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- EMDB-50235: Human divalent metal transporter 1 (DMT1/SLC11A2) in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50235
タイトルHuman divalent metal transporter 1 (DMT1/SLC11A2) in complex with manganese, in an occluded state
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of DMT1 with manganese ion
    • タンパク質・ペプチド: Natural resistance-associated macrophage protein 2
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
キーワードIron transport / Manganese transport / Transition metal transport / Divalent metal transport / Metal transport / Transporter / Membrane protein / SLC / Iron uptake / Iron homeostasis / LeuT fold / Small membrane protein / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity / solute:proton symporter activity / inorganic cation transmembrane transporter activity ...vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity / solute:proton symporter activity / inorganic cation transmembrane transporter activity / cadmium ion transmembrane transport / Metal ion SLC transporters / manganese ion transport / nickel cation transport / detection of oxygen / cadmium ion transmembrane transporter activity / manganese ion transmembrane transporter activity / iron import into cell / zinc ion transmembrane transporter activity / copper ion transmembrane transporter activity / retromer complex binding / iron ion transmembrane transporter activity / cobalt ion transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / iron ion transmembrane transport / copper ion transport / basal part of cell / ferrous iron transmembrane transporter activity / vacuole / response to iron ion / dendrite morphogenesis / heme biosynthetic process / cadmium ion binding / erythrocyte development / brush border membrane / Iron uptake and transport / trans-Golgi network / : / recycling endosome / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / recycling endosome membrane / late endosome membrane / extracellular vesicle / apical part of cell / late endosome / iron ion transport / cellular response to oxidative stress / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial outer membrane / learning or memory / early endosome / lysosome / response to hypoxia / endosome membrane / apical plasma membrane / lysosomal membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / mitochondrion / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NRAMP family / Natural resistance-associated macrophage protein-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Natural resistance-associated macrophage protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Liziczai M / Dutzler R
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for metal ion transport by the human SLC11 proteins DMT1 and NRAMP1.
著者: Márton Liziczai / Ariane Fuchs / Cristina Manatschal / Raimund Dutzler /
要旨: Iron and manganese are essential nutrients whose transport across membranes is catalyzed by members of the SLC11 family. In humans, this protein family contains two paralogs, the ubiquitously ...Iron and manganese are essential nutrients whose transport across membranes is catalyzed by members of the SLC11 family. In humans, this protein family contains two paralogs, the ubiquitously expressed DMT1, which is involved in the uptake and distribution of Fe and Mn, and NRAMP1, which participates in the resistance against infections and nutrient recycling. Despite previous studies contributing to our mechanistic understanding of the family, the structures of human SLC11 proteins and their relationship to functional properties have remained elusive. Here we describe the cryo-electron microscopy structures of DMT1 and NRAMP1 and relate them to their functional properties. We show that both proteins catalyze selective metal ion transport coupled to the symport of H, but additionally also mediate uncoupled H flux. Their structures, while sharing general properties with known prokaryotic homologs, display distinct features that lead to stronger transition metal ion selectivity.
履歴
登録2024年5月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50235.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50235.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 192 pix.
= 249.984 Å		1.3 Å/pix.
x 192 pix.
= 249.984 Å		1.3 Å/pix.
x 192 pix.
= 249.984 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.302 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.99985635 - 1.5066994
平均 (標準偏差)0.0013777955 (±0.030481458)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 249.98401 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_50235_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50235_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50235_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of DMT1 with manganese ion

全体名称: Complex of DMT1 with manganese ion
要素
  • 複合体: Complex of DMT1 with manganese ion
    • タンパク質・ペプチド: Natural resistance-associated macrophage protein 2
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

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超分子 #1: Complex of DMT1 with manganese ion

超分子名称: Complex of DMT1 with manganese ion / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.6 kDa/nm

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分子 #1: Natural resistance-associated macrophage protein 2

分子名称: Natural resistance-associated macrophage protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 71.93818 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSRKKQLKTE AAPHCELKSY SKNSATQVST MVLGPEQKMS DDSVSGDHGE SASLGNINPA YSNPSLSQSP GDSEEYFATY FNEKISIPE EEYSCFSFRK LWAFTGPGFL MSIAYLDPGN IESDLQSGAV AGFKLLWILL LATLVGLLLQ RLAARLGVVT G LHLAEVCH ...文字列:
MSRKKQLKTE AAPHCELKSY SKNSATQVST MVLGPEQKMS DDSVSGDHGE SASLGNINPA YSNPSLSQSP GDSEEYFATY FNEKISIPE EEYSCFSFRK LWAFTGPGFL MSIAYLDPGN IESDLQSGAV AGFKLLWILL LATLVGLLLQ RLAARLGVVT G LHLAEVCH RQYPKVPRVI LWLMVELAII GSDMQEVIGS AIAINLLSVG RIPLWGGVLI TIADTFVFLF LDKYGLRKLE AF FGFLITI MALTFGYEYV TVKPSQSQVL KGMFVPSCSG CRTPQIEQAV GIVGAVIMPH NMYLHSALVK SRQVNRNNKQ EVR EANKYF FIESCIALFV SFIINVFVVS VFAEAFFGKT NEQVVEVCTN TSSPHAGLFP KDNSTLAVDI YKGGVVLGCY FGPA ALYIW AVGILAAGQS STMTGTYSGQ FVMEGFLNLK WSRFARVVLT RSIAIIPTLL VAVFQDVEHL TGMNDFLNVL QSLQL PFAL IPILTFTSLR PVMSDFANGL GWRIAGGILV LIICSINMYF VVVYVRDLGH VALYVVAAVV SVAYLGFVFY LGWQCL IAL GMSFLDCGHT VSISKGLLTE EATRGYVKAL EVLFQGPQGT EQKLISEEDL RGASMDEKTT GWRGGHVVEG LAGELEQ LR ARLEHHPQGQ REP

UniProtKB: Natural resistance-associated macrophage protein 2

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分子 #2: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.26 sec. / 平均電子線量: 59.9 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 170677
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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