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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4808 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of Polytomella F-ATP synthase, c-ring position 1, focussed refinement of Fo and peripheral stalk | |||||||||
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![]() | mitochondrial ATP synthase dimer flexible coupling cryoEM / PROTON TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | ![]() proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / : / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / mitochondrion / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å | |||||||||
![]() | Murphy BJ / Klusch N | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F-F coupling. 著者: Bonnie J Murphy / Niklas Klusch / Julian Langer / Deryck J Mills / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt / ![]() 要旨: FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy ...FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy structure of active dimeric ATP synthase from mitochondria of sp. at a resolution of 2.7 to 2.8 angstroms. Separation of 13 well-defined rotary substates by three-dimensional classification provides a detailed picture of the molecular motions that accompany -ring rotation and result in ATP synthesis. Crucially, the F head rotates along with the central stalk and -ring rotor for the first ~30° of each 120° primary rotary step to facilitate flexible coupling of the stoichiometrically mismatched F and F subcomplexes. Flexibility is mediated primarily by the interdomain hinge of the conserved OSCP subunit. A conserved metal ion in the proton access channel may synchronize -ring protonation with rotation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 395.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 24.3 KB 24.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 16.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 183.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 337 MB 337 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 853.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 852.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 23.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 31.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6rd7MC ![]() 4805C ![]() 4806C ![]() 4807C ![]() 4809C ![]() 4810C ![]() 4811C ![]() 4812C ![]() 4813C ![]() 4814C ![]() 4815C ![]() 4816C ![]() 4817C ![]() 4818C ![]() 4819C ![]() 4820C ![]() 4821C ![]() 4822C ![]() 4823C ![]() 4824C ![]() 4825C ![]() 4826C ![]() 4827C ![]() 4828C ![]() 4829C ![]() 4830C ![]() 4831C ![]() 4832C ![]() 4833C ![]() 4834C ![]() 4835C ![]() 4836C ![]() 4837C ![]() 4838C ![]() 4839C ![]() 4840C ![]() 4841C ![]() 4842C ![]() 4843C ![]() 4844C ![]() 4845C ![]() 4846C ![]() 4847C ![]() 4848C ![]() 4849C ![]() 4850C ![]() 4851C ![]() 4852C ![]() 4853C ![]() 4854C ![]() 4855C ![]() 4856C ![]() 4857C ![]() 6rd4C ![]() 6rd5C ![]() 6rd6C ![]() 6rd8C ![]() 6rd9C ![]() 6rdaC ![]() 6rdbC ![]() 6rdcC ![]() 6rddC ![]() 6rdeC ![]() 6rdfC ![]() 6rdgC ![]() 6rdhC ![]() 6rdiC ![]() 6rdjC ![]() 6rdkC ![]() 6rdlC ![]() 6rdmC ![]() 6rdnC ![]() 6rdoC ![]() 6rdpC ![]() 6rdqC ![]() 6rdrC ![]() 6rdsC ![]() 6rdtC ![]() 6rduC ![]() 6rdvC ![]() 6rdwC ![]() 6rdxC ![]() 6rdyC ![]() 6rdzC ![]() 6re0C ![]() 6re1C ![]() 6re2C ![]() 6re3C ![]() 6re4C ![]() 6re5C ![]() 6re6C ![]() 6re7C ![]() 6re8C ![]() 6re9C ![]() 6reaC ![]() 6rebC ![]() 6recC ![]() 6redC ![]() 6reeC ![]() 6refC ![]() 6repC ![]() 6rerC ![]() 6resC ![]() 6retC ![]() 6reuC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 43.8 TB Data #1: Unaligned frames, gain reference corrected [micrographs - multiframe]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.053 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_4808_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_4808_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Polytomella F-ATP synthase
+超分子 #1: Polytomella F-ATP synthase
+分子 #1: ASA-10: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 10
+分子 #2: ATP synthase associated protein ASA1
+分子 #3: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 32 kDa protein
+分子 #4: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 14 kDa protein
+分子 #5: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6
+分子 #6: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA8
+分子 #7: ASA-9: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 9
+分子 #8: Mitochondrial ATP synthase subunit c
+分子 #9: Mitochondrial ATP synthase subunit 6
+分子 #10: ZINC ION
+分子 #11: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 3.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.8 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均電子線量: 35.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -0.4 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL |
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得られたモデル | ![]() PDB-6rd7: |