[日本語] English
万見
- EMDB-48091: Consensus map of full-length human dynein-1 in phi-like conformat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48091
タイトルConsensus map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation bound to a Lis1 dimer under Lis1 condition
マップデータSharpened map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation under Lis1 condition
試料
  • 複合体: Consensus map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation bound to a Lis1 dimer under Lis1 condition
キーワードdynein-1 / phi-like conformation / Lis1 / MOTOR PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Yang J / Zhang K
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM142959 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Nde1 promotes Lis1 binding to full-length autoinhibited human dynein 1.
著者: Jun Yang / Yuanchang Zhao / Pengxin Chai / Ahmet Yildiz / Kai Zhang /
要旨: Cytoplasmic dynein 1 (dynein) is the primary motor responsible for the retrograde transport of intracellular cargoes along microtubules. Activation of dynein requires the opening its autoinhibited ...Cytoplasmic dynein 1 (dynein) is the primary motor responsible for the retrograde transport of intracellular cargoes along microtubules. Activation of dynein requires the opening its autoinhibited Phi conformation, a process driven by Lis1 and Nde1/Ndel1. Using biochemical reconstitution and cryo-electron microscopy, we demonstrate that Nde1 enhances Lis1 binding to autoinhibited dynein and facilitates Phi opening. We identify a key intermediate in this activation pathway where a single Lis1 dimer binds between Phi-like (Phi) motor rings. In this 'Phi-Lis1' complex, Lis1 interacts with one motor domain through canonical sites at the AAA+ (adenosine triphosphatases associated with diverse cellular activities) ring and stalk, and with AAA5, AAA6 and linker regions of the other motor domain. Mutagenesis and motility assays confirm the critical role of the Phi-Lis1 interface in dynein activation. This intermediate forms rapidly in the presence of Nde1, although Nde1 is not part of Phi-Lis1. These findings provide key insights into how Nde1 promotes Lis1-mediated Phi opening.
履歴
登録2024年11月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_48091.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48091.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation under Lis1 condition
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.22 Å/pix.
x 400 pix.
= 888.84 Å		2.22 Å/pix.
x 400 pix.
= 888.84 Å		2.22 Å/pix.
x 400 pix.
= 888.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2221 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.7225084 - 1.9261026
平均 (標準偏差)-0.0001477664 (±0.052186858)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 888.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_48091_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unsharpened map of full-length human dynein-1 in phi-like...

ファイルemd_48091_additional_1.map
注釈Unsharpened map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation under Lis1 condition
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map of full-length human dynein-1 in phi-like...

ファイルemd_48091_half_map_1.map
注釈Half map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation under Lis1 condition
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map of full-length human dynein-1 in phi-like...

ファイルemd_48091_half_map_2.map
注釈Half map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation under Lis1 condition
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Consensus map of full-length human dynein-1 in phi-like conformat...

全体名称: Consensus map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation bound to a Lis1 dimer under Lis1 condition
要素
  • 複合体: Consensus map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation bound to a Lis1 dimer under Lis1 condition

-
超分子 #1: Consensus map of full-length human dynein-1 in phi-like conformat...

超分子名称: Consensus map of full-length human dynein-1 in phi-like conformation bound to a Lis1 dimer under Lis1 condition
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.5 MDa

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
詳細: 25 mM HEPES pH 7.2, 150 mM KCl, 1 mM MgCl2, 5 mM DTT, 3 mM ATP
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.2 µm / 倍率（補正後）: 45000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4) / 使用した粒子像数: 106301
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る