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- EMDB-49676: KDM6B-nucleosome structure stabilized by H3K27C-UNC8015 covalent ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49676
タイトルKDM6B-nucleosome structure stabilized by H3K27C-UNC8015 covalent conjugate
マップデータcomposite map
試料
  • 複合体: KDM6B-nucleosome complex stabilized by H3K27C-UNC8015 covalent conjugate
    • 複合体: histones of nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
    • 複合体: Widom601 sequence with 20 bp linker DNA at both ends.
      • DNA: DNA (185-MER)
      • DNA: DNA (185-MER)
    • 複合体: Mouse KDM6B C-terminal domain
      • タンパク質・ペプチド: Lysine-specific demethylase 6B
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: N-heptanoyl-N-hydroxy-beta-alanine
キーワードhistone H3K27 demethylation / GENE REGULATION / histone / chromatin / epigenetics / GENE REGULATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine27 demethylase / HDMs demethylate histones / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / endothelial cell differentiation / Oxidative Stress Induced Senescence / cardiac muscle cell differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / mesodermal cell differentiation / cell fate commitment / negative regulation of megakaryocyte differentiation ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine27 demethylase / HDMs demethylate histones / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / endothelial cell differentiation / Oxidative Stress Induced Senescence / cardiac muscle cell differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / mesodermal cell differentiation / cell fate commitment / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / response to fungicide / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / innate immune response in mucosa / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / response to activity / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / hippocampus development / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / beta-catenin binding / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / cellular response to hydrogen peroxide / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / antibacterial humoral response / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of cold-induced thermogenesis / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / chromosome, telomeric region / defense response to Gram-positive bacterium / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Lysine-specific demethylase 6/UTY, C-terminal helical domain / KDM6, GATA-like / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. ...: / : / : / : / Lysine-specific demethylase 6/UTY, C-terminal helical domain / KDM6, GATA-like / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Lysine-specific demethylase 6B / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Lin C-C / McGinty RK
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM133498 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35GM139514 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA010305 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2025
タイトル: Structural mechanism of H3K27 demethylation and crosstalk with heterochromatin markers.
著者: Chien-Chu Lin / Yani Zhao / Caroline A Foley / Aspen T Hawkins / Lindsey I James / Stephen V Frye / Robert K McGinty /
要旨: Histone H3 lysine 27 trimethylation (H3K27me3) is a repressive histone modification that is a hallmark of facultative heterochromatin. H3K27me3 is installed by the polycomb repressive complex 2 (PRC2) ...Histone H3 lysine 27 trimethylation (H3K27me3) is a repressive histone modification that is a hallmark of facultative heterochromatin. H3K27me3 is installed by the polycomb repressive complex 2 (PRC2) and removed by KDM6 family Jumonji C (JmjC) domain demethylases. Structural studies have elucidated how PRC2 functions on nucleosomes and its regulation by local histone modification signatures. However, the molecular mechanisms governing H3K27 demethylation to reactivate silenced chromatin remain poorly understood. Here, we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of mouse KDM6B bound to the nucleosome. Our structure shows how KDM6B engages wrapped nucleosomal DNA together with both extranucleosomal DNA linkers to position its catalytic JmjC domain for H3K27 demethylation. KDM6B induces an overlapped linker DNA conformation consistent with function in a compact chromatin environment. We further show that linker histones and H2AK119ub1, both enriched in heterochromatin, antagonize KDM6B function, suggesting that linker histone eviction and H2A deubiquitylation precede H3K27 demethylation during heterochromatin activation.
履歴
登録2025年3月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月23日-
マップ公開2025年7月23日-
更新2025年8月20日-
現状2025年8月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49676.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.88 Å/pix.
x 336 pix.
= 294.336 Å
0.88 Å/pix.
x 336 pix.
= 294.336 Å
0.88 Å/pix.
x 336 pix.
= 294.336 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.876 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.0
最小 - 最大-28.69088 - 61.239944000000001
平均 (標準偏差)0.020908983 (±1.1969961)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ336336336
Spacing336336336
セルA=B=C: 294.336 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Overall map (consensus)

ファイルemd_49676_additional_1.map
注釈Overall map (consensus)
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: KDM6B cis-linker DNA map (multi-body focused)

ファイルemd_49676_additional_2.map
注釈KDM6B cis-linker DNA map (multi-body focused)
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: NCP map (multi-body focused)

ファイルemd_49676_additional_3.map
注釈NCP map (multi-body focused)
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : KDM6B-nucleosome complex stabilized by H3K27C-UNC8015 covalent co...

全体名称: KDM6B-nucleosome complex stabilized by H3K27C-UNC8015 covalent conjugate
要素
  • 複合体: KDM6B-nucleosome complex stabilized by H3K27C-UNC8015 covalent conjugate
    • 複合体: histones of nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
    • 複合体: Widom601 sequence with 20 bp linker DNA at both ends.
      • DNA: DNA (185-MER)
      • DNA: DNA (185-MER)
    • 複合体: Mouse KDM6B C-terminal domain
      • タンパク質・ペプチド: Lysine-specific demethylase 6B
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: N-heptanoyl-N-hydroxy-beta-alanine

+
超分子 #1: KDM6B-nucleosome complex stabilized by H3K27C-UNC8015 covalent co...

超分子名称: KDM6B-nucleosome complex stabilized by H3K27C-UNC8015 covalent conjugate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7

+
超分子 #2: histones of nucleosome

超分子名称: histones of nucleosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Widom601 sequence with 20 bp linker DNA at both ends.

超分子名称: Widom601 sequence with 20 bp linker DNA at both ends.
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #4: Mouse KDM6B C-terminal domain

超分子名称: Mouse KDM6B C-terminal domain / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.231801 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARCSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVGLFEDTNL AAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.990342 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKA RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAIRN DEELNKLLGK VTIAQGGVLP NIQAVLLPKK TESHHKAKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1

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分子 #4: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

分子名称: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.806018 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
PEPAKSAPAP KKGSKKAVTK AQKKDGKKRK RSRKESYSVY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSSK

UniProtKB: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

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分子 #7: Lysine-specific demethylase 6B

分子名称: Lysine-specific demethylase 6B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-trimethyl-L-lysine27 demethylase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 58.169383 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSDLTISHCA ADVMRASKNA KVKGKFRESY LSPAQSVKPK INTEEKLPRE KLNPPTPSIY LESKRDAFSP VLLQFCTDPR NPITVIRGL AGSLRLNLGL FSTKTLVEAS GEHTVEVRTQ VQQPSDENWD LTGTRQIWPC ESSRSHTTIA KYAQYQASSF Q ESLQEERE ...文字列:
GSDLTISHCA ADVMRASKNA KVKGKFRESY LSPAQSVKPK INTEEKLPRE KLNPPTPSIY LESKRDAFSP VLLQFCTDPR NPITVIRGL AGSLRLNLGL FSTKTLVEAS GEHTVEVRTQ VQQPSDENWD LTGTRQIWPC ESSRSHTTIA KYAQYQASSF Q ESLQEERE SEDEESEEPD STTGTSPSSA PDPKNHHIIK FGTNIDLSDA KRWKPQLQEL LKLPAFMRVT STGNMLSHVG HT ILGMNTV QLYMKVPGSR TPGHQENNNF CSVNINIGPG DCEWFAVHEH YWETISAFCD RHGVDYLTGS WWPILDDLYA SNI PVYRFV QRPGDLVWIN AGTVHWVQAT GWCNNIAWNV GPLTAYQYQL ALERYEWNEV KNVKSIVPMI HVSWNVARTV KISD PDLFK MIKFCLLQSM KHCQVQRESL VRAGKKIAYQ GRVKDEPAYY CNECDVEVFN ILFVTSENGS RNTYLVHCEG CARRR SAGL QGVVVLEQYR TEELAQAYDA FTLAPASTSR

UniProtKB: Lysine-specific demethylase 6B

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分子 #5: DNA (185-MER)

分子名称: DNA (185-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 56.831191 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DC) (DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DC) (DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DA)(DC)(DA) (DG) (DC)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #6: DNA (185-MER)

分子名称: DNA (185-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 57.400559 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA) (DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA) (DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA)(DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #8: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / : FE
分子量理論値: 55.845 Da

+
分子 #9: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #10: N-heptanoyl-N-hydroxy-beta-alanine

分子名称: N-heptanoyl-N-hydroxy-beta-alanine / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / : OH0
分子量理論値: 217.262 Da
Chemical component information

ChemComp-OH0:
N-heptanoyl-N-hydroxy-beta-alanine

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.75 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 45000
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2417051
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 43458
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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