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- EMDB-4918: Structure of the dynein-2 complex; tail domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4918
タイトルStructure of the dynein-2 complex; tail domain
マップデータTail domain map, sharpened and masked
試料
  • 複合体: Dynein-2 complex; tail domain
    • タンパク質・ペプチド: O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 60
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 34
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain 1, cytoplasmic
キーワードdynein / cilia / intraflagellar transport / complex / motor protein
機能・相同性
機能・相同性情報


intraciliary transport involved in cilium assembly / nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / intraciliary retrograde transport / visual behavior / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / intraciliary transport ...intraciliary transport involved in cilium assembly / nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / intraciliary retrograde transport / visual behavior / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / intraciliary transport / dynein light chain binding / regulation of cilium assembly / ciliary transition zone / dynein heavy chain binding / Activation of BIM and translocation to mitochondria / embryonic skeletal system morphogenesis / motile cilium assembly / ciliary tip / Intraflagellar transport / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell projection organization / ciliary plasm / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / determination of left/right symmetry / microtubule motor activity / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / motile cilium / microtubule-based movement / Macroautophagy / ciliary base / pericentriolar material / dynein intermediate chain binding / tertiary granule membrane / axoneme / ficolin-1-rich granule membrane / cilium assembly / enzyme inhibitor activity / spermatid development / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / axon cytoplasm / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / substantia nigra development / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / HCMV Early Events / apical part of cell / Aggrephagy / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / site of double-strand break / scaffold protein binding / nuclear membrane / methylation / microtubule / cytoskeleton / nuclear speck / nuclear body / cilium / ciliary basal body / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / centrosome / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / nucleolus / enzyme binding / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily ...Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Dynein light chain type 1 signature. / : / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1 / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Toropova K / Zalyte R
資金援助 英国, 8件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust104196/Z/14/Z 英国
Royal Society104196/Z/14/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/P008348/1 英国
Royal SocietyRG170260 英国
Wellcome TrustWT100387 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome Trust079605/Z/06/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/L014211/1 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structure of the dynein-2 complex and its assembly with intraflagellar transport trains.
著者: Katerina Toropova / Ruta Zalyte / Aakash G Mukhopadhyay / Miroslav Mladenov / Andrew P Carter / Anthony J Roberts /
要旨: Dynein-2 assembles with polymeric intraflagellar transport (IFT) trains to form a transport machinery that is crucial for cilia biogenesis and signaling. Here we recombinantly expressed the ~1.4-MDa ...Dynein-2 assembles with polymeric intraflagellar transport (IFT) trains to form a transport machinery that is crucial for cilia biogenesis and signaling. Here we recombinantly expressed the ~1.4-MDa human dynein-2 complex and solved its cryo-EM structure to near-atomic resolution. The two identical copies of the dynein-2 heavy chain are contorted into different conformations by a WDR60-WDR34 heterodimer and a block of two RB and six LC8 light chains. One heavy chain is steered into a zig-zag conformation, which matches the periodicity of the anterograde IFT-B train. Contacts between adjacent dyneins along the train indicate a cooperative mode of assembly. Removal of the WDR60-WDR34-light chain subcomplex renders dynein-2 monomeric and relieves autoinhibition of its motility. Our results converge on a model in which an unusual stoichiometry of non-motor subunits controls dynein-2 assembly, asymmetry, and activity, giving mechanistic insight into the interaction of dynein-2 with IFT trains and the origin of diverse functions in the dynein family.
履歴
登録2019年5月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月31日-
マップ公開2019年8月28日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0318
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0318
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6rlb
  • 表面レベル: 0.0318
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4918.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4918.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Tail domain map, sharpened and masked
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.39 Å/pix.
x 280 pix.
= 389.2 Å		1.39 Å/pix.
x 280 pix.
= 389.2 Å		1.39 Å/pix.
x 280 pix.
= 389.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.39 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0318 / ムービー #1: 0.0318
最小 - 最大-0.06406755 - 0.1417825
平均 (標準偏差)0.0005537674 (±0.004941398)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 389.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.391.391.39
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z389.200389.200389.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-39-149-104
NX/NY/NZ201201211
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0640.1420.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_4918_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Tail domain map, unmasked and unsharpened

ファイルemd_4918_additional_1.map
注釈Tail domain map, unmasked and unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused refinement of tail domain encompassing the DHC2...

ファイルemd_4918_additional_2.map
注釈Focused refinement of tail domain encompassing the DHC2 TAIL-A, LIC3-A, WDR60, WDR34, RB and LC8 subunits
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused refinement of tail domain encompassing DHC2 N-terminal...

ファイルemd_4918_additional_3.map
注釈Focused refinement of tail domain encompassing DHC2 N-terminal domain (ND), DHC2 TAIL-A (bundles 1-5), DHC2 TAIL-B (bundles 1-3), WDR60, WDR34 and RB subunits
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused refinement of tail domain encompassing DHC2 TAIL-A...

ファイルemd_4918_additional_4.map
注釈Focused refinement of tail domain encompassing DHC2 TAIL-A (bundles 5-8), DHC2 TAIL-B (bundles 3-8), LIC3-A and -B, and LC8 subunits
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Tail domain half map 2, unmasked

ファイルemd_4918_half_map_1.map
注釈Tail domain half map 2, unmasked
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Tail domain half map 1, unmasked

ファイルemd_4918_half_map_2.map
注釈Tail domain half map 1, unmasked
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dynein-2 complex; tail domain

全体名称: Dynein-2 complex; tail domain
要素
  • 複合体: Dynein-2 complex; tail domain
    • タンパク質・ペプチド: O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 60
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 34
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain 1, cytoplasmic

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超分子 #1: Dynein-2 complex; tail domain

超分子名称: Dynein-2 complex; tail domain / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein

分子名称: O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 515.223031 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GDKDCEMKRT TLDSPLGKLE LSGCEQGLHR IIFLGKGTSA ADAVEVPAPA AVLGGPEPLM QATAWLNAYF HQPEAIEEFP VPALHHPVF QQESFTRQVL WKLLKVVKFG EVISYSHLAA LAGNPAATAA VKTALSGNPV PILIPCHRVV QGDLDVGGYE G GLAVKEWL ...文字列:
GDKDCEMKRT TLDSPLGKLE LSGCEQGLHR IIFLGKGTSA ADAVEVPAPA AVLGGPEPLM QATAWLNAYF HQPEAIEEFP VPALHHPVF QQESFTRQVL WKLLKVVKFG EVISYSHLAA LAGNPAATAA VKTALSGNPV PILIPCHRVV QGDLDVGGYE G GLAVKEWL LAHEGHRLGK PGLGGSLEVL FQGPDYDIPT TLEVLFQGPA NGTADVRKLF IFTTTQNYFG LMSELWDQPL LC NCLEINN FLDDGNQMLL RVQRSDAGIS FSNTIEFGDT KDKVLVFFKL RPEVITDENL HDNILVSSML ESPISSLYQA VRQ VFAPML LKDQEWSRNF DPKLQNLLSE LEAGLGIVLR RSDTNLTKLK FKEDDTRGIL TPSDEFQFWI EQAHRGNKQI SKER ANYFK ELFETIAREF YNLDSLSLLE VVDLVETTQD VVDDVWRQTE HDHYPESRML HLLDIIGGSF GRFVQKKLGT LNLWE DPYY LVKESLKAGI SICEQWVIVC NHLTGQVWQR YVPHPWKNEK YFPETLDKLG KRLEEVLAIR TIHEKFLYFL PASEEK IIC LTRVFEPFTG LNPVQYNPYT EPLWKAAVSQ YEKIIAPAEQ KIAGKLKNYI SEIQDSPQQL LQAFLKYKEL VKRPTIS KE LMLERETLLA RLVDSIKDFR LDFENRCRGI PGDASGPLSG KNLSEVVNSI VWVRQLELKV DDTIKIAEAL LSDLPGFR C FHQSAKDLLD QLKLYEQEQF DDWSRDIQSG LSDSRSGLCI EASSRIMELD SNDGLLKVHY SDRLVILLRE VRQLSALGF VIPAKIQQVA NIAQKFCKQA IILKQVAHFY NSIDQQMIQS QRPMMLQSAL AFEQIIKNSK AGSGGKSQIT WDNPKELEGY IQKLQNAAE RLATENRKLR KWHTTFCEKV VVLMNIDLLR QQQRWKDGLQ ELRTGLATVE AQGFQASDMH AWKQHWNHQL Y KALEHQYQ MGLEALNENL PEINIDLTYK QGRLQFRPPF EEIRAKYYRE MKRFIGIPNQ FKGVGEAGDE SIFSIMIDRN AS GFLTIFS KAEDLFRRLS AVLHQHKEWI VIGQVDMEAL VEKHLFTVHD WEKNFKALKI KGKEVERLPS AVKVDCLNIN CNP VKTVID DLIQKLFDLL VLSLKKSIQA HLHEIDTFVT EAMEVLTIMP QSVEEIGDAN LQYSKLQERK PEILPLFQEA EDKN RLLRT VAGGGLETIS NLKAKWDKFE LMMESHQLMI KDQIEVMKGN VKSRLQIYYQ ELEKFKARWD QLKPGDDVIE TGQHN TLDK SAKLIKEKKI EFDDLEVTRK KLVDDCHHFR LEEPNFSLAS SISKDIESCA QIWAFYEEFQ QGFQEMANED WITFRT KTY LFEEFLMNWH DRLRKVEEHS VMTVKLQSEV DKYKIVIPIL KYVRGEHLSP DHWLDLFRLL GLPRGTSLEK LLFGDLL RV ADTIVAKAAD LKDLNSRAQG EVTIREALRE LDLWGVGAVF TLIDYEDSQS RTMKLIKDWK DIVNQVGDNR CLLQSLKD S PYYKGFEDKV SIWERKLAEL DEYLQNLNHI QRKWVYLEPI FGRGALPKEQ TRFNRVDEDF RSIMTDIKKD NRVTTLTTH AGIRNSLLTI LDQLQRCQRS LNEFLEEKRS AFPRFYFIGD DDLLEILGQS TNPSVIQSHL KKLFAGINSV CFDEKSKHIT AMKSLEGEV VPFKNKVPLS NNVETWLNDL ALEMKKTLEQ LLKECVTTGR SSQGAVDPSL FPSQILCLAE QIKFTEDVEN A IKDHSLHQ IETQLVNKLE QYTNIDTSSE DPGNTESGIL ELKLKALILD IIHNIDVVKQ LNQIQVHTTE DWAWKKQLRF YM KSDHTCC VQMVDSEFQY TYEYQGNASK LVYTPLTDKC YLTLTQAMKM GLGGNPYGPA GTGKTESVKA LGGLLGRQVL VFN CDEGID VKSMGRIFVG LVKCGAWGCF DEFNRLEESV LSAVSMQIQT IQDALKNHRT VCELLGKEVE VNSNSGIFIT MNPA GKGYG GRQKLPDNLK QLFRPVAMSH PDNELIAEVI LYSEGFKDAK VLSRKLVAIF NLSRELLTPQ QHYDWGLRAL KTVLR GSGN LLRQLNKSGT TQNANESHIV VQALRLNTMS KFTFTDCTRF DALIKDVFPG IELKEVEYDE LSAALKQVFE EANYEI IPN QIKKALELYE QLCQRMGVVI VGPSGAGKST LWRMLRAALC KTGKVVKQYT MNPKAMPRYQ LLGHIDMDTR EWSDGVL TN SARQVVREPQ DVSSWIICDG DIDPEWIESL NSVLDDNRLL TMPSGERIQF GPNVNFVFET HDLSCASPAT ISRMGMIF L SDEETDLNSL IKSWLRNQPA EYRNNLENWI GDYFEKALQW VLKQNDYVVE TSLVGTVMNG LSHLHGCRDH DEFIINLIR GLGGNLNMKS RLEFTKEVFH WARESPPDFH KPMDTYYDST RGRLATYVLK KPEDLTADDF SNGLTLPVIQ TPDMQRGLDY FKPWLSSDT KQPFILVGPE GCGKGMLLRY AFSQLRSTQI ATVHCSAQTT SRHLLQKLSQ TCMVISTNTG RVYRPKDCER L VLYLKDIN LPKLDKWGTS TLVAFLQQVL TYQGFYDENL EWVGLENIQI VASMSAGGRL GRHKLTTRFT SIVRLCSIDY PE REQLQTI YGAYLEPVLH KNLKNHSIWG SSSKIYLLAG SMVQVYEQVR AKFTVDDYSH YFFTPCILTQ WVLGLFRYDL EGG SSNHPL DYVLEIVAYE ARRLFRDKIV GAKELHLFDI ILTSVFQGDW GSDILDNMSD SFYVTWGARH NSGARAAPGQ PLPP HGKPL GKLNSTDLKD VIKKGLIHYG RDNQNLDILL FHEVLEYMSR IDRVLSFPGG SLLLAGRSGV GRRTITSLVS HMHGA VLFS PKISRGYELK QFKNDLKHVL QLAGIEAQQV VLLLEDYQFV HPTFLEMINS LLSSGEVPGL YTLEELEPLL LPLKDQ ASQ DGFFGPVFNY FTYRIQQNLH IVLIMDSANS NFMINCESNP ALHKKCQVLW MEGWSNSSMK KIPEMLFSET GGGEKYN DK KRKEEKKKNS VDPDFLKSFL LIHESCKAYG ATPSQYMTFL HVYSAISSSK KKELLKRQSH LQAGVSKLNE AKALVDEL N RKAGEQSVLL KTKQDEADAA LQMITVSMQD ASEQKTELER LKHRIAEEVV KIEERKNKID DELKEVQPLV NEAKLAVGN IKPESLSEIR SLRMPPDVIR DILEGVLRLM GIFDTSWVSM KSFLAKRGVR EDIATFDARN ISKEIRESVE ELLFKNKGSF DPKNAKRAS TAAAPLAAWV KANIQYSHVL ERIHPLETEQ AGLESNLKKT EDRKRKLEEL LNSVGQKVSE LKEKFQSRTS E AAKLEAEV SKAQETIKAA EVLINQLDRE HKRWNAQVVE ITEELATLPK RAQLAAAFIT YLSAAPESLR KTCLEEWTKS AG LEKFDLR RFLCTESEQL IWKSEGLPSD DLSIENALVI LQSRVCPFLI DPSSQATEWL KTHLKDSRLE VINQQDSNFI TAL ELAVRF GKTLIIQEMD GVEPVLYPLL RRDLVAQGPR YVVQIGDKII DYNEEFRLFL STRNPNPFIP PDAASIVTEV NFTT TRSGL RGQLLALTIQ HEKPDLEEQK TKLLQQEEDK KIQLAKLEES LLETLATSQG NILENKDLIE SLNQTKASSA LIQES LKES YKLQISLDQE RDAYLPLAES ASKMYFIISD LSKINNMYRF SLAAFLRLFQ RALQNKQDSE NTEQRIQSLI SSLQHM VYE YICRCLFKAD QLMFALHFVR GMHPELFQEN EWDTFTGVVV GDMLRKADSQ QKIRDQLPSW IDQERSWAVA TLKIALP SL YQTLCFEDAA LWRTYYNNSM CEQEFPSILA KKVSLFQQIL VVQVLRPDRL QSAMALFACK TLGLKEVSPL PLNLKRLY K ETLEIEPILI IISPGADPSQ ELQELANAER SGECYHQVAM GQGQADLAIQ MLKECARNGD WLCLKNLHLV VSWLPVLEK ELNTLQPKDT FRLWLTAEVH PNFTPILLQS SLKITYESPP GLKKNLMRTY ESWTPEQISK KDNTHRAHAL FSLAWFHAAC QERRNYIPQ GWTKFYEFSL SDLRAGYNII DRLFDGAKDV QWEFVHGLLE NAIYGGRIDN YFDLRVLQSY LKQFFNSSVI D VFNQRNKK SIFPYSVSLP QSCSILDYRA VIEKIPEDDK PSFFGLPANI ARSSQRMISS QVISQLRILG RSITAGSKFD RE IWSNELS PVLNLWKKLN QNSNLIHQKV PPPNDRQGSP ILSFIILEQF NAIRLVQSVH QSLAALSKVI RGTTLLSSEV QKL ASALLN QKCPLAWQSK WEGPEDPLQY LRGLVARALA IQNWVDKAEK QALLSETLDL SELFHPDTFL NALRQETARA VGRS VDSLK FVASWKGRLQ EAKLQIKISG LLLEGCSFDG NQLSENQLDS PSVSSVLPCF MGWIPQDACG PYSPDECISL PVYTS AERD RVVTNIDVPC GGNQDQWIQC GAALFLKNQ

UniProtKB: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase, Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1

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分子 #2: WD repeat-containing protein 60

分子名称: WD repeat-containing protein 60 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 122.865156 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MEPGKRRTKD DTWKADDLRK HLWAIQSGGS KEERKHREKK LRKESEMDLP EHKEPRCRDP DQDARSRDRV AEVHTAKESP RGERDRDRQ RERRRDAKDR EKEKLKEKHR EAEKSHSRGK DREKEKDRRA RKEELRQTVA HHNLLGQETR DRQLLERAER K GRSVSKVR ...文字列:
MEPGKRRTKD DTWKADDLRK HLWAIQSGGS KEERKHREKK LRKESEMDLP EHKEPRCRDP DQDARSRDRV AEVHTAKESP RGERDRDRQ RERRRDAKDR EKEKLKEKHR EAEKSHSRGK DREKEKDRRA RKEELRQTVA HHNLLGQETR DRQLLERAER K GRSVSKVR SEEKDEDSER GDEDRERRYR ERKLQYGDSK DNPLKYWLYK EEGERRHRKP REPDRDKKHR EKSSTREKRE KY SKEKSNS FSDKGEERHK EKRHKEGFHF DDERHQSNVD RKEKSAKDEP RKREFQNGEH RNRGASSKRD GTSSQHAENL VRN HGKDKD SRRKHGHEEG SSVWWKLDQR PGGEETVEIE KEETDLENAR ADAYTASCED DFEDYEDDFE VCDGDDDESS NEPE SREKL EELPLAQKKE IQEIQRAINA ENERIGELSL KLFQKRGRTE FEKEPRTDTN SSPSRASVCG IFVDFASASH RQKSR TQAL KQKMRSTKLL RLIDLDFSFT FSLLDLPPVN EYDMYIRNFG KKNTKQAYVQ CNEDNVERDI QTEEIETREV WTQHPG EST VVSGGSEQRD TSDAVVMPKI DTPRLCSFLR AACQVMAVLL EEDRLAAEPS WNLRAQDRAL YFSDSSSQLN TSLPFLQ NR KVSSLHTSRV QRQMVVSVHD LPEKSFVPLL DSKYVLCVWD IWQPSGPQKV LICESQVTCC CLSPLKAFLL FAGTAHGS V VVWDLREDSR LHYSVTLSDG FWTFRTATFS TDGILTSVNH RSPLQAVEPI STSVHKKQSF VLSPFSTQEE MSGLSFHIA SLDESGVLNV WVVVELPKAD IAGSISDLGL MPGGRVKLVH SALIQLGDSL SHKGNEFWGT TQTLNVKFLP SDPNHFIIGT DMGLISHGT RQDLRVAPKL FKPQQHGIRP VKVNVIDFSP FGEPIFLAGC SDGSIRLHQL SSAFPLLQWD SSTDSHAVTG L QWSPTRPA VFLVQDDTSN IYIWDLLQSD LGPVAKQQVS PNRLVAMAAV GEPEKAGGSF LALVLARASG SIDIQHLKRR WA APEVDEC NRLRLLLQEA LWPEGKLHK

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1

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分子 #3: WD repeat-containing protein 34

分子名称: WD repeat-containing protein 34 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.768293 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MATRAQPGPL SQAGSAGVAA LATVGVASGP GPGRPGPLQD ETLGVASVPS QWRAVQGIRW ETKSCQTASI ATASASAQAR NHVDAQVQT EAPVPVSVQP PSQYDIPRLA AFLRRVEAMV IRELNKNWQS HAFDGFEVNW TEQQQMVSCL YTLGYPPAQA Q GLHVTSIS ...文字列:
MATRAQPGPL SQAGSAGVAA LATVGVASGP GPGRPGPLQD ETLGVASVPS QWRAVQGIRW ETKSCQTASI ATASASAQAR NHVDAQVQT EAPVPVSVQP PSQYDIPRLA AFLRRVEAMV IRELNKNWQS HAFDGFEVNW TEQQQMVSCL YTLGYPPAQA Q GLHVTSIS WNSTGSVVAC AYGRLDHGDW STLKSFVCAW NLDRRDLRPQ QPSAVVEVPS AVLCLAFHPT QPSHVAGGLY SG EVLVWDL SRLEDPLLWR TGLTDDTHTD PVSQVVWLPE PGHSHRFQVL SVATDGKVLL WQGIGVGQLQ LTEGFALVMQ QLP RSTKLK KHPRGETEVG ATAVAFSSFD PRLFILGTEG GFPLKCSLAA GEAALTRMPS SVPLRAPAQF TFSPHGGPIY SVSC SPFHR NLFLSAGTDG HVHLYSMLQA PPLTSLQLSL KYLFAVRWSP VRPLVFAAAS GKGDVQLFDL QKSSQKPTVL IKQTQ DESP VYCLEFNSQQ TQLLAAGDAQ GTVKVWQLST EFTEQGPREA EDLDCLAAEV AAWSHPQFEK GSAGSAAGSG AGWSHP QFE K

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2

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分子 #4: Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1

分子名称: Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.681621 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPSETLWEIA KAEVEKRGIN GSEGDGAEIA EKFVFFIGSK NGGKTTIILR CLDRDEPPKP TLALEYTYGR RAKGHNTPKD IAHFWELGG GTSLLDLISI PITGDTLRTF SLVLVLDLSK PNDLWPTMEN LLQATKSHVD KVIMKLGKTN AKAVSEMRQK I WNNMPKDH ...文字列:
MPSETLWEIA KAEVEKRGIN GSEGDGAEIA EKFVFFIGSK NGGKTTIILR CLDRDEPPKP TLALEYTYGR RAKGHNTPKD IAHFWELGG GTSLLDLISI PITGDTLRTF SLVLVLDLSK PNDLWPTMEN LLQATKSHVD KVIMKLGKTN AKAVSEMRQK I WNNMPKDH PDHELIDPFP VPLVIIGSKY DVFQDFESEK RKVICKTLRF VAHYYGASLM FTSKSEALLL KIRGVINQLA FG IDKSKSI CVDQNKPLFI TAGLDSFGQI GSPPVPENDI GKLHAHSPME LWKKVYEKLF PPKSINTLKD IKDPARDPQY AEN EVDEMR IQKDLELEQY KRSSSKSWKQ IELDS

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1

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分子 #5: Dynein light chain roadblock-type 1

分子名称: Dynein light chain roadblock-type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.934576 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAEVEETLKR LQSQKGVQGI IVVNTEGIPI KSTMDNPTTT QYASLMHSFI LKARSTVRDI DPQNDLTFLR IRSKKNEIMV APDKDYFLI VIQNPTE

UniProtKB: Dynein light chain roadblock-type 1

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分子 #6: Dynein light chain 1, cytoplasmic

分子名称: Dynein light chain 1, cytoplasmic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.381899 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MCDRKAVIKN ADMSEEMQQD SVECATQALE KYNIEKDIAA HIKKEFDKKY NPTWHCIVGR NFGSYVTHET KHFIYFYLGQ VAILLFKSG

UniProtKB: Dynein light chain 1, cytoplasmic

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Dynein-2 complex; tail domain

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 49.6 e/Å2
詳細: Average electron dose per image (e-/A2) for additional datasets was 46.8 and 45.4
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

3707


詳細: EMD-3707 map was low pass filtered to 60A and used as a reference model for 3D classification and reconstruction of an initial, in-house collected cryo-EM dataset (Polara 300kV instrument). ...詳細: EMD-3707 map was low pass filtered to 60A and used as a reference model for 3D classification and reconstruction of an initial, in-house collected cryo-EM dataset (Polara 300kV instrument). This initial map was then used as a reference model for the dataset described in this entry.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 68623
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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