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- EMDB-49314: Capsid structure of the Syngnathus scovelli chapparvovirus virus-... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49314
タイトルCapsid structure of the Syngnathus scovelli chapparvovirus virus-like particle
マップデータ
試料
  • ウイルス: Syngnathus scovelli chapparvovirus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Putative structural protein VP
キーワードparvovirus / fish virus / virus capsid / T=1 / icosahedral virus particle / chapparvovirus / chaphamaparvovirus / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性Putative structural protein VP
機能・相同性情報
生物種Syngnathus scovelli chapparvovirus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Penzes JJ / Kaelber JT
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Other government 米国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2025
タイトル: Capsid Structure of the Fish Pathogen Syngnathus Scovelli Chapparvovirus Offers a New Perspective on Parvovirus Structural Biology.
著者: Judit J Penzes / Jason T Kaelber /
要旨: Chapparvoviruses (ChPVs) comprise a divergent lineage of the ssDNA virus family and evolved to infect vertebrate animals independently from the subfamily. Despite being pathogenic and widespread in ...Chapparvoviruses (ChPVs) comprise a divergent lineage of the ssDNA virus family and evolved to infect vertebrate animals independently from the subfamily. Despite being pathogenic and widespread in environmental samples and metagenomic assemblies, their structural characterization has proven challenging. Here, we report the first structural analysis of a ChPV, represented by the fish pathogen, Syngnathus scovelli chapparvovirus (SsChPV). We show through the SsChPV structure that the lineage harbors a surface morphology, subunit structure, and multimer interactions that are unique among parvoviruses. The SsChPV capsid evolved a threefold-related depression of α-helices that is analogous to the β-annulus pore of denso- and hamaparvoviruses and may play a role in monomer oligomerization during assembly. As interacting β-strands are absent from the twofold symmetry axis, the viral particle lacks the typical stability and resilience of parvovirus capsids. Although all parvoviruses thus far rely on the threading of large, flexible N-terminal domains to the capsid surface for their intracellular trafficking, our results show that ChPVs completely lack any such N-terminal sequences. This led to the subsequent degradation of their fivefold channel, the site of N-terminus externalization. These findings suggest that ChPVs harbor an infectious pathway that significantly deviates from the rest of the .
履歴
登録2025年2月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年7月30日-
現状2025年7月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49314.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49314.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 480 pix.
= 485.28 Å		1.01 Å/pix.
x 480 pix.
= 485.28 Å		1.01 Å/pix.
x 480 pix.
= 485.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.011 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.341
最小 - 最大-1.2880522 - 2.5816836
平均 (標準偏差)0.0014156316 (±0.121427335)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 485.28003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Non-sharpened final map

ファイルemd_49314_additional_1.map
注釈Non-sharpened final map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_49314_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_49314_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Syngnathus scovelli chapparvovirus

全体名称: Syngnathus scovelli chapparvovirus (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Syngnathus scovelli chapparvovirus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Putative structural protein VP

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超分子 #1: Syngnathus scovelli chapparvovirus

超分子名称: Syngnathus scovelli chapparvovirus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2662396 / 生物種: Syngnathus scovelli chapparvovirus / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Syngnathus scovelli (魚類)
分子量理論値: 410 KDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: virus particle / 直径: 220.0 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: Putative structural protein VP

分子名称: Putative structural protein VP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Syngnathus scovelli chapparvovirus (ウイルス)
分子量理論値: 41.969145 KDa
組換発現生物種: Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
配列文字列: MKFSNSYYAY IENQKNDYPD IGLERNPSEY QTGYHRIPNQ YWASFLTPKD WFNLIYNNKA FRVVGARCTV SNMIPLTEQA AIQGNTTIT TFNNTIYALC YTDNNYETEW EEPAARDLSF MWREGLTNGA RHMLPTYKHG IYRTTTSQAH NVFYGWDPLC K AENILELR ...文字列:
MKFSNSYYAY IENQKNDYPD IGLERNPSEY QTGYHRIPNQ YWASFLTPKD WFNLIYNNKA FRVVGARCTV SNMIPLTEQA AIQGNTTIT TFNNTIYALC YTDNNYETEW EEPAARDLSF MWREGLTNGA RHMLPTYKHG IYRTTTSQAH NVFYGWDPLC K AENILELR PGKNAVTFEW HAKEEIWLNT HMMQQFDPTH TPGIANTATV YSQEIHNQTH SNVTPHSHLN RWISQTDTAP AT ARHWSKQ AIQRPGIMEQ QFRYPIPNWF IKMIPLFDSQ NNLIKTTAQV LITMELTVDT IPQSLAINMP IIDDIIAPNH TPN SVPYCM FRYQPIIPIN VGVLPAPPTK GVFIPELPAR SDPTSDVE

UniProtKB: Putative structural protein VP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 300 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 297 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Front blotted only.
詳細Very diluted sample prep

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS TALOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11910 / 平均電子線量: 31.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 14213
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab initio model reconstruction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 2202
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9nek:
Capsid structure of the Syngnathus scovelli chapparvovirus virus-like particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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