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- EMDB-48185: Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the ad... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48185
タイトルAntibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the adhesin protein FimH
マップデータAntibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH
試料
  • 複合体: Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH
    • 複合体: Fimbrial tip
      • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
    • 複合体: Antibody Fragments
      • タンパク質・ペプチド: mAb475 Heavy Chain Fragment
      • タンパク質・ペプチド: mAb824 Heavy Chain Fragment
      • タンパク質・ペプチド: mAb824 Light Chain Fragment
      • タンパク質・ペプチド: mAb21 Heavy Chain Fragment
      • タンパク質・ペプチド: mAb21 Light Chain Fragment
  • タンパク質・ペプチド: mAb475 Light Chain Fragment
キーワードFimbrial tip / Lectin domain / Antibody fragments / Antibody-target complex / CELL ADHESION / CELL ADHESION-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus tip / mechanosensory behavior / Attachment of bacteria to epithelial cells / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hvorecny KL / Magala P / Klevit RE / Kollman JM
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM149542 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)F32 AI145111 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI171570 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99 GM141364 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Antibodies disrupt bacterial adhesion by ligand mimicry and allosteric interference.
著者: Kelli L Hvorecny / Gianluca Interlandi / Tim S Veth / Pavel Aprikian / Anna Manchenko / Veronika L Tchesnokova / Miles S Dickinson / Joel D Quispe / Nicholas M Riley / Rachel E Klevit / Pearl ...著者: Kelli L Hvorecny / Gianluca Interlandi / Tim S Veth / Pavel Aprikian / Anna Manchenko / Veronika L Tchesnokova / Miles S Dickinson / Joel D Quispe / Nicholas M Riley / Rachel E Klevit / Pearl Magala / Evgeni V Sokurenko / Justin M Kollman /
要旨: A critical step in infections is the attachment of microorganisms to host cells using lectins that bind glycans, making lectins promising antimicrobial targets. Upon binding mannosylated glycans, ...A critical step in infections is the attachment of microorganisms to host cells using lectins that bind glycans, making lectins promising antimicrobial targets. Upon binding mannosylated glycans, FimH, an adhesin in E. coli, undergoes an allosteric transition from an inactive to an active conformation that can act as a catch-bond. Distinct monoclonal antibodies that alter FimH glycan binding are available, but the mechanisms of action remain unclear. Here, we use cryo-electron microscopy, mass spectrometry, adhesion assays, and molecular dynamics simulations to determine the structure-function relationships underlying antibody-FimH binding. Our study demonstrates four mechanisms of action: ligand mimicry by an N-linked, high-mannose glycan; stabilization of the ligand pocket in the inactive state; conformational trapping of the active and inactive states; and locking of the ligand pocket through long-range allosteric effects. These structures reveal multiple mechanisms of antibody responses to an allosteric protein and provide blueprints for antimicrobials that target adhesins.
履歴
登録2024年12月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月26日-
マップ公開2025年11月26日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48185.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48185.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.12 Å/pix.
x 480 pix.
= 539.52 Å		1.12 Å/pix.
x 480 pix.
= 539.52 Å		1.12 Å/pix.
x 480 pix.
= 539.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.124 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.5
最小 - 最大-22.628879999999999 - 42.475178
平均 (標準偏差)0.000001072617 (±0.2050817)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 539.51996 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound...

ファイルemd_48185_additional_1.map
注釈Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH masked around variable regions and FimH lectin domain
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Half map of antibody fragments from mAb21, mAb475,...

ファイルemd_48185_additional_2.map
注釈Half map of antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH masked around variable regions and FimH lectin domain
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Half map of antibody fragments from mAb21, mAb475,...

ファイルemd_48185_additional_3.map
注釈Half map of antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH masked around variable regions and FimH lectin domain
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of antibody fragments from mAb21, mAb475,...

ファイルemd_48185_half_map_1.map
注釈Half map of antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of antibody fragments from mAb21, mAb475,...

ファイルemd_48185_half_map_2.map
注釈Half map of antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E....

全体名称: Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH
要素
  • 複合体: Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH
    • 複合体: Fimbrial tip
      • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
    • 複合体: Antibody Fragments
      • タンパク質・ペプチド: mAb475 Heavy Chain Fragment
      • タンパク質・ペプチド: mAb824 Heavy Chain Fragment
      • タンパク質・ペプチド: mAb824 Light Chain Fragment
      • タンパク質・ペプチド: mAb21 Heavy Chain Fragment
      • タンパク質・ペプチド: mAb21 Light Chain Fragment
  • タンパク質・ペプチド: mAb475 Light Chain Fragment

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超分子 #1: Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E....

超分子名称: Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the E. coli adhesin protein FimH
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2, #4-#7

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超分子 #2: Fimbrial tip

超分子名称: Fimbrial tip / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Antibody Fragments

超分子名称: Antibody Fragments / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2, #4-#7
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: B cell hybridoma

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分子 #1: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin

分子名称: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 31.48826 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKRVITLFAV LLMGWSVNAW SFACKTANGT AIPIGGGSAN VYVNLAPVVN VGQNLVVDLS TQIFCHNDYP ETITDYVTLQ RGSAYGGVL SNFSGTVKYS GSSYPFPTTS ETPRVVYNSR TDKPWPVALY LTPVSSAGGV AIKAGSLIAV LILRQTNNYN S DDFQFVWN ...文字列:
MKRVITLFAV LLMGWSVNAW SFACKTANGT AIPIGGGSAN VYVNLAPVVN VGQNLVVDLS TQIFCHNDYP ETITDYVTLQ RGSAYGGVL SNFSGTVKYS GSSYPFPTTS ETPRVVYNSR TDKPWPVALY LTPVSSAGGV AIKAGSLIAV LILRQTNNYN S DDFQFVWN IYANNDVVVP TGGCDVSARD VTVTLPDYPG SVPIPLTVYC AKSQNLGYYL SGTTADAGNS IFTNTASFSP AQ GVGVQLT RNGTIIPANN TVSLGAVGTS AVSLGLTANY ARTGGQVTAG NVQSIIGVTF VYQ

UniProtKB: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin

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分子 #2: mAb475 Heavy Chain Fragment

分子名称: mAb475 Heavy Chain Fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: B cell hybridoma
分子量理論値: 23.105812 KDa
配列文字列: QVQLQQSGAE LVRPGSSVKI SCKASGYAFS SYWMNWVKQR PGQGLEWIGQ IYPRDGDTNY NGKFMDKVTL TADKSSNTAY MQLSSLTSE DSAVYFCEVG RGFYGMDYWG QGTSVTVSSA KTTPPSVYPL APGSAAQTNS MVTLGCLVKG YFPEPVTVTW N SGSLSSGV ...文字列:
QVQLQQSGAE LVRPGSSVKI SCKASGYAFS SYWMNWVKQR PGQGLEWIGQ IYPRDGDTNY NGKFMDKVTL TADKSSNTAY MQLSSLTSE DSAVYFCEVG RGFYGMDYWG QGTSVTVSSA KTTPPSVYPL APGSAAQTNS MVTLGCLVKG YFPEPVTVTW N SGSLSSGV HTFPAVLQSD LYTLSSSVTV PSSPRPSETV TCNVAHPASS TKVDKKI

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分子 #3: mAb475 Light Chain Fragment

分子名称: mAb475 Light Chain Fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: B cell hybridoma
分子量理論値: 23.496877 KDa
配列文字列: ELQMTQSPKF MSTSVGDRVS VTCKASQNVS NVAWYQQKPG QSPKAMIYSA SYRYSGVPGR FTGSGSGTDF TLTINNVQSE DLATYFCQQ NSSFPFTFGG GTKLEIKRAD AAPTVSIFPP SSEQLTSGGA SVVCFLNNFY PKDINVKWKI DGSERQNGVL N SWTDQDSK ...文字列:
ELQMTQSPKF MSTSVGDRVS VTCKASQNVS NVAWYQQKPG QSPKAMIYSA SYRYSGVPGR FTGSGSGTDF TLTINNVQSE DLATYFCQQ NSSFPFTFGG GTKLEIKRAD AAPTVSIFPP SSEQLTSGGA SVVCFLNNFY PKDINVKWKI DGSERQNGVL N SWTDQDSK DSTYSMSSTL TLTKDEYERH NSYTCEATHK TSTSPIVKSF NRNEC

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分子 #4: mAb824 Heavy Chain Fragment

分子名称: mAb824 Heavy Chain Fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: B cell hybridoma
分子量理論値: 22.526971 KDa
配列文字列: EIQLQQSGPE RMKPGASVKI SCKASGYSFT TYYIHWVKQS HGRSLEWIGY IDPFNDDTNY NQKFKGKATL TVDKSSSTAY MHLSSLTSE DSAVYYCARS YYGSLDYWGQ GTTLTVSSAK TTPPSVYPLA PGSAAQTNSM VTLGCLVKGY FPEPVTVTWN S GSLSSGVH ...文字列:
EIQLQQSGPE RMKPGASVKI SCKASGYSFT TYYIHWVKQS HGRSLEWIGY IDPFNDDTNY NQKFKGKATL TVDKSSSTAY MHLSSLTSE DSAVYYCARS YYGSLDYWGQ GTTLTVSSAK TTPPSVYPLA PGSAAQTNSM VTLGCLVKGY FPEPVTVTWN S GSLSSGVH TFPAVLQSDL YTLSSSVTVP SSTWPSETVT CNVAHPASST

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分子 #5: mAb824 Light Chain Fragment

分子名称: mAb824 Light Chain Fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: B cell hybridoma
分子量理論値: 21.757852 KDa
配列文字列: DIQMTQTTSS LSASLGDRVT ISCRASQGVN NYLNWYQQKP DGSVKLLIYY TSNLHSGAPS RFSGSGSGTD YSLTISNLEQ EDIATYFCQ QANMVPWTFG GGTKLEIKRA DAAPTVSIFP PSSEQLTSGG ASVVCFLNNF YPKDINVKWK IDGSERQNGV L NSWTDQDS ...文字列:
DIQMTQTTSS LSASLGDRVT ISCRASQGVN NYLNWYQQKP DGSVKLLIYY TSNLHSGAPS RFSGSGSGTD YSLTISNLEQ EDIATYFCQ QANMVPWTFG GGTKLEIKRA DAAPTVSIFP PSSEQLTSGG ASVVCFLNNF YPKDINVKWK IDGSERQNGV L NSWTDQDS KDSTYSMSST LTLTKDEYER HNSYTCEAR

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分子 #6: mAb21 Heavy Chain Fragment

分子名称: mAb21 Heavy Chain Fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: B cell hybridoma
分子量理論値: 21.143547 KDa
配列文字列: EVLLKQSGPE KVKPGASVKI PCKASGYTFT DYNIDWVKQS HGTSLEWIGH LDPNSGGTVY NQKFRGKATL TVDKSSSTAY LELRSLTSE DTAVYYCARS TMGVYRSDGY YAMDYWGQGT SVTVSSAKTT PPSVYPLAPG CGDTTGSSVT LGCLVKGYFP E SVTVTWNS ...文字列:
EVLLKQSGPE KVKPGASVKI PCKASGYTFT DYNIDWVKQS HGTSLEWIGH LDPNSGGTVY NQKFRGKATL TVDKSSSTAY LELRSLTSE DTAVYYCARS TMGVYRSDGY YAMDYWGQGT SVTVSSAKTT PPSVYPLAPG CGDTTGSSVT LGCLVKGYFP E SVTVTWNS GSLSSSVHTF PALLQSGLYT MSSSVTVPSS

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分子 #7: mAb21 Light Chain Fragment

分子名称: mAb21 Light Chain Fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: B cell hybridoma
分子量理論値: 19.737736 KDa
配列文字列:
QIVLTQSPAI MSASLGEEIT LTCSASSSIS YMHWYQQKSG TSPKILIYST SNQASGVPSR FSGSGSGTFY SLTISSVEAE DAADYYCHQ WSSYPWTFGG GTKLEIKRAD AAPTVSIFPP SSEQLTSGGA SVVCFLNNFY PKDINVKWKI DGSERQNGVL N SWTDQDSK DSTYSMSSTL TLTK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10383 / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.4.1) / 使用した粒子像数: 333855
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 5

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3jwn

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

15c8

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9me6:
Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the adhesin protein FimH

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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