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- EMDB-48088: Cryo-EM structure of the mutant KCa2.2_F244S channel -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48088
タイトルCryo-EM structure of the mutant KCa2.2_F244S channel
マップデータEM map of mutant KCa2.2_F244S, missing S3-S4 loop.
試料
  • 複合体: Rat mutant KCa2.2_F244S channel complex with calmodulin in the presence of calcium
    • タンパク質・ペプチド: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: water
キーワードIon channel / Calmodulin binding protein. Membrane protein / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Ca2+ activated K+ channels / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of potassium ion transport / inward rectifier potassium channel activity / establishment of protein localization to membrane / regulation of potassium ion transmembrane transport ...Ca2+ activated K+ channels / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of potassium ion transport / inward rectifier potassium channel activity / establishment of protein localization to membrane / regulation of potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase binding / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / alpha-actinin binding / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of neuronal synaptic plasticity / protein phosphatase activator activity / postsynaptic cytosol / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase binding / smooth endoplasmic reticulum / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel regulator activity / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / modulation of chemical synaptic transmission / potassium ion transport / sarcolemma / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / Z disc / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / myelin sheath / growth cone / dendritic spine / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / calmodulin binding / protein domain specific binding / neuronal cell body / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.62 Å
データ登録者Nam YW / Zhang M
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
American Heart Association23AIREA1039423 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS101182-03 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures of the small-conductance Ca-activated K2.2 channel.
著者: Young-Woo Nam / Dohyun Im / Ana Santa Cruz Garcia / Marios L Tringides / Hai Minh Nguyen / Yan Liu / Razan Orfali / Alena Ramanishka / Grigore Pintilie / Chih-Chia Su / Meng Cui / Diomedes E ...著者: Young-Woo Nam / Dohyun Im / Ana Santa Cruz Garcia / Marios L Tringides / Hai Minh Nguyen / Yan Liu / Razan Orfali / Alena Ramanishka / Grigore Pintilie / Chih-Chia Su / Meng Cui / Diomedes E Logothetis / Edward W Yu / Heike Wulff / K George Chandy / Miao Zhang /
要旨: Small-conductance Ca-activated K (K2.1-K2.3) channels modulate neuronal and cardiac excitability. We report cryo-electron microscopy structures of the K2.2 channel in complex with calmodulin and Ca, ...Small-conductance Ca-activated K (K2.1-K2.3) channels modulate neuronal and cardiac excitability. We report cryo-electron microscopy structures of the K2.2 channel in complex with calmodulin and Ca, alone or bound to two small molecule inhibitors, at 3.18, 3.50, 2.99 and 2.97 angstrom resolution, respectively. Extracellular S3-S4 loops in β-hairpin configuration form an outer canopy over the pore with an aromatic box at the canopy's center. Each S3-S4 β-hairpin is tethered to the selectivity filter in the neighboring subunit by inter-subunit hydrogen bonds. This hydrogen bond network flips the aromatic residue (Tyr362) in the filter's GYG signature by 180°, causing the outer selectivity filter to widen and water to enter the filter. Disruption of the tether by a mutation narrows the outer selectivity filter, realigns Tyr362 to the position seen in other K channels, and significantly increases unitary conductance. UCL1684, a mimetic of the bee venom peptide apamin, sits atop the canopy and occludes the opening in the aromatic box. AP14145, an analogue of a therapeutic for atrial fibrillation, binds in the central cavity below the selectivity filter and induces closure of the inner gate. These structures provide a basis for understanding the small unitary conductance and pharmacology of K2.x channels.
履歴
登録2024年11月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月23日-
マップ公開2025年4月23日-
更新2025年5月7日-
現状2025年5月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48088.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48088.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM map of mutant KCa2.2_F244S, missing S3-S4 loop.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.86 Å/pix.
x 512 pix.
= 440.32 Å		0.86 Å/pix.
x 512 pix.
= 440.32 Å		0.86 Å/pix.
x 512 pix.
= 440.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.5
最小 - 最大-90.829920000000001 - 102.681790000000007
平均 (標準偏差)-0.000000000002743 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 440.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: EM half map of mutant KCa2.2 F244S, missing S3-S4 loop.

ファイルemd_48088_half_map_1.map
注釈EM half map of mutant KCa2.2_F244S, missing S3-S4 loop.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: EM half map of mutant KCa2.2 F244S, missing S3-S4 loop.

ファイルemd_48088_half_map_2.map
注釈EM half map of mutant KCa2.2_F244S, missing S3-S4 loop.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rat mutant KCa2.2_F244S channel complex with calmodulin in the pr...

全体名称: Rat mutant KCa2.2_F244S channel complex with calmodulin in the presence of calcium
要素
  • 複合体: Rat mutant KCa2.2_F244S channel complex with calmodulin in the presence of calcium
    • タンパク質・ペプチド: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Rat mutant KCa2.2_F244S channel complex with calmodulin in the pr...

超分子名称: Rat mutant KCa2.2_F244S channel complex with calmodulin in the presence of calcium
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Mutant KCa2.2_F244S
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 230 KDa

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分子 #1: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2

分子名称: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 41.114754 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: IGYKLGHRRA LFEKRKRLSD YALIFGMFGI VVMVIETELS WGAYDKASLY SLALKCLISL STIILLGLII VYHAREIQLF MVDNGADDW RIAMTYERIF FICLEILVCA IHPIPGNYTF TWTARLAFSY APSTTTADVD IILSIPMFLR LYLIARVMLL H SKLFTDAS ...文字列:
IGYKLGHRRA LFEKRKRLSD YALIFGMFGI VVMVIETELS WGAYDKASLY SLALKCLISL STIILLGLII VYHAREIQLF MVDNGADDW RIAMTYERIF FICLEILVCA IHPIPGNYTF TWTARLAFSY APSTTTADVD IILSIPMFLR LYLIARVMLL H SKLFTDAS SRSIGALNKI NFNTRFVMKT LMTICPGTVL LVFSISLWII AAWTVRACER YHDQQDVTSN FLGAMWLISI TF LSIGYGD MVPNTYCGKG VCLLTGIMGA GCTALVVAVV ARKLELTKAE KHVHNFMMDT QLTKRVKNAA ANVLRETWLI YKN TKLVKK IDHAKVRKHQ RKFLQAIHQL RSVKMEQRKL NDQAN

UniProtKB: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2

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分子 #2: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 16.102626 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
QLTEEQIAEF KEAFSLFDKD GDGTITTKEL GTVMRSLGQN PTEAELQDMI NEVDADGNGT IDFPEFLTMM ARKMKDTDSE EEIREAFRV FDKDGNGYIS AAELRHVMTN LGEKLTDEEV DEMIREADID GDGQVNYEEF VQM

UniProtKB: Calmodulin-1

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分子 #3: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8v2g

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 81168
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX (ver. 1.8)
得られたモデル

PDB-9eio:
Cryo-EM structure of the mutant KCa2.2_F244S channel

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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