Ming Dong / Haichuan Liu / Lauren Camp / Jil Geller / Mary Singer / Terry C Hazen / Megan Choi / H Ewa Witkowska / David A Ball / Dieter Typke / Kenneth H Downing / Maxim ...著者: Bong-Gyoon Han / Ming Dong / Haichuan Liu / Lauren Camp / Jil Geller / Mary Singer / Terry C Hazen / Megan Choi / H Ewa Witkowska / David A Ball / Dieter Typke / Kenneth H Downing / Maxim Shatsky / Steven E Brenner / John-Marc Chandonia / Mark D Biggin / Robert M Glaeser /
要旨: An unbiased survey has been made of the stable, most abundant multi-protein complexes in Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH) that are larger than Mr approximately 400 k. The quaternary ...An unbiased survey has been made of the stable, most abundant multi-protein complexes in Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH) that are larger than Mr approximately 400 k. The quaternary structures for 8 of the 16 complexes purified during this work were determined by single-particle reconstruction of negatively stained specimens, a success rate approximately 10 times greater than that of previous "proteomic" screens. In addition, the subunit compositions and stoichiometries of the remaining complexes were determined by biochemical methods. Our data show that the structures of only two of these large complexes, out of the 13 in this set that have recognizable functions, can be modeled with confidence based on the structures of known homologs. These results indicate that there is significantly greater variability in the way that homologous prokaryotic macromolecular complexes are assembled than has generally been appreciated. As a consequence, we suggest that relying solely on previously determined quaternary structures for homologous proteins may not be sufficient to properly understand their role in another cell of interest.
履歴
登録2009年1月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年1月21日-
マップ公開2009年9月4日-
更新2009年10月30日-
現状2009年10月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5045_1.jpg

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5045.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Phosphoenolpyruvate synthase structure from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.23 Å/pix.
x 80 pix.
= 338.4 Å		4.23 Å/pix.
x 80 pix.
= 338.4 Å		4.23 Å/pix.
x 80 pix.
= 338.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.23 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.4 / ムービー #1: 3.5
最小 - 最大-3.74918 - 23.034600000000001
平均 (標準偏差)0.00000000048916 (±0.999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 338.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.234.234.23
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z338.400338.400338.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-20-28-19
NX/NY/NZ415638
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-3.74923.0350.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Phosphoenolpyruvate synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough

全体名称: Phosphoenolpyruvate synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
要素
  • 試料: Phosphoenolpyruvate synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
  • タンパク質・ペプチド: Phosphoenolpyruvate synthase

-
超分子 #1000: Phosphoenolpyruvate synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough

超分子名称: Phosphoenolpyruvate synthase from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Dimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 260 KDa / 理論値: 260 KDa

-
分子 #1: Phosphoenolpyruvate synthase

分子名称: Phosphoenolpyruvate synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Phosphoenolpyruvate synthase / 集合状態: Dimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Desulfovibrio vulgaris (バクテリア) / 別称: Desulfovibrio vulgaris / 細胞: Desulfovibrio vulgaris Hildenborough / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 260 KDa / 理論値: 260 KDa

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.015 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: 10 mM HEPES buffer
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Three microliter of 2% w/v uranyl acetate stain was applied to the EM grid for 1 min.
グリッド詳細: carbon-coated and glow-discharged 300 mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 4000EX
温度平均: 293 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 60,000 times magnification
日付2007年4月3日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 11 / 平均電子線量: 17 e/Å2
詳細: The images were scanned with a resolution of 6.35 micro m per pixel and later averaged 2 fold in each direction.
ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 400 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 30000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 30000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry room T / 試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle max: 50

-
画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 29.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 2105

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る