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- EMDB-49528: Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - All Merge (Class 9, focu... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49528
タイトルY20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - All Merge (Class 9, focused on D1/D2)
マップデータ
試料
  • 複合体: Y20S complex EDTA all merged class 9
    • タンパク質・ペプチド: Vesicular-fusion protein SEC18
    • タンパク質・ペプチド: Protein SSO1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: water
キーワードSNARE / NSF / Sec18 / AAA+ / TRANSLOCASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Disinhibition of SNARE formation / vesicle fusion to plasma membrane / ascospore-type prospore assembly / inter-Golgi cisterna vesicle-mediated transport / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / vesicle fusion with Golgi apparatus / Golgi vesicle fusion to target membrane / sporulation / trans-Golgi Network Vesicle Budding / prospore membrane ...Disinhibition of SNARE formation / vesicle fusion to plasma membrane / ascospore-type prospore assembly / inter-Golgi cisterna vesicle-mediated transport / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / vesicle fusion with Golgi apparatus / Golgi vesicle fusion to target membrane / sporulation / trans-Golgi Network Vesicle Budding / prospore membrane / Intra-Golgi traffic / ascospore formation / vacuole fusion, non-autophagic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPII-mediated vesicle transport / SNARE complex disassembly / vesicle docking / SNAP receptor activity / SNARE complex / vesicle fusion / Golgi to plasma membrane transport / phosphatidic acid binding / intra-Golgi vesicle-mediated transport / mating projection tip / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi stack / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / SNARE complex assembly / exocytosis / autophagosome assembly / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / endomembrane system / SNARE binding / cell periphery / intracellular protein transport / macroautophagy / Golgi membrane / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vesicle-fusing ATPase / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs ...Vesicle-fusing ATPase / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicular-fusion protein SEC18 / Protein SSO1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Khan YA / Brunger AT
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)5R37MH063105 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)1F31MH134477 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: SNARE disassembly requires Sec18/NSF side loading.
著者: Yousuf A Khan / K Ian White / Richard A Pfuetzner / Bharti Singal / Luis Esquivies / Garvey Mckenzie / Fang Liu / Katherine DeLong / Ucheor B Choi / Elizabeth Montabana / Theresa Mclaughlin / ...著者: Yousuf A Khan / K Ian White / Richard A Pfuetzner / Bharti Singal / Luis Esquivies / Garvey Mckenzie / Fang Liu / Katherine DeLong / Ucheor B Choi / Elizabeth Montabana / Theresa Mclaughlin / William T Wickner / Axel T Brunger /
要旨: SNARE (soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor (NSF) attachment protein receptor) proteins drive membrane fusion at different cell compartments as their core domains zipper into a parallel four- ...SNARE (soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor (NSF) attachment protein receptor) proteins drive membrane fusion at different cell compartments as their core domains zipper into a parallel four-helix bundle. After fusion, these bundles are disassembled by the AAA+ (ATPase associated with diverse cellular activities) protein Sec18/NSF and its adaptor Sec17/α-SNAP to make them available for subsequent rounds of membrane fusion. SNARE domains are often flanked by C-terminal transmembrane or N-terminal domains. Previous structures of the NSF-α-SNAP-SNARE complex revealed binding to the D1 ATPase pore, posing a topological constraint as SNARE transmembrane domains would prevent complete substrate threading as suggested for other AAA+ systems. Using mass spectrometry in yeast cells, we show N-terminal SNARE domain interactions with Sec18, exacerbating this topological issue. We present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of a yeast SNARE complex, Sec18 and Sec17 in a nonhydrolyzing condition, which show SNARE Sso1 threaded through the D1 and D2 ATPase rings of Sec18, with its folded, N-terminal Habc domain interacting with the D2 ring. This domain does not unfold during Sec18/NSF activity. Cryo-EM structures under hydrolyzing conditions revealed substrate-released and substrate-free states of Sec18 with a coordinated opening in the side of the ATPase rings. Thus, Sec18/NSF operates by substrate side loading and unloading topologically constrained SNARE substrates.
履歴
登録2025年3月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月1日-
マップ公開2025年10月1日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49528.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49528.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 96.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 294 pix.
= 322.224 Å		1.1 Å/pix.
x 294 pix.
= 322.224 Å		1.1 Å/pix.
x 294 pix.
= 322.224 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.096 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.233
最小 - 最大-0.4254809 - 0.9406943
平均 (標準偏差)-0.0006054661 (±0.034476284)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ294294294
Spacing294294294
セルA=B=C: 322.224 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_49528_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49528_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49528_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Y20S complex EDTA all merged class 9

全体名称: Y20S complex EDTA all merged class 9
要素
  • 複合体: Y20S complex EDTA all merged class 9
    • タンパク質・ペプチド: Vesicular-fusion protein SEC18
    • タンパク質・ペプチド: Protein SSO1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: water

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超分子 #1: Y20S complex EDTA all merged class 9

超分子名称: Y20S complex EDTA all merged class 9 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Vesicular-fusion protein SEC18

分子名称: Vesicular-fusion protein SEC18 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 84.423297 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GAHMFKIPGF GKAAANHTPP DMTNMDTRTR HLKVSNCPNN SYALANVAAV SPNDFPNNIY IIIDNLFVFT TRHSNDIPPG TIGFNGNQR TWGGWSLNQD VQAKAFDLFK YSGKQSYLGS IDIDISFRAR GKAVSTVFDQ DELAKQFVRC YESQIFSPTQ Y LIMEFQGH ...文字列:
GAHMFKIPGF GKAAANHTPP DMTNMDTRTR HLKVSNCPNN SYALANVAAV SPNDFPNNIY IIIDNLFVFT TRHSNDIPPG TIGFNGNQR TWGGWSLNQD VQAKAFDLFK YSGKQSYLGS IDIDISFRAR GKAVSTVFDQ DELAKQFVRC YESQIFSPTQ Y LIMEFQGH FFDLKIRNVQ AIDLGDIEPT SAVATGIETK GILTKQTQIN FFKGRDGLVN LKSSNSLRPR SNAVIRPDFK FE DLGVGGL DKEFTKIFRR AFASRIFPPS VIEKLGISHV KGLLLYGPPG TGKTLIARKI GTMLNAKEPK IVNGPEILSK YVG SSEENI RNLFKDAEAE YRAKGEESSL HIIIFDELDS VFKQRGSRGD GTGVGDNVVN QLLAKMDGVD QLNNILVIGM TNRK DLIDS ALLRPGRFEV QVEIHLPDEK GRLQIFDIQT KKMRENNMMS DDVNLAELAA LTKNFSGAEI EGLVKSASSF AINKT VNIG KGATKLNTKD IAKLKVTRED FLNALNDVTP AFGISEEDLK TCVEGGMMLY SERVNSILKN GARYVRQVRE SDKSRL VSL LIHGPAGSGK TALAAEIALK SGFPFIRLIS PNELSGMSES AKIAYIDNTF RDAYKSPLNI LVIDSLETLV DWVPIGP RF SNNILQMLKV ALKRKPPQDR RLLIMTTTSA YSVLQQMDIL SCFDNEIAVP NMTNLDELNN VMIESNFLDD AGRVKVIN E LSRSCPNFNV GIKKTLTNIE TARHDEDPVN ELVELMTQSA

UniProtKB: Vesicular-fusion protein SEC18

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分子 #2: Protein SSO1

分子名称: Protein SSO1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 30.798027 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GASHMSYNNP YQLETPFEES YELDEGSSAI GAEGHDFVGF MNKISQINRD LDKYDHTINQ VDSLHKRLLT EVNEEQASHL RHSLDNFVA QATDLQFKLK NEIKSAQRDG IHDTNKQAQA ENSRQRFLKL IQDYRIVDSN YKEENKEQAK RQYMIIQPEA T EDEVEAAI ...文字列:
GASHMSYNNP YQLETPFEES YELDEGSSAI GAEGHDFVGF MNKISQINRD LDKYDHTINQ VDSLHKRLLT EVNEEQASHL RHSLDNFVA QATDLQFKLK NEIKSAQRDG IHDTNKQAQA ENSRQRFLKL IQDYRIVDSN YKEENKEQAK RQYMIIQPEA T EDEVEAAI SDVGGQQIFS QALLNANRRG EAKTALAEVQ ARHQELLKLE KSMAELTQLF NDMEELVIEQ QENVDVIDKN VE DAQLDVE QGVGHTDKAV KSARKARKNK IR

UniProtKB: Protein SSO1

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 9 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 97 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 381591
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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