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- PDB-9f6o: Human divalent metal transporter 1 (DMT1/SLC11A2) in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f6o
タイトルHuman divalent metal transporter 1 (DMT1/SLC11A2) in complex with sybody 1, in an occluded state
要素
  • Natural resistance-associated macrophage protein 2
  • Sybody 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Iron transport / Manganese transport / Transition metal transport / Divalent metal transport / Metal transport / Transporter / Membrane protein / SLC / Iron uptake / Iron homeostasis / LeuT fold / Small membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity / solute:proton symporter activity / inorganic cation transmembrane transporter activity ...vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity / solute:proton symporter activity / inorganic cation transmembrane transporter activity / cadmium ion transmembrane transport / Metal ion SLC transporters / manganese ion transport / nickel cation transport / detection of oxygen / cadmium ion transmembrane transporter activity / manganese ion transmembrane transporter activity / iron import into cell / copper ion transmembrane transporter activity / cobalt ion transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / retromer complex binding / ferrous iron transmembrane transporter activity / iron ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transporter activity / iron ion transmembrane transport / copper ion transport / basal part of cell / vacuole / response to iron ion / heme biosynthetic process / dendrite morphogenesis / cadmium ion binding / erythrocyte development / trans-Golgi network / Iron uptake and transport / brush border membrane / recycling endosome / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / recycling endosome membrane / late endosome membrane / apical part of cell / late endosome / extracellular vesicle / iron ion transport / cellular response to oxidative stress / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / mitochondrial outer membrane / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / early endosome / response to hypoxia / lysosome / endosome membrane / apical plasma membrane / lysosomal membrane / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / mitochondrion / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NRAMP family / Natural resistance-associated macrophage protein-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Natural resistance-associated macrophage protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Liziczai, M. / Dutzler, R.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for metal ion transport by the human SLC11 proteins DMT1 and NRAMP1.
著者: Márton Liziczai / Ariane Fuchs / Cristina Manatschal / Raimund Dutzler /
要旨: Iron and manganese are essential nutrients whose transport across membranes is catalyzed by members of the SLC11 family. In humans, this protein family contains two paralogs, the ubiquitously ...Iron and manganese are essential nutrients whose transport across membranes is catalyzed by members of the SLC11 family. In humans, this protein family contains two paralogs, the ubiquitously expressed DMT1, which is involved in the uptake and distribution of Fe and Mn, and NRAMP1, which participates in the resistance against infections and nutrient recycling. Despite previous studies contributing to our mechanistic understanding of the family, the structures of human SLC11 proteins and their relationship to functional properties have remained elusive. Here we describe the cryo-electron microscopy structures of DMT1 and NRAMP1 and relate them to their functional properties. We show that both proteins catalyze selective metal ion transport coupled to the symport of H, but additionally also mediate uncoupled H flux. Their structures, while sharing general properties with known prokaryotic homologs, display distinct features that lead to stronger transition metal ion selectivity.
履歴
登録2024年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02025年1月22日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / em_admin ...atom_site / em_admin / em_imaging / entity / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_contact_author / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_torsion / refine / refine_ls_restr / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _em_admin.last_update / _em_imaging.microscope_model ..._em_admin.last_update / _em_imaging.microscope_model / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _refine.ls_d_res_high / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_sheet.number_strands
解説: Sequence discrepancy / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12025年1月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 2.22025年2月5日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Natural resistance-associated macrophage protein 2
B: Sybody 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3522
ポリマ－88,3522
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Natural resistance-associated macrophage protein 2


分子量: 71938.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC11A2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49281
#2: 抗体 Sybody 1


分子量: 16414.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of DMT1 and Sybody 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 80.7 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293T / プラスミド: pcDXC3MS
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 61.76 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72182 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.9 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0034717
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5476418
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.894637
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.036738
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003797

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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