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- EMDB-47989: E3 ubiquitin ligase HUWE1 homolog Tom1p in closed-conformation wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47989
タイトルE3 ubiquitin ligase HUWE1 homolog Tom1p in closed-conformation with internal Acidic Domain deletion.
マップデータSharpened map of the C-terminally tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at the acidic domain, in closed-conformation with helical repeat solenoid architecture.
試料
  • 細胞: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at the acidic domain (residues 1873-2131).
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase TOM1
キーワードalpha solenoid / E3 ubiquitin ligase / stress response / cell-cycle / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / HECT-type E3 ubiquitin transferase / nucleocytoplasmic transport / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of cell size / nucleus organization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mRNA transport / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) ...endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / HECT-type E3 ubiquitin transferase / nucleocytoplasmic transport / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of cell size / nucleus organization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mRNA transport / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Neutrophil degranulation / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / mitotic cell cycle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nucleolus / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) / Domain of Unknown Function (DUF913) / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) ...E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) / Domain of Unknown Function (DUF913) / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TOM1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Madrigal JM
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54AI170856 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM064649 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Tom1p ubiquitin ligase structure, interaction with Spt6p, and function in maintaining normal transcript levels and the stability of chromatin in promoters
著者: Madrigal J / Schubert HL / Sdano MA / McCullough L / Connell Z / Formosa T / Hill CP
履歴
登録2024年11月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月1日-
マップ公開2025年10月1日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47989.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47989.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of the C-terminally tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at the acidic domain, in closed-conformation with helical repeat solenoid architecture.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 360.4 Å		1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 360.4 Å		1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 360.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

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断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.12625 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.27
最小 - 最大-3.4387705 - 4.8699923
平均 (標準偏差)0.0006759767 (±0.0760753)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 360.39996 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_47989_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map of the C-terminally tagged yeast E3...

ファイルemd_47989_additional_1.map
注釈Unsharpened map of the C-terminally tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at the acidic domain, in closed-conformation with helical repeat solenoid architecture.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half-map B of the C-terminally tagged yeast...

ファイルemd_47989_half_map_1.map
注釈Cryo-EM half-map B of the C-terminally tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at the acidic domain, in closed-conformation with helical repeat solenoid architecture.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half-map A of the C-terminally tagged yeast...

ファイルemd_47989_half_map_2.map
注釈Cryo-EM half-map A of the C-terminally tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at the acidic domain, in closed-conformation with helical repeat solenoid architecture.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at th...

全体名称: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at the acidic domain (residues 1873-2131).
要素
  • 細胞: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at the acidic domain (residues 1873-2131).
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase TOM1

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超分子 #1: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at th...

超分子名称: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p with an internal truncation at the acidic domain (residues 1873-2131).
タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: C-terminally tagged with Protein A for purification, cleaved with Prescission Protease.
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase TOM1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase TOM1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: E1873-E2131 deleted in construct Precission Protease tag appended to C-terminus
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 375.512594 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MVLFTRCEKA RKEKLAAGYK PLVDYLIDCD TPTFLERIEA IQEWDRSRDD LYVWIPILDR MDGLLLKVAE KYKYKQDPKK ECEVKLVEM EAHDVDYCLK MLKFTRRLLL NTENRFVYSS GDVLMYLLNC PNFTIKLAVM RILAILGERF VIAREKIVAH N IFGDHNLR ...文字列:
MVLFTRCEKA RKEKLAAGYK PLVDYLIDCD TPTFLERIEA IQEWDRSRDD LYVWIPILDR MDGLLLKVAE KYKYKQDPKK ECEVKLVEM EAHDVDYCLK MLKFTRRLLL NTENRFVYSS GDVLMYLLNC PNFTIKLAVM RILAILGERF VIAREKIVAH N IFGDHNLR KKTLKLALSL SSSVMDEDGE HFSLVDLYFD KKKVPQKWRK LRFTHYTSND FKKSSQQKNN INETQTSIKK VT MTTQELC EHSLQQIFDK GMALLPAESW FDFSIKASVA KAFSDDSGEN IDLRNIIIET KLNAIAFVNT IFSPPQVSSK LFE LDPYAF NSLTDLISLS ETKIPKELRT DALFTLECIS LKHVWCSDII RNLGGNISHG LLFQILRYIA KTLREATDEI DEEY NVRFF YLISNLADVK PLHESLFAAG LIPTLLEIVS IRNCPYKRTL ASATHLLETF IDNSETTTEF IENDGFTMLI TSVAN EIDF TLAHPETWQP PKYSVVYYSI SFRELAYIRS LLKLVLKLLS TDSGDRIRNL IDSPILVSLK KILENKLVFG LTLITY TLD VVQKVINSEP TIYPVLVEAG LIPYVIDNFP KLIGPSAELL SLLPDVVSAI CLNPEGLKQV KEKGLINNLF DFLLDAD HA RILTGGDRST EYGTDIDELA RHYPDLKANI VEALCNVIRK MPSTFRNERE FLFTSPKDQK YFFHRKNEEI LTDKEEHE P AYWELLDKGT MLDTFTSVLF GMSLGNGSFS QVPQHLEARD FLAIIFMENP PYEYFTSVAI SNVTEVLQYL DEKYEDYAF MDVMKVLNDQ LENLNDFLNS PNDRSFFLER DGENSVRSCH SKLCRLAAIL NIVTNVYIDL TTLSCKRIMQ IYSYFDKRGF SLIKNLKLL FQKCALEEMY IRQHMPDSVI TETMPLPIVD VSGDGPPLQI YIDDPKKGDQ KGKITSVKTR NTLQMRTILY T LQSNTAIL FRCFLRLSHS RNMDLEHKDL TTEVHIFENV VENVIEMLKA TELEGHLPYI LVLLNFNTFV FTIPKASPNS TE ILQTIPA YIFYQKGGYL LYLHIIRDLF TRMTKIKDLS SLDNINYIDE SNGILTLSCL INALTFYNKS MQTETMENVQ SIG KYYVSI DDDYNIMKAL TVPIKVMALA MILDLDKSDS LFKTQSRNVP YSVFKQLLSM LKNIFTNVNI YTKELYELHW DLIF PPIKK ISLFEQVGIP GDVAANYLTD TGDDLPADNS IGLFSPEQWE KYKKLIGEDK SIYYPQPMQA QYYKGCSSKE LDELR DTFF NDGLPSRIFT VLPFYPKLVN AFAKTLLQIF TKYDEPTEVF AGRILDRILE TDLDDPATLS SLIHLFGIFL NEKYIY QKA SHLMQRFIEY LEKSLKPEHV NTPWFSKALY VYEIILAKSE LPHLEELSKD VLLRYPLLSM AKVFRIPDPM KQKLFDI LI RVSDISNFYS ALATSRILIF YSRDELYANN IARSGILSRL LKVIGSFQKL DKINFLESSF LLLTRRCFET TENVDALI R AEINRSFTAR PLGGGDDAVR ELTTILEEKA HVVMRSPSQF IDVLCETARF HEFDDQGALV DYSLKRFLGE KDKNTQASS TEKSDIYERT GIMHLLLSQL MAASEKDWLS EPANSSDLPE NKKAQLDPSR NPVCAYMIFL LKLLVELVSS YNQCKFEFLT FSRRNTYAE RPRPRTTAIN FFLYRLLDKP VGTDHDKHEA KRREVIGMLA RSVIIGFLAT VQDDRTTKTD VKLADPHMNF I RKFAIEAI IKAIRNATSS SKLLESNHLK LDMWFRIITS MVYVQAPYLR QLLDSNKVEA DQYQLCKLVI DLGLPSVITE AM ASIDLNY PFSKKIFNVA VEALNTISST RNNFSEHFKI EDHDEVEDEV DESDKEEIPD MFKNSALGMY DVEDIEEDDD DDT SLIGDD DAMAFVDSDN GFEVVFSDED DDMGEEDADD ARSDSEENEL SSEMQSSTAD GTDVDYEVDD ADGLIINIDQ PSGD DEEMA DYDANISHSS HSENEDDASM DVIEVYDDEL SSGYDVDLSD YDVDESDWDS GLSSLSISDE DSESSEDEPI NSTRM GDSR RRWLIAEGVE LTDDSQGESE EDDRGVFRGI EHIFSNENEP LFRVHDEMRH RNHHRSINRT HFHSAMSAPS LSLLNR GRR NQSNLINPLG PTGLEQVEND ISDQVTVAGS GSRPRSHHLH FSEVLVSGSF FDEPVLDGII LKSTVSRWKD IFDMFYD SK TYANCIIPTV INRLYKVSLA LQKDLENKRE QEKLKNKNLL FNEAKVESHN SSDAISVEQD DIQESNVTHD DHEPVYVT I QGSEVDIGGT DIDPEFMNAL PDDIRADVFA QHVRERRAEA RLNSDHNVHS REIDSDFLEA IPEDIREGIL DTEAEEQRM FGRIGSSADV IRADDDVSNN DEEVENGLDH GNSNDRNNAD PEKKKPARIY FAPLIDRAGI ASLMKSVFIS KPYIQREIYH ELFYRLCSS KQNRNDLMNT FLFILSEGII DQHSLEKVYN IISSRAMGHA KTTTVRQLPS DCTPLTVANQ TIEILQSLID A DSRLKYFL IAEHDNLIVN KANNKSRKEA LPDKKLRWPL WHLFSLLDRK LITDESVLMD LLTRILQVCT KTLAVLSTSS NG KENLSKK FHLPSFDEDD LMKILSIIML DSCTTRVFQQ TLNIIYNLSK LQGCMSIFTK HLVSLAISIM SKLKSALDGL SRE VGTITT GMEINSELLQ KFTLPSSDQA KLLKILTTVD FLYTHKRKEE ERNVKDLQSL YDKMNGGPVW SSLSECLSQF EKSQ AINTS ATILLPLIES LMVVCRRSDL SQNRNTAVKY EDAKLLDFSK TRVENLFFPF TDAHKKLLNQ MIRSNPKLMS GPFAL LVKN PKVLDFDNKR YFFNAKLKSD NQERPKLPIT VRREQVFLDS YRALFFKTND EIKNSKLEIT FKGESGVDAG GVTREW YQV LSRQMFNPDY ALFLPVPSDK TTFHPNRTSG INPEHLSFFK FIGMIIGKAI RDQCFLDCHF SREVYKNILG RPVSLKD ME SLDPDYYKSL VWILENDITD IIEETFSVET DDYGEHKVIN LIEGGKDIIV TEANKQDYVK KVVEYKLQTS VKEQMDNF L VGFYALISKD LITIFDEQEL ELLISGLPDI DVDDWKNNTT YVNYTATCKE VSYFWRAVRS FDAEERAKLL QFVTGTSKV PLNGFKELSG VNGVCKFSIH RDFGSSERLP SSHTCFNQLN LPPYESYETL RGSLLLAINE GHEGFGLALE VLFQGP

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase TOM1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK I
詳細: Specimens were prepared on Quantifoil R 2/2 Cu300 grids after glow discharge for 1 minute at 25 mA. The detergent sample was concentrated to 8.1 mg/mL in 0.01% CHAPS and 0.05% NP-40. 2.5 uL ...詳細: Specimens were prepared on Quantifoil R 2/2 Cu300 grids after glow discharge for 1 minute at 25 mA. The detergent sample was concentrated to 8.1 mg/mL in 0.01% CHAPS and 0.05% NP-40. 2.5 uL of sample was applied to grids and blotted for 2.5 seconds before vitrification by plunging into liquid ethane. For samples without detergent, protein was concentrated to 0.44 mg/mL and blotted for 1.5 seconds before vitrification..

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 7236 / 平均電子線量: 47.0 e/Å2
詳細: A total of 2,865 movies were recorded from grids without detergent at 81,000x magnification on a 300 kV Titan Krios G3 electron microscope with a K3 direct detector (nominal resolution after ...詳細: A total of 2,865 movies were recorded from grids without detergent at 81,000x magnification on a 300 kV Titan Krios G3 electron microscope with a K3 direct detector (nominal resolution after 2x binning is 1.06A/px). Electron exposure was 47 (e-/A2) over a total of 40 frames. A total of 4,371 movies were recorded from with-detergent grids using the same electron microscope and collection parameters.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: Initial blob auto-picking, 2D classification, ab initio reconstructions and heterogeneous refinements from the non-detergent sample led to 3 refined volumes. Templates were low-pass filtered ...詳細: Initial blob auto-picking, 2D classification, ab initio reconstructions and heterogeneous refinements from the non-detergent sample led to 3 refined volumes. Templates were low-pass filtered to 17 A, creating 25 equally spaced templates each for a total of 75 templates. These templates were used to template-pick from both non-detergent and detergent sample datasets.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: Non-uniform refinement
詳細: The separately processed dataset #1 and #2 particles were combined for a total of 531,549 starting particles for further processing and refinement. A round of 2D classification resulted in ...詳細: The separately processed dataset #1 and #2 particles were combined for a total of 531,549 starting particles for further processing and refinement. A round of 2D classification resulted in selection of 477,889 particles, which were Fourier cropped from a box size of 680 to 320 pixels for further processing. Two-component 3DVA was performed after map refinement of the combined dataset with a filter resolution of 4 A. 3DVA display was subsequently run to give 8 intermediates along the first principal component at a filter resolution of 5 A. The top 4 intermediates with the highest number of particles were combined to yield 462,711 and refined using non-uniform refinement to an estimated overall resolution of 3.07 A.
使用した粒子像数: 462711
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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