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タイトルSNARE disassembly requires Sec18/NSF side loading.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 32, Issue 9, Page 1708-1720, Year 2025
掲載日2025年7月2日
著者Yousuf A Khan / K Ian White / Richard A Pfuetzner / Bharti Singal / Luis Esquivies / Garvey Mckenzie / Fang Liu / Katherine DeLong / Ucheor B Choi / Elizabeth Montabana / Theresa Mclaughlin / William T Wickner / Axel T Brunger /
PubMed 要旨SNARE (soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor (NSF) attachment protein receptor) proteins drive membrane fusion at different cell compartments as their core domains zipper into a parallel four- ...SNARE (soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor (NSF) attachment protein receptor) proteins drive membrane fusion at different cell compartments as their core domains zipper into a parallel four-helix bundle. After fusion, these bundles are disassembled by the AAA+ (ATPase associated with diverse cellular activities) protein Sec18/NSF and its adaptor Sec17/α-SNAP to make them available for subsequent rounds of membrane fusion. SNARE domains are often flanked by C-terminal transmembrane or N-terminal domains. Previous structures of the NSF-α-SNAP-SNARE complex revealed binding to the D1 ATPase pore, posing a topological constraint as SNARE transmembrane domains would prevent complete substrate threading as suggested for other AAA+ systems. Using mass spectrometry in yeast cells, we show N-terminal SNARE domain interactions with Sec18, exacerbating this topological issue. We present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of a yeast SNARE complex, Sec18 and Sec17 in a nonhydrolyzing condition, which show SNARE Sso1 threaded through the D1 and D2 ATPase rings of Sec18, with its folded, N-terminal Habc domain interacting with the D2 ring. This domain does not unfold during Sec18/NSF activity. Cryo-EM structures under hydrolyzing conditions revealed substrate-released and substrate-free states of Sec18 with a coordinated opening in the side of the ATPase rings. Thus, Sec18/NSF operates by substrate side loading and unloading topologically constrained SNARE substrates.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:40604310 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.99 - 10.88 Å
構造データ

45883

9cru

EMDB-45883, PDB-9cru:
Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - Class 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.89 Å

45885

9crx

EMDB-45885, PDB-9crx:
Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - Class 3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.73 Å

48826

9n22

EMDB-48826, PDB-9n22:
Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - Class 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.91 Å

49380

9ng2

EMDB-49380, PDB-9ng2:
Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - Class 4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.61 Å

49522

9nlu

EMDB-49522, PDB-9nlu:
Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - Class 5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.29 Å

49524

9nlw

EMDB-49524, PDB-9nlw:
Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - Class 6
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.73 Å

49526

9nly

EMDB-49526, PDB-9nly:
Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - Class 7
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.75 Å

49527

9nlz

EMDB-49527, PDB-9nlz:
Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - Class 8
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.13 Å

49528

9nm1

EMDB-49528, PDB-9nm1:
Y20S (Sec18-Sec17-Sec9-Sso1-Snc1) EDTA - All Merge (Class 9, focused on D1/D2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

49801

9nud

EMDB-49801, PDB-9nud:
Y20S after Mg2+ (Sec18) - Class 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.38 Å

49802

9nue

EMDB-49802, PDB-9nue:
Y20S after Mg2+ (Sec18) - Class 3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.36 Å

49824

9nuz

EMDB-49824, PDB-9nuz:
Y20S after Mg2+ (Sec18) - Class 4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.18 Å

49825

9nv0

EMDB-49825, PDB-9nv0:
Sec18 Mg2+ class 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.83 Å

49826

9nv1

EMDB-49826, PDB-9nv1:
Sec18 Mg2+ class 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.99 Å

49831

9nv9

EMDB-49831, PDB-9nv9:
NSF Mg2+ class 1 heptamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

49833

9nvd

EMDB-49833, PDB-9nvd:
NSF Mg2+ class 2 hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

EMDB-70472: Y20S hydrolyzing Class 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.88 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
キーワードTRANSLOCASE / SNARE / NSF / Sec18 / AAA+

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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