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- EMDB-5040: 3D structure of the ATP-bound yeast Vps4pE233Q dodecamer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5040
タイトル3D structure of the ATP-bound yeast Vps4pE233Q dodecamer
マップデータ3D density map of ATP-bound yeast Vps4(delta)E233Q
試料
  • 試料: 6xHis tagged yeast Vps4pE233Q
  • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting 4
キーワードprotein transport / AAA ATPase / endosomal sorting / enveloped virus budding
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Landsberg MJ / Vajjhala PR / Rothnagel R / Munn AL / Hankamer B
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Three-dimensional structure of AAA ATPase Vps4: advancing structural insights into the mechanisms of endosomal sorting and enveloped virus budding.
著者: Michael John Landsberg / Parimala Rao Vajjhala / Rosalba Rothnagel / Alan Leslie Munn / Ben Hankamer /
要旨: Vps4 is a AAA ATPase that mediates endosomal membrane protein sorting. It is also a host factor hijacked by a diverse set of clinically important viruses, including HIV and Ebola, to facilitate viral ...Vps4 is a AAA ATPase that mediates endosomal membrane protein sorting. It is also a host factor hijacked by a diverse set of clinically important viruses, including HIV and Ebola, to facilitate viral budding. Here we present the three-dimensional structure of the hydrolysis-defective Vps4p(E233Q) mutant. Single-particle analysis, multiangle laser light scattering, and the docking of independently determined atomic models of Vps4 monomers reveal a complex with C6 point symmetry, distinguishing between a range of previously suggested oligomeric states (8-14 subunits). The 3D reconstruction also reveals a tail-to-tail subunit organization between the two rings of the complex and identifies the location of domains critical to complex assembly and interaction with partner proteins. Our refined Vps4 structure is better supported by independent lines of evidence than those previously proposed, and provides insights into the mechanism of endosomal membrane protein sorting and viral envelope budding.
履歴
登録2008年12月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年10月6日-
マップ公開2009年10月6日-
更新2009年10月6日-
現状2009年10月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5040_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5040.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D density map of ATP-bound yeast Vps4(delta)E233Q
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.09 Å/pix.
x 96 pix.
= 392.352 Å		4.09 Å/pix.
x 96 pix.
= 392.352 Å		4.09 Å/pix.
x 96 pix.
= 392.352 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.087 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 2.5 / ムービー #1: 3.2
最小 - 最大-8.311529999999999 - 13.5456
平均 (標準偏差)-0.00000000155219 (±0.826126)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-48-48-48
サイズ969696
Spacing969696
セルA=B=C: 392.352 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.0874.0874.087
M x/y/z969696
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z392.352392.352392.352
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-20-28-19
NX/NY/NZ415638
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-48-48-48
NC/NR/NS969696
D min/max/mean-8.31213.546-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 6xHis tagged yeast Vps4pE233Q

全体名称: 6xHis tagged yeast Vps4pE233Q
要素
  • 試料: 6xHis tagged yeast Vps4pE233Q
  • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting 4

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超分子 #1000: 6xHis tagged yeast Vps4pE233Q

超分子名称: 6xHis tagged yeast Vps4pE233Q / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: The complex is a dodecamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 560 KDa / 理論値: 590 KDa / 手法: Multi-angle laser light scattering

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分子 #1: Vacuolar protein sorting 4

分子名称: Vacuolar protein sorting 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Vps4p(E233Q) / コピー数: 12 / 集合状態: Dodecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)株: Saccharomyces cerevisiae / 組織: cytosol / 細胞中の位置: Endosome membrame
分子量実験値: 560 KDa / 理論値: 590 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET11a

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 0.1M potassium acetate, 5mM magnesium acetate, 20mM Hepes, 1mM ATP
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein washed with an aqueous solution of 2% (w/v) uranyl acetate for 30 seconds.
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 93,000 times magnification
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 170 / 平均電子線量: 60 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: single tilt / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were selected semi-interactively using SwarmPS
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC, XMIPP, EMAN / 詳細: FSC at 0.5 cut-off estimates resolution at 18.3 / 使用した粒子像数: 8590
最終 2次元分類クラス数: 340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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