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- EMDB-48628: Human IMPDH2 mutant - S160del, treated with GTP, ATP, IMP, and NA... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48628
タイトルHuman IMPDH2 mutant - S160del, treated with GTP, ATP, IMP, and NAD+; interfacial octamer reconstruction
マップデータOutput from Phenix density modification, with blur_by_resolution_factor=5, used in model refinement.
試料
  • 複合体: Inosine 5'-monophosphate dehydrogenase 2 - S160del mutant, bound to GTP, ATP, IMP, and NAD+
    • タンパク質・ペプチド: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
  • リガンド: INOSINIC ACID
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
キーワードDehydrogenase / purine biosynthesis / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / lymphocyte proliferation / IMP dehydrogenase / IMP dehydrogenase activity / GMP biosynthetic process / peroxisomal membrane / Azathioprine ADME / GTP biosynthetic process / cellular response to interleukin-4 ...'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / lymphocyte proliferation / IMP dehydrogenase / IMP dehydrogenase activity / GMP biosynthetic process / peroxisomal membrane / Azathioprine ADME / GTP biosynthetic process / cellular response to interleukin-4 / circadian rhythm / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / nucleotide binding / Neutrophil degranulation / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者O'Neill AG / Kollman JM
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM149542 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008268 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Overexpression of pathogenic human IMPDH2 variant in Xenopus tropicalis disrupts somitogenesis
著者: O'Neill AG / McCartney ME / Wheeler GM / Patel JH / Kollman JM / Wills AE
履歴
登録2025年1月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月3日-
マップ公開2025年12月3日-
更新2025年12月3日-
現状2025年12月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48628.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48628.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Output from Phenix density modification, with blur_by_resolution_factor=5, used in model refinement.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.89 Å/pix.
x 300 pix.
= 265.5 Å		0.89 Å/pix.
x 300 pix.
= 265.5 Å		0.89 Å/pix.
x 300 pix.
= 265.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.885 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.928
最小 - 最大-5.353422 - 10.854797
平均 (標準偏差)0.00013654518 (±0.27736557)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 265.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48628_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_48628_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map from cryoSPARC NU refinement.

ファイルemd_48628_additional_1.map
注釈Unsharpened map from cryoSPARC NU refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map from cryoSPARC NU refinement.

ファイルemd_48628_additional_2.map
注釈Sharpened map from cryoSPARC NU refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B from cryoSPARC NU refinement.

ファイルemd_48628_half_map_1.map
注釈Half map B from cryoSPARC NU refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A from cryoSPARC NU refinement.

ファイルemd_48628_half_map_2.map
注釈Half map A from cryoSPARC NU refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Inosine 5'-monophosphate dehydrogenase 2 - S160del mutant, bound ...

全体名称: Inosine 5'-monophosphate dehydrogenase 2 - S160del mutant, bound to GTP, ATP, IMP, and NAD+
要素
  • 複合体: Inosine 5'-monophosphate dehydrogenase 2 - S160del mutant, bound to GTP, ATP, IMP, and NAD+
    • タンパク質・ペプチド: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
  • リガンド: INOSINIC ACID
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: Inosine 5'-monophosphate dehydrogenase 2 - S160del mutant, bound ...

超分子名称: Inosine 5'-monophosphate dehydrogenase 2 - S160del mutant, bound to GTP, ATP, IMP, and NAD+
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: 5 uM enzyme was mixed with 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 20mM GTP, 1 mM IMP, and 300 uM NAD+.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2

分子名称: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: IMP dehydrogenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.393422 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SEFELMADYL ISGGTSYVPD DGLTAQQLFN CGDGLTYNDF LILPGYIDFT ADQVDLTSAL TKKITLKTPL VSSPMDTVTE AGMAIAMAL TGGIGFIHHN CTPEFQANEV RKVKKYEQGF ITDPVVLSPK DRVRDVFEAK ARHGFCGIPI TDTGRMGSRL V GIISRDID ...文字列:
SEFELMADYL ISGGTSYVPD DGLTAQQLFN CGDGLTYNDF LILPGYIDFT ADQVDLTSAL TKKITLKTPL VSSPMDTVTE AGMAIAMAL TGGIGFIHHN CTPEFQANEV RKVKKYEQGF ITDPVVLSPK DRVRDVFEAK ARHGFCGIPI TDTGRMGSRL V GIISRDID FLKEEEHDCF LEEIMTKRED LVVAPAGITL KEANEILQRS KKGKLPIVNE DDELVAIIAR TDLKKNRDYP LA SKDAKKQ LLCGAAIGTH EDDKYRLDLL AQAGVDVVVL DSSQGNSIFQ INMIKYIKDK YPNLQVIGGN VVTAAQAKNL IDA GVDALR VGMGSGSICI TQEVLACGRP QATAVYKVSE YARRFGVPVI ADGGIQNVGH IAKALALGAS TVMMGSLLAA TTEA PGEYF FSDGIRLKKY RGMGSLDAMD KHLSSQNRYF SEADKIKVAQ GVSGAVQDKG SIHKFVPYLI AGIQHSCQDI GAKSL TQVR AMMYSGELKF EKRTSSAQVE GGVHSLHSYE KRLF

UniProtKB: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2

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分子 #2: INOSINIC ACID

分子名称: INOSINIC ACID / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: IMP
分子量理論値: 348.206 Da
Chemical component information

ChemComp-I:
INOSINIC ACID

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分子 #3: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2630 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 45000

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画像解析

粒子像選択選択した数: 920210
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D4 (2回x4回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 615147
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6ua5


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-9muc:
Human IMPDH2 mutant - S160del, treated with GTP, ATP, IMP, and NAD+; interfacial octamer reconstruction

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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