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- EMDB-49293: cryoEM structure of the human OGA-L Catalytic Dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49293
タイトルcryoEM structure of the human OGA-L Catalytic Dimer
マップデータOGA Catalytic Dimer, map
試料
  • 複合体: human OGA-L Catalytic Dimer
    • タンパク質・ペプチド: Protein O-GlcNAcase
キーワードO-GlcNAC / Histones / DNA repair / DNA Damage / Transcription / Epigenetics / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein deglycosylation / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein O-linked glycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / identical protein binding ...glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein deglycosylation / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein O-linked glycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Acyl-CoA N-acyltransferase / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein O-GlcNAcase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.63 Å
データ登録者Nyenhuis SB / Steenackers A / Hinshaw JE / Hanover JA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK) 米国
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2025
タイトル: Human O-GlcNAcase catalytic-stalk dimer anchors flexible histone binding domains.
著者: Sarah B Nyenhuis / Agata Steenackers / Mana Mohan Mukherjee / Jenny E Hinshaw / John A Hanover /
要旨: Although thousands of proteins are specifically O-GlcNAc modified, the molecular features recognized by the enzymes of O-GlcNAc cycling (OGT/OGA) remain poorly defined. Here we solved the structure ...Although thousands of proteins are specifically O-GlcNAc modified, the molecular features recognized by the enzymes of O-GlcNAc cycling (OGT/OGA) remain poorly defined. Here we solved the structure of the long isoform of human OGA (OGA-L) by cryo-electron microscopy (cryo-EM) providing a physiologically relevant platform to study the enzyme. The catalytic-stalk dimer structure was solved to a resolution of 3.63 Å, and the locally refined OGA A- and B-chains to 2.98 Å and 3.05 Å respectively. Intriguingly, the cryo-EM structures also exhibit lower resolution densities associated with the pHAT domains, suggesting substantial flexion of these domains relative to the catalytic-stalk dimer. OGA-L binds to a small subset of the 384 modified histone tails on a commercial histone peptide array. High affinity binding of OGA-L was detected to recombinant DNA-containing mononucleosomes bearing the H3K36 and H4K modifications. The OGA-L-H3K36 interaction was further validated by traditional ChIP experiments in MEFs. Thus, OGA-L binds to two modified histone tails of nucleosomes linked to open chromatin, whereas it does not bind to marks associated with repressive chromatin. This model is consistent with OGA-L acting as a 'reader' of histone modifications linked to development, transcriptional activation, transposon silencing, and DNA damage repair.
履歴
登録2025年2月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月24日-
マップ公開2025年12月24日-
更新2025年12月24日-
現状2025年12月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49293.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49293.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈OGA Catalytic Dimer, map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.21 Å/pix.
x 280 pix.
= 339.192 Å		1.21 Å/pix.
x 280 pix.
= 339.192 Å		1.21 Å/pix.
x 280 pix.
= 339.192 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2114 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.24
最小 - 最大-0.31366 - 0.8442695
平均 (標準偏差)0.0002620075 (±0.018081328)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 339.19202 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_49293_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: OGA Catalytic Dimer, sharpened map

ファイルemd_49293_additional_1.map
注釈OGA Catalytic Dimer, sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: OGA Catalytic Dimer, half map A

ファイルemd_49293_half_map_1.map
注釈OGA Catalytic Dimer, half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: OGA Catalytic Dimer, half map B

ファイルemd_49293_half_map_2.map
注釈OGA Catalytic Dimer, half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human OGA-L Catalytic Dimer

全体名称: human OGA-L Catalytic Dimer
要素
  • 複合体: human OGA-L Catalytic Dimer
    • タンパク質・ペプチド: Protein O-GlcNAcase

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超分子 #1: human OGA-L Catalytic Dimer

超分子名称: human OGA-L Catalytic Dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Protein O-GlcNAcase

分子名称: Protein O-GlcNAcase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein O-GlcNAcase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 103.020906 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MVQKESQATL EERESELSSN PAASAGASLE PPAAPAPGED NPAGAGGAAV AGAAGGARRF LCGVVEGFYG RPWVMEQRKE LFRRLQKWE LNTYLYAPKD DYKHRMFWRE MYSVEEAEQL MTLISAAREY EIEFIYAISP GLDITFSNPK EVSTLKRKLD Q VSQFGCRS ...文字列:
MVQKESQATL EERESELSSN PAASAGASLE PPAAPAPGED NPAGAGGAAV AGAAGGARRF LCGVVEGFYG RPWVMEQRKE LFRRLQKWE LNTYLYAPKD DYKHRMFWRE MYSVEEAEQL MTLISAAREY EIEFIYAISP GLDITFSNPK EVSTLKRKLD Q VSQFGCRS FALLFDDIDH NMCAADKEVF SSFAHAQVSI TNEIYQYLGE PETFLFCPTE YCGTFCYPNV SQSPYLRTVG EK LLPGIEV LWTGPKVVSK EIPVESIEEV SKIIKRAPVI WDNIHANDYD QKRLFLGPYK GRSTELIPRL KGVLTNPNCE FEA NYVAIH TLATWYKSNM NGVRKDVVMT DSEDSTVSIQ IKLENEGSDE DIETDVLYSP QMALKLALTE WLQEFGVPHQ YSSR QVAHS GAKASVVDGT PLVAAPSLNA TTVVTTVYQE PIMSQGAALS GEPTTLTKEE EKKQPDEEPM DMVVEKQEET DHKND NQIL SEIVEAKMAE ELKPMDTDKE SIAESKSPEM SMQEDCISDI APMQTDEQTN KEQFVPGPNE KPLYTAEPVT LEDLQL LAD LFYLPYEHGP KGAQMLREFQ WLRANSSVVS VNCKGKDSEK IEEWRSRAAK FEEMCGLVMG MFTRLSNCAN RTILYDM YS YVWDIKSIMS MVKSFVQWLG CRSHSSAQFL IGDQEPWAFR GGLAGEFQRL LPIDGANDLF FQPPPLTPTS KVYTIRPY F PKDEASVYKI CREMYDDGVG LPFQSQPDLI GDKLVGGLLS LSLDYCFVLE DEDGICGYAL GTVDVTPFIK KCKISWIPF MQEKYTKPNG DKELSEAEKI MLSFHEEQEV LPETFLANFP SLIKMDIHKK VTDPSVAKSM MACLLSSLKA NGSRGAFCEV RPDDKRILE FYSKLGCFEI AKMEGFPKDV VILGRSL

UniProtKB: Protein O-GlcNAcase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 67.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Alphafold 2 multimer
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 65831
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9ne2:
cryoEM structure of the human OGA-L Catalytic Dimer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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