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- EMDB-47775: WEEV CBA87 VLP in complex with human PCDH10-EC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47775
タイトルWEEV CBA87 VLP in complex with human PCDH10-EC1
マップデータ
試料
  • ウイルス: Western equine encephalitis virus (西部ウマ脳炎ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Structural polyprotein
    • タンパク質・ペプチド: Structural polyprotein
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Protocadherin-10
キーワードAlphavirus Receptor / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / host cell endoplasmic reticulum / homophilic cell-cell adhesion / cell adhesion molecule binding / nervous system development / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / host cell endoplasmic reticulum / homophilic cell-cell adhesion / cell adhesion molecule binding / nervous system development / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / host cell Golgi apparatus / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / postsynaptic membrane / cell adhesion / symbiont-mediated suppression of host gene expression / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / calcium ion binding / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / host cell nucleus / virion membrane / glutamatergic synapse / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin, cytoplasmic C-terminal domain / Cadherin cytoplasmic C-terminal / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / : / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin ...Cadherin, cytoplasmic C-terminal domain / Cadherin cytoplasmic C-terminal / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / : / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Structural polyprotein / Protocadherin-10
類似検索 - 構成要素
生物種Western equine encephalitis virus (西部ウマ脳炎ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.05 Å
データ登録者Raju S / Diamond MS / Fremont DH / Center for Structural Biology of Infectious Diseases (CSBID)
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U19 AI142790 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: Structural basis for plasticity in receptor engagement by an encephalitic alphavirus.
著者: Saravanan Raju / Sathvik Palakurty / Alan Sariol / Ngan Wagoner / Lucas J Adams / Sean Hui / William B Klimstra / Daved H Fremont / Michael S Diamond /
要旨: The structural basis for shifts in receptor usage remains poorly understood despite the implications for virus adaptation and emergence. Western equine encephalitis virus (WEEV) strains exhibit ...The structural basis for shifts in receptor usage remains poorly understood despite the implications for virus adaptation and emergence. Western equine encephalitis virus (WEEV) strains exhibit different patterns of engagement for two of their entry receptors: very-low-density lipoprotein receptor (VLDLR) and protocadherin 10 (PCDH10). Using structural and functional studies, we show that while all WEEV strains have a lipoprotein class A (LA) domain binding site near the E1 fusion loop, VLDLR engagement requires a second binding site in E2 that can vary with single nucleotide substitutions. We also resolve a structure of PCDH10 bound to WEEV, which reveals interactions near the E1 fusion loop with residues that also mediate LA domain binding. Evolutionary analysis enabled the generation of a PCDH10 decoy that protects in vivo against all WEEV strains tested. Our experiments demonstrate how viruses can engage multiple receptors using shared determinants, which likely impacts cellular tropism and virulence.
履歴
登録2024年11月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月23日-
マップ公開2025年4月23日-
更新2025年8月27日-
現状2025年8月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47775.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47775.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 300 pix.
= 333. Å		1.11 Å/pix.
x 300 pix.
= 333. Å		1.11 Å/pix.
x 300 pix.
= 333. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.11 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-1.0095208 - 1.509593
平均 (標準偏差)0.00079255935 (±0.07218759)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 333.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47775_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47775_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Western equine encephalitis virus

全体名称: Western equine encephalitis virus (西部ウマ脳炎ウイルス)
要素
  • ウイルス: Western equine encephalitis virus (西部ウマ脳炎ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Structural polyprotein
    • タンパク質・ペプチド: Structural polyprotein
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Protocadherin-10

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超分子 #1: Western equine encephalitis virus

超分子名称: Western equine encephalitis virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: virus-like particles were produced recombinantly in 293T cells and purified by PEG precipitation followed by density gradient ultracentrifugation.
NCBI-ID: 11039 / 生物種: Western equine encephalitis virus / Sci species strain: CBA87 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Passeridae (鳥類)

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分子 #1: Structural polyprotein

分子名称: Structural polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Western equine encephalitis virus (西部ウマ脳炎ウイルス)
分子量理論値: 47.345758 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: FEHATTVPNV PGIPYKALVE RAGYAPLNLE ITVVSSELTP STNKEYVTCK FHTVVPSPQV KCCGSLECKA SSKADYTCRV FGGVYPFMW GGAQCFCDSE NTQLSEAYVE FAPDCTIDHA VALKVHTAAL KVGLRIVYGN TTARLDTFVN GVTPGSSRDL K VIAGPISA ...文字列:
FEHATTVPNV PGIPYKALVE RAGYAPLNLE ITVVSSELTP STNKEYVTCK FHTVVPSPQV KCCGSLECKA SSKADYTCRV FGGVYPFMW GGAQCFCDSE NTQLSEAYVE FAPDCTIDHA VALKVHTAAL KVGLRIVYGN TTARLDTFVN GVTPGSSRDL K VIAGPISA AFSPFDHKVV IRKGLVYNYD FPEYGAMNPG AFGDIQASSL DATDIVARTD IRLLKPSVKN IHVPYTQAVS GY EMWKNNS GRPLQETAPF GCKIEVEPLR ATNCAYGHIP ISIDIPDAAF VRSSESPTIL EVSCTVADCI YSADFGGSLT LQY KANREG HCPVHSHSTT AVLKEATTHV TATGSITLHF STSSPQANFI VSLCGKKTTC NAECKPPADH IIGEPHKVDQ EFQA AVSKT SWNWLLALFG GASSLIVVGL IVLVCSSMLI NTRR

UniProtKB: Structural polyprotein

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分子 #2: Structural polyprotein

分子名称: Structural polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Western equine encephalitis virus (西部ウマ脳炎ウイルス)
株: CBA87
分子量理論値: 45.393867 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PYLGFCPYCR HSAPCFSPIK IENVWDESDD GSIRIQVSAQ FGYNQAGTAD VTKFRYMSYD HDHDIKEDSM EKLAISTSGP CRRLGHKGY FLLAQCPPGD SVTVSITSGA SENSCTVEKK IRRKFVGREE YLFPPVHGKL VKCHVYDHLK ETSAGYITMH R PGPHAYKS ...文字列:
PYLGFCPYCR HSAPCFSPIK IENVWDESDD GSIRIQVSAQ FGYNQAGTAD VTKFRYMSYD HDHDIKEDSM EKLAISTSGP CRRLGHKGY FLLAQCPPGD SVTVSITSGA SENSCTVEKK IRRKFVGREE YLFPPVHGKL VKCHVYDHLK ETSAGYITMH R PGPHAYKS YLEEASGEVY IKPPSGKNVT YECKCGDYST GIVSTRTKMN GCTKAKQCIA YKRDQTKWVF NSPDLIRHTD HS VQGKLHI PFRLTPTVCP VPLAHTPTVT KWFKGITLHL TATRPTLLTT RKLGLRADAT AEWITGTTSR NFSVGREGLE YVW GNHEPV RVWAQESAPG DPHGWPHEII IHYYHRHPVY TVIVLCGVAL AILVGTASSA ACIAKARRDC LTPYALAPNA TVPT ALAVL CCI

UniProtKB: Structural polyprotein

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分子 #3: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: togavirin
由来(天然)生物種: Western equine encephalitis virus (西部ウマ脳炎ウイルス)
分子量理論値: 16.712816 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
ESDKTFPIML NGQVNGYACV VGGRLMKPLH VEGKIDNEQL AAVKLKKASM YDLEYGDVPQ NMKSDTLQYT SDKPPGFYNW HHGAVQYEN GRFTVPRGVG GKGDSGRPIL DNRGRVVAIV LGGANEGTRT ALSVVTWNQK GVTIKDTPEG SEPW

UniProtKB: Structural polyprotein

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分子 #4: Protocadherin-10

分子名称: Protocadherin-10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.866213 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
QLHYTVQEEQ EHGTFVGNIA EDLGLDITKL SARGFQTVPN SRTPYLDLNL ETGVLYVNEK IDREQICKQS PSCVLHLEVF LENPLELFQ VEIEVLDIND NPPSF

UniProtKB: Protocadherin-10

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 231651
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8dee


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-9e96:
WEEV CBA87 VLP in complex with human PCDH10-EC1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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