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- EMDB-50436: Cryo-EM Structure of Amyloid-beta Fibrils from Mouse Brain Carryi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50436
タイトルCryo-EM Structure of Amyloid-beta Fibrils from Mouse Brain Carrying the Uppsala AbetaUpp(1-42)delta(19-24) Mutation
マップデータmain map, masked, symmetry applied.
試料
  • 組織: Amyloid fibrils of amyloid-beta(1-42)delta(19-24) extracted from mouse brain.
    • タンパク質・ペプチド: Amyloid-beta precursor protein
キーワードAmyloid Fibril / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


collateral sprouting in absence of injury / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / axon midline choice point recognition / mating behavior / Golgi-associated vesicle / neuron remodeling / signaling receptor activator activity / dendrite development / regulation of multicellular organism growth ...collateral sprouting in absence of injury / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / axon midline choice point recognition / mating behavior / Golgi-associated vesicle / neuron remodeling / signaling receptor activator activity / dendrite development / regulation of multicellular organism growth / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / extracellular matrix organization / positive regulation of mitotic cell cycle / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / axonogenesis / adult locomotory behavior / central nervous system development / locomotory behavior / serine-type endopeptidase inhibitor activity / visual learning / recycling endosome / cognition / endocytosis / neuron projection development / regulation of translation / heparin binding / growth cone / perikaryon / early endosome / cell adhesion / membrane raft / axon / signaling receptor binding / apoptotic process / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / DNA binding / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Zielinski M / Peralta Reyes FS / Gremer L / Pagnon de la Vega M / Roeder C / Heidler TV / Syvaenen S / Willbold D / Sehlin D / Ingelsson M / Schroeder GF
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number
Helmholtz AssociationIVF ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM Structures of Amyloid-beta Fibrils from human and murine brains carrying the Uppsala AbetaUpp(1-42)delta(19-24) mutation
著者: Zielinski M / Peralta Reyes FS / Gremer L / Pagnon de la Vega M / Roeder C / Heidler TV / Syvaenen S / Willbold D / Sehlin D / Ingelsson M / Schroeder GF
履歴
登録2024年5月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月11日-
マップ公開2025年6月11日-
更新2025年6月11日-
現状2025年6月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50436.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map, masked, symmetry applied.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.81 Å/pix.
x 300 pix.
= 242.4 Å
0.81 Å/pix.
x 300 pix.
= 242.4 Å
0.81 Å/pix.
x 300 pix.
= 242.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.808 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.029
最小 - 最大-0.13328013 - 0.2149604
平均 (標準偏差)0.0005931167 (±0.009811268)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 242.40001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_50436_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_50436_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Amyloid fibrils of amyloid-beta(1-42)delta(19-24) extracted from ...

全体名称: Amyloid fibrils of amyloid-beta(1-42)delta(19-24) extracted from mouse brain.
要素
  • 組織: Amyloid fibrils of amyloid-beta(1-42)delta(19-24) extracted from mouse brain.
    • タンパク質・ペプチド: Amyloid-beta precursor protein

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超分子 #1: Amyloid fibrils of amyloid-beta(1-42)delta(19-24) extracted from ...

超分子名称: Amyloid fibrils of amyloid-beta(1-42)delta(19-24) extracted from mouse brain.
タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: brain / 組織: brain

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分子 #1: Amyloid-beta precursor protein

分子名称: Amyloid-beta precursor protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: brain / 組織: brain
分子量理論値: 3.81133 KDa
配列文字列:
DAEFRHDSGY EVHHQKLVGS NKGAIIGLMV GGVVIA

UniProtKB: Amyloid-beta precursor protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.36 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 178.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 329437
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: a featureless cylinder with diameter of 140 Ang.
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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