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- EMDB-48741: Structure of P. gingivalis PorK and PorN complexes from cryo elec... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48741
タイトルStructure of P. gingivalis PorK and PorN complexes from cryo electron microscopy
マップデータ
試料
  • 複合体: PorK/N protein complex
    • タンパク質・ペプチド: Gliding motility protein GldN
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein, putative
  • リガンド: alpha-D-mannopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードT9SS / porphyromonas gingivalis / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


formylglycine-generating oxidase activity
類似検索 - 分子機能
Gliding motility associated protein GldN / Gliding motility associated protein GldN / : / Sulfatase-modifying factor enzyme / Sulfatase-modifying factor enzyme 1-like domain / Sulfatase-modifying factor enzyme superfamily / C-type lectin fold / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Gliding motility protein GldN / Lipoprotein, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Porphyromonas gingivalis (バクテリア) / Porphyromonas gingivalis W83 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Hanssen E / Morton CJ / Gorasia DG / Veith PD / Reynolds EC
資金援助 オーストラリア, 2件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1123866 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1193647 オーストラリア
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Insights into type IX secretion from PorKN cogwheel structure bound to PorG and attachment complexes.
著者: Dhana G Gorasia / Eric Hanssen / Manasi Mudaliyar / Craig J Morton / Sepideh Valimehr / Christine Seers / Lianyi Zhang / Matthew T Doyle / Debnath Ghosal / Paul D Veith / Eric C Reynolds /
要旨: The Type IX Secretion System exports proteins across the outer membrane (OM) of bacteria in the Bacteroidota phylum, however, the mechanistic details remain unknown. In Porphyromonas gingivalis the ...The Type IX Secretion System exports proteins across the outer membrane (OM) of bacteria in the Bacteroidota phylum, however, the mechanistic details remain unknown. In Porphyromonas gingivalis the core components of the multi-protein complex are the Sov translocon, Attachment Complexes (PorQ, U, V, Z), PorLM molecular motors and PorKN rings. Here, we present a ~ 3.5 Å cryo-EM structure of the periplasmic rings comprising 32-33 subunits each of PorK and PorN. Additionally, we show the presence of a critical disulfide bond between PorK and the OM protein PorG that is essential for protein secretion and demonstrate that the Attachment Complexes bind to, and are localized above, the PorKN rings. Overall, each ring resembles a cogwheel with PorN forming cog-like projections that we propose engage with the PorLM motor to drive the rotation of the PorKN cogwheel together with PorG and associated Attachment Complexes, thus providing the energy to complete protein secretion and the coordinated cell surface attachment of the secreted cargo.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2025
タイトル: Near-atomic structure of the PorKN rings, disulfide bonded to PorG and bound to Attachment Complexes, provide mechanistic insights into the type IX secretion system
著者: Gorasia D / Hanssen E / Mudaliyar M / Morton C / Valimehr S / Seers C / Zhang L / Ghosal D / Veith P / Reynolds E
履歴
登録2025年1月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月16日-
マップ公開2025年7月16日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48741.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48741.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 600 pix.
= 792. Å		1.32 Å/pix.
x 600 pix.
= 792. Å		1.32 Å/pix.
x 600 pix.
= 792. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.16611439 - 0.5590389
平均 (標準偏差)-0.000061105384 (±0.018384067)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 792.00006 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48741_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_48741_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_48741_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_48741_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PorK/N protein complex

全体名称: PorK/N protein complex
要素
  • 複合体: PorK/N protein complex
    • タンパク質・ペプチド: Gliding motility protein GldN
    • タンパク質・ペプチド: Lipoprotein, putative
  • リガンド: alpha-D-mannopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: PorK/N protein complex

超分子名称: PorK/N protein complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Porphyromonas gingivalis (バクテリア) / 株: W83
分子量理論値: 3.5 MDa

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分子 #1: Gliding motility protein GldN

分子名称: Gliding motility protein GldN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Porphyromonas gingivalis W83 (バクテリア) / 株: W83
分子量理論値: 30.080869 KDa
配列文字列: LSNRAQEFNR RLTQKTDNAP WRRVVYRRVD LMEESNAVLY YPPRPIGDRK NLFSTIFGLI NSNSLDVYEY LDGFEAFTDQ YKIKFQEFL DRFGIYYQPS TNKNAELFKV ADSDIPSAEV KAYYVKEEWY FTPTNSDVDI KIQAICPIMT GQDEFGEVRN Q PLFWIPYE ...文字列:
LSNRAQEFNR RLTQKTDNAP WRRVVYRRVD LMEESNAVLY YPPRPIGDRK NLFSTIFGLI NSNSLDVYEY LDGFEAFTDQ YKIKFQEFL DRFGIYYQPS TNKNAELFKV ADSDIPSAEV KAYYVKEEWY FTPTNSDVDI KIQAICPIMT GQDEFGEVRN Q PLFWIPYE NIRPYIARER VMLSSLNNTR NSTIDDFFRL NLYKGDIVKT ENLHNRALAE YCPTPDSMKM ESKRIDKELQ GF RDGLFVT QDTTWMK

UniProtKB: Gliding motility protein GldN

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分子 #2: Lipoprotein, putative

分子名称: Lipoprotein, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Porphyromonas gingivalis W83 (バクテリア) / 株: W83
分子量理論値: 50.067676 KDa
配列文字列: EPSPFGMIQV PRGSIVLGNK EADSLWGIPA ESRPISVDAF WMDRTEITNA QYRQFVYYVR DSIIRERLAD PAYGGNEEYK ITENKFGEP VTPHLDWSKP IPSEKRATEE EIAAINSVYY TNPVTHDRKL NPDQMVYRYE VYDYRSAALR EHQLKAAKRN L NTDIKVDP ...文字列:
EPSPFGMIQV PRGSIVLGNK EADSLWGIPA ESRPISVDAF WMDRTEITNA QYRQFVYYVR DSIIRERLAD PAYGGNEEYK ITENKFGEP VTPHLDWSKP IPSEKRATEE EIAAINSVYY TNPVTHDRKL NPDQMVYRYE VYDYRSAALR EHQLKAAKRN L NTDIKVDP NAVVMISKDT AFVDESGNII SETITRPLSS EYDFLNTYIV PIYPDETCWV NDFPNARTEI YTRMYFNHPG YD DYPVVGI SWEQAQAFCA WRSEFFRKGI RLPEGQIMDD FRLPTEAEWE YAARMGDSNN KYPWSTEDLR TGRGCFLGNF KPG EGDYTA DGHLIPSRVS SFSPNDFGLY DMAGNVAEWT STAFSESGLK QMSDINPELE YKAALTDPYI LKQKVVRGGS WKDV ARFIR SATRSHEYQN VGRSYIGFRC VRTSIAFSSG KA

UniProtKB: Lipoprotein, putative

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分子 #4: alpha-D-mannopyranose

分子名称: alpha-D-mannopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MAN
分子量理論値: 180.156 Da
Chemical component information

ChemComp-MAN:
alpha-D-mannopyranose

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分子 #5: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC4H12ClNO3Tris-HCL
50.0 mMNaClSodium chloride
0.5 %C24H46O11n-Dodecyl-B-D-maltoside
1.0 MCH4N2OUrea
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 15mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot forace -1 blot time 3sec sample size 4ul.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8909 / 平均露光時間: 5.34 sec. / 平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 556522
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C33 (33回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.1) / 使用した粒子像数: 69982
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9myj:
Structure of P. gingivalis PorK and PorN complexes from cryo electron microscopy

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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