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万見
- EMDB-48279: cryo-EM map of a full-length and internally HIS-tagged yeast E3 u... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48279
タイトルcryo-EM map of a full-length and internally HIS-tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p construct in an intermediate-open conformation state
マップデータCryo-EM unsharpened map of full-length and internally HIS-tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p, in an intermediate-conformation state.
試料
  • 複合体: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p
    • Other: Tom1p (HUWE1)
キーワードcell cycle / stress response / solenoid / E3 ubiquitin ligase / RNA / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / HECT-type E3 ubiquitin transferase / nucleocytoplasmic transport / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of cell size / nucleus organization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mRNA transport / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) ...endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / HECT-type E3 ubiquitin transferase / nucleocytoplasmic transport / cleavage in ITS2 between 5.8S rRNA and LSU-rRNA of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of cell size / nucleus organization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mRNA transport / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Neutrophil degranulation / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / mitotic cell cycle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nucleolus / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) / Domain of Unknown Function (DUF913) / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) ...E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) / Domain of Unknown Function (DUF913) / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TOM1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.79 Å
データ登録者Madrigal JA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54AI170856 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Tom1p ubiquitin ligase structure, interaction with Spt6p, and function in maintaining normal transcript levels and the stability of chromatin in promoters
著者: Madrigal JA / Schubert HL / Sdano MA / McCullough L / Connell Z / Formosa TG / Hill CP
履歴
登録2024年12月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48279.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48279.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM unsharpened map of full-length and internally HIS-tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p, in an intermediate-conformation state.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.51 Å/pix.
x 256 pix.
= 387.2 Å		1.51 Å/pix.
x 256 pix.
= 387.2 Å		1.51 Å/pix.
x 256 pix.
= 387.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.5125 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.15659082 - 0.5794211
平均 (標準偏差)0.0010018612 (±0.024302037)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 387.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48279_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half map A of full-length and internally...

ファイルemd_48279_half_map_1.map
注釈Cryo-EM half map A of full-length and internally HIS-tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p, in an intermediate-conformation state.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half map B of full-length and internally...

ファイルemd_48279_half_map_2.map
注釈Cryo-EM half map B of full-length and internally HIS-tagged yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p, in an intermediate-conformation state.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p

全体名称: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p
要素
  • 複合体: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p
    • Other: Tom1p (HUWE1)

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超分子 #1: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p

超分子名称: Yeast E3 ubiquitin ligase Tom1p / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 377 KDa

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分子 #1: Tom1p (HUWE1)

分子名称: Tom1p (HUWE1) / タイプ: other / ID: 1
詳細: Internal tag insertion between 1074-1075 of the native sequence: SGGGGGGSRHHHHHHHHHHHH
分類: other
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MVLFTRCEKA RKEKLAAGYK PLVDYLIDCD TPTFLERIEA IQEWDRSRDD LYVWIPILDR MDGLLLKVAE KYKYKQDPKK ECEVKLVEME AHDVDYCLKM LKFTRRLLLN TENRFVYSSG DVLMYLLNCP NFTIKLAVMR ILAILGERFV IAREKIVAHN IFGDHNLRKK ...文字列:
MVLFTRCEKA RKEKLAAGYK PLVDYLIDCD TPTFLERIEA IQEWDRSRDD LYVWIPILDR MDGLLLKVAE KYKYKQDPKK ECEVKLVEME AHDVDYCLKM LKFTRRLLLN TENRFVYSSG DVLMYLLNCP NFTIKLAVMR ILAILGERFV IAREKIVAHN IFGDHNLRKK TLKLALSLSS SVMDEDGEHF SLVDLYFDKK KVPQKWRKLR FTHYTSNDFK KSSQQKNNIN ETQTSIKKVT MTTQELCEHS LQQIFDKGMA LLPAESWFDF SIKASVAKAF SDDSGENIDL RNIIIETKLN AIAFVNTIFS PPQVSSKLFE LDPYAFNSLT DLISLSETKI PKELRTDALF TLECISLKHV WCSDIIRNLG GNISHGLLFQ ILRYIAKTLR EATDEIDEEY NVRFFYLISN LADVKPLHES LFAAGLIPTL LEIVSIRNCP YKRTLASATH LLETFIDNSE TTTEFIENDG FTMLITSVAN EIDFTLAHPE TWQPPKYSVV YYSISFRELA YIRSLLKLVL KLLSTDSGDR IRNLIDSPIL VSLKKILENK LVFGLTLITY TLDVVQKVIN SEPTIYPVLV EAGLIPYVID NFPKLIGPSA ELLSLLPDVV SAICLNPEGL KQVKEKGLIN NLFDFLLDAD HARILTGGDR STEYGTDIDE LARHYPDLKA NIVEALCNVI RKMPSTFRNE REFLFTSPKD QKYFFHRKNE EILTDKEEHE PAYWELLDKG TMLDTFTSVL FGMSLGNGSF SQVPQHLEAR DFLAIIFMEN PPYEYFTSVA ISNVTEVLQY LDEKYEDYAF MDVMKVLNDQ LENLNDFLNS PNDRSFFLER DGENSVRSCH SKLCRLAAIL NIVTNVYIDL TTLSCKRIMQ IYSYFDKRGF SLIKNLKLLF QKCALEEMYI RQHMPDSVIT ETMPLPIVDV SGDGPPLQIY IDDPKKGDQK GKITSVKTRN TLQMRTILYT LQSNTAILFR CFLRLSHSRN MDLEHKDLTT EVHIFENVVE NVIEMLKATE LEGHLPYILV LLNFNTFVFT IPKASPNSTE ILQTIPAYIF YQKGGYLLYL HIIRDLFTRM TKIKSGGGGG GSRHHHHHHH HHHHHDLSSL DNINYIDESN GILTLSCLIN ALTFYNKSMQ TETMENVQSI GKYYVSIDDD YNIMKALTVP IKVMALAMIL DLDKSDSLFK TQSRNVPYSV FKQLLSMLKN IFTNVNIYTK ELYELHWDLI FPPIKKISLF EQVGIPGDVA ANYLTDTGDD LPADNSIGLF SPEQWEKYKK LIGEDKSIYY PQPMQAQYYK GCSSKELDEL RDTFFNDGLP SRIFTVLPFY PKLVNAFAKT LLQIFTKYDE PTEVFAGRIL DRILETDLDD PATLSSLIHL FGIFLNEKYI YQKASHLMQR FIEYLEKSLK PEHVNTPWFS KALYVYEIIL AKSELPHLEE LSKDVLLRYP LLSMAKVFRI PDPMKQKLFD ILIRVSDISN FYSALATSRI LIFYSRDELY ANNIARSGIL SRLLKVIGSF QKLDKINFLE SSFLLLTRRC FETTENVDAL IRAEINRSFT ARPLGGGDDA VRELTTILEE KAHVVMRSPS QFIDVLCETA RFHEFDDQGA LVDYSLKRFL GEKDKNTQAS STEKSDIYER TGIMHLLLSQ LMAASEKDWL SEPANSSDLP ENKKAQLDPS RNPVCAYMIF LLKLLVELVS SYNQCKFEFL TFSRRNTYAE RPRPRTTAIN FFLYRLLDKP VGTDHDKHEA KRREVIGMLA RSVIIGFLAT VQDDRTTKTD VKLADPHMNF IRKFAIEAII KAIRNATSSS KLLESNHLKL DMWFRIITSM VYVQAPYLRQ LLDSNKVEAD QYQLCKLVID LGLPSVITEA MASIDLNYPF SKKIFNVAVE ALNTISSTRN NFSEHFKIED HDEVEDEVDE SDKEEIPDMF KNSALGMYDV EDIEEDDDDD TSLIGDDDAM AFVDSDNGFE VVFSDEDDDM GEEDADDARS DSEENELSSE MQSSTADGTD VDYEVDDADG LIINIDQPSG DDEEMADYDA NISHSSHSEN EDDASMDVIE VYDDELSSGY DVDLSDYDVD ESDWDSGLSS LSISDEDSES SEDEPINSTR MGDSRRRWLI AEGVELTDDS QGESEEDDRG VFRGIEHIFS NENEPLFRVH DEMRHRNHHR SINRTHFHSA MSAPSLSLLN RGRRNQSNLI NPLGPTGLEQ VENDISDQVT VAGSGSRPRS HHLHFSEVLV SGSFFDEPVL DGIILKSTVS RWKDIFDMFY DSKTYANCII PTVINRLYKV SLALQKDLEN KREQEKLKNK NLLFNEAKVE SHNSSDAISV EQDDIQESNV THDDHEPVYV TIQGSEVDIG GTDIDPEFMN ALPDDIRADV FAQHVRERRA EARLNSDHNV HSREIDSDFL EAIPEDIREG ILDTEAEEQR MFGRIGSSAD VIRADDDVSN NDEEVENGLD HGNSNDRNNA DPEKKKPARI YFAPLIDRAG IASLMKSVFI SKPYIQREIY HELFYRLCSS KQNRNDLMNT FLFILSEGII DQHSLEKVYN IISSRAMGHA KTTTVRQLPS DCTPLTVANQ TIEILQSLID ADSRLKYFLI AEHDNLIVNK ANNKSRKEAL PDKKLRWPLW HLFSLLDRKL ITDESVLMDL LTRILQVCTK TLAVLSTSSN GKENLSKKFH LPSFDEDDLM KILSIIMLDS CTTRVFQQTL NIIYNLSKLQ GCMSIFTKHL VSLAISIMSK LKSALDGLSR EVGTITTGME INSELLQKFT LPSSDQAKLL KILTTVDFLY THKRKEEERN VKDLQSLYDK MNGGPVWSSL SECLSQFEKS QAINTSATIL LPLIESLMVV CRRSDLSQNR NTAVKYEDAK LLDFSKTRVE NLFFPFTDAH KKLLNQMIRS NPKLMSGPFA LLVKNPKVLD FDNKRYFFNA KLKSDNQERP KLPITVRREQ VFLDSYRALF FKTNDEIKNS KLEITFKGES GVDAGGVTRE WYQVLSRQMF NPDYALFLPV PSDKTTFHPN RTSGINPEHL SFFKFIGMII GKAIRDQCFL DCHFSREVYK NILGRPVSLK DMESLDPDYY KSLVWILEND ITDIIEETFS VETDDYGEHK VINLIEGGKD IIVTEANKQD YVKKVVEYKL QTSVKEQMDN FLVGFYALIS KDLITIFDEQ ELELLISGLP DIDVDDWKNN TTYVNYTATC KEVSYFWRAV RSFDAEERAK LLQFVTGTSK VPLNGFKELS GVNGVCKFSI HRDFGSSERL PSSHTCFNQL NLPPYESYET LRGSLLLAIN EGHEGFGLA

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase TOM1
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択詳細: 3,522 of 3,630 micrographs were selected for particle picking from grids containing Tom1pHis. Initial blob picks were curated via 2D-classification and 3D ab initio jobs to create 60 2D ...詳細: 3,522 of 3,630 micrographs were selected for particle picking from grids containing Tom1pHis. Initial blob picks were curated via 2D-classification and 3D ab initio jobs to create 60 2D templates for template-picking. 1,434,189 template-picked particles (lowpass filter 15 A) were narrowed through 6 rounds of 2D classification to give 201,930 particles, which were input to ab initio volume creation with 4 classes. 41,253 particles from one of these classes were used to refine the open/intermediate conformations. The selected 41,253 particles were assessed for ab initio reconstruction in 4 classes. NU-refinement was performed on 2 of these classes to give an intermediate-conformation map at 7.79 A resolution from 12,397 particles and an open-conformation map at 7.10 A from 16,098 particles.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 12397
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る