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- EMDB-47716: Integrin aIIbb3 dimer conformation from human platelet membrane c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47716
タイトルIntegrin aIIbb3 dimer conformation from human platelet membrane crude preparation
マップデータ
試料
  • 複合体: Integrin aIIbb3
  • タンパク質・ペプチド: Integrin alpha-IIb
  • タンパク質・ペプチド: Integrin beta-3
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードplatelet membrane protein integrin aIIbb3 / BLOOD CLOTTING
機能・相同性
機能・相同性情報


tube development / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / maintenance of postsynaptic specialization structure / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / regulation of extracellular matrix organization ...tube development / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / maintenance of postsynaptic specialization structure / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / regulation of extracellular matrix organization / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / platelet alpha granule membrane / integrin alphav-beta3 complex / negative regulation of lipoprotein metabolic process / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / fibrinogen binding / blood coagulation, fibrin clot formation / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / negative regulation of lipid transport / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Elastic fibre formation / mesodermal cell differentiation / glycinergic synapse / cell-substrate junction assembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / platelet-derived growth factor receptor binding / positive regulation of bone resorption / filopodium membrane / extracellular matrix binding / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / angiogenesis involved in wound healing / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of bone resorption / positive regulation of leukocyte migration / apoptotic cell clearance / wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of fibroblast migration / integrin complex / heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of smooth muscle cell migration / smooth muscle cell migration / Molecules associated with elastic fibres / positive regulation of cell-matrix adhesion / negative chemotaxis / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / Syndecan interactions / cell adhesion mediated by integrin / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of osteoblast proliferation / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / protein disulfide isomerase activity / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / microvillus membrane / cell-substrate adhesion / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / fibronectin binding / lamellipodium membrane / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / positive regulation of T cell migration / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / coreceptor activity / cell adhesion molecule binding / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / positive regulation of endothelial cell proliferation / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / embryo implantation / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / protein kinase C binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / Signal transduction by L1 / response to activity / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / wound healing / cellular response to mechanical stimulus / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / cell-cell adhesion / MAP2K and MAPK activation / platelet activation / platelet aggregation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ruffle membrane / integrin binding / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of fibroblast proliferation
類似検索 - 分子機能
Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail ...Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / Integrin domain superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-3 / Integrin alpha-IIb
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Han X / Nieman MT
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL098217 米国
引用ジャーナル: Blood Adv / 年: 2025
タイトル: Elucidating the dynamics of integrin αIIbβ3 from native platelet membranes by cryo-EM with build-and-retrieve method.
著者: Xu Han / Zhemin Zhang / Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Masaru Miyagi / Edward Yu / Marvin T Nieman
要旨: Platelets fulfill their essential physiological roles sensing the extracellular environment through their membrane proteins. The native membrane environment provides essential regulatory cues that ...Platelets fulfill their essential physiological roles sensing the extracellular environment through their membrane proteins. The native membrane environment provides essential regulatory cues that affect the protein structure and mechanism of action. Single-particle cryogenic electron microscopy (cryo-EM) has transformed structural biology by allowing high-resolution structures of membrane proteins to be solved from homogeneous samples. Our recent breakthroughs in data processing now make it feasible to obtain atomic-level-resolution protein structures from crude preparations in their native environments by integrating cryo-EM with the "build-and-retrieve" (BaR) data processing methodology. We applied this iterative bottom-up methodology on resting human platelet membranes for an in-depth systems biology approach to uncover how lipids, metal binding, post-translational modifications, and cofactor associations in the native environment regulate platelet function at the molecular level. Here, we report using cryo-EM followed by the BaR method to solve the unmodified integrin αIIbβ3 structure directly from resting human platelet membranes in its inactivated and intermediate states at 2.75 and 2.67 Å, respectively. Furthermore, we also solved a novel dimer conformation of αIIbβ3 at 2.85 Å formed by 2 intermediate states of αIIbβ3. This may indicate a previously unknown self-regulatory mechanism of αIIbβ3 in its native environment. In conclusion, our data show the power of using cryo-EM with the BaR method to determine 3 distinct structures including a novel dimer directly from natural sources. This approach allows us to identify unrecognized regulation mechanisms for proteins without artifacts owing to purification processes. These data have the potential to enrich our understanding of platelet signaling circuitry.
履歴
登録2024年11月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月15日-
マップ公開2025年10月15日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47716.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47716.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 321. Å		1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 321. Å		1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 321. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.16095482 - 0.8001456
平均 (標準偏差)0.0021340002 (±0.018727792)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 321.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Integrin aIIbb3

全体名称: Integrin aIIbb3
要素
  • 複合体: Integrin aIIbb3
  • タンパク質・ペプチド: Integrin alpha-IIb
  • タンパク質・ペプチド: Integrin beta-3
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Integrin aIIbb3

超分子名称: Integrin aIIbb3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Integrin alpha-IIb

分子名称: Integrin alpha-IIb / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 113.477523 KDa
配列文字列: MARALCPLQA LWLLEWVLLL LGPCAAPPAW ALNLDPVQLT FYAGPNGSQF GFSLDFHKDS HGRVAIVVGA PRTLGPSQEE TGGVFLCPW RAEGGQCPSL LFDLRDETRN VGSQTLQTFK ARQGLGASVV SWSDVIVACA PWQHWNVLEK TEEAEKTPVG S CFLAQPES ...文字列:
MARALCPLQA LWLLEWVLLL LGPCAAPPAW ALNLDPVQLT FYAGPNGSQF GFSLDFHKDS HGRVAIVVGA PRTLGPSQEE TGGVFLCPW RAEGGQCPSL LFDLRDETRN VGSQTLQTFK ARQGLGASVV SWSDVIVACA PWQHWNVLEK TEEAEKTPVG S CFLAQPES GRRAEYSPCR GNTLSRIYVE NDFSWDKRYC EAGFSSVVTQ AGELVLGAPG GYYFLGLLAQ APVADIFSSY RP GILLWHV SSQSLSFDSS NPEYFDGYWG YSVAVGEFDG DLNTTEYVVG APTWSWTLGA VEILDSYYQR LHRLRGEQMA SYF GHSVAV TDVNGDGRHD LLVGAPLYME SRADRKLAEV GRVYLFLQPR GPHALGAPSL LLTGTQLYGR FGSAIAPLGD LDRD GYNDI AVAAPYGGPS GRGQVLVFLG QSEGLRSRPS QVLDSPFPTG SAFGFSLRGA VDIDDNGYPD LIVGAYGANQ VAVYR AQPV VKASVQLLVQ DSLNPAVKSC VLPQTKTPVS CFNIQMCVGA TGHNIPQKLS LNAELQLDRQ KPRQGRRVLL LGSQQA GTT LNLDLGGKHS PICHTTMAFL RDEADFRDKL SPIVLSLNVS LPPTEAGMAP AVVLHGDTHV QEQTRIVLDC GEDDVCV PQ LQLTASVTGS PLLVGADNVL ELQMDAANEG EGAYEAELAV HLPQGAHYMR ALSNVEGFER LICNQKKENE TRVVLCEL G NPMKKNAQIG IAMLVSVGNL EEAGESVSFQ LQIRSKNSQN PNSKIVLLDV PVRAEAQVEL RGNSFPASLV VAAEEGERE QNSLDSWGPK VEHTYELHNN GPGTVNGLHL SIHLPGQSQP SDLLYILDIQ PQGGLQCFPQ PPVNPLKVDW GLPIPSPSPI HPAHHKRDR RQIFLPEPEQ PSRLQDPVLV SCDSAPCTVV QCDLQEMARG QRAMVTVLAF LWLPSLYQRP LDQFVLQSHA W FNVSSLPY AVPPLSLPRG EAQVWTQLLR ALEERAIPIW WVLVGVLGGL LLLTILVLAM WKVGFFKRNR PPLEEDDEEG E

UniProtKB: Integrin alpha-IIb

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分子 #2: Integrin beta-3

分子名称: Integrin beta-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 87.150773 KDa
配列文字列: MRARPRPRPL WATVLALGAL AGVGVGGPNI CTTRGVSSCQ QCLAVSPMCA WCSDEALPLG SPRCDLKENL LKDNCAPESI EFPVSEARV LEDRPLSDKG SGDSSQVTQV SPQRIALRLR PDDSKNFSIQ VRQVEDYPVD IYYLMDLSYS MKDDLWSIQN L GTKLATQM ...文字列:
MRARPRPRPL WATVLALGAL AGVGVGGPNI CTTRGVSSCQ QCLAVSPMCA WCSDEALPLG SPRCDLKENL LKDNCAPESI EFPVSEARV LEDRPLSDKG SGDSSQVTQV SPQRIALRLR PDDSKNFSIQ VRQVEDYPVD IYYLMDLSYS MKDDLWSIQN L GTKLATQM RKLTSNLRIG FGAFVDKPVS PYMYISPPEA LENPCYDMKT TCLPMFGYKH VLTLTDQVTR FNEEVKKQSV SR NRDAPEG GFDAIMQATV CDEKIGWRND ASHLLVFTTD AKTHIALDGR LAGIVQPNDG QCHVGSDNHY SASTTMDYPS LGL MTEKLS QKNINLIFAV TENVVNLYQN YSELIPGTTV GVLSMDSSNV LQLIVDAYGK IRSKVELEVR DLPEELSLSF NATC LNNEV IPGLKSCMGL KIGDTVSFSI EAKVRGCPQE KEKSFTIKPV GFKDSLIVQV TFDCDCACQA QAEPNSHRCN NGNGT FECG VCRCGPGWLG SQCECSEEDY RPSQQDECSP REGQPVCSQR GECLCGQCVC HSSDFGKITG KYCECDDFSC VRYKGE MCS GHGQCSCGDC LCDSDWTGYY CNCTTRTDTC MSSNGLLCSG RGKCECGSCV CIQPGSYGDT CEKCPTCPDA CTFKKEC VE CKKFDRGALH DENTCNRYCR DEIESVKELK DTGKDAVNCT YKNEDDCVVR FQYYEDSSGK SILYVVEEPE CPKGPDIL V VLLSVMGAIL LIGLAALLIW KLLITIHDRK EFAKFEEERA RAKWDTANNP LYKEATSTFT NITYRGT

UniProtKB: Integrin beta-3

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分子 #6: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 12 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #7: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 8 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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分子 #8: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 36.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 274866
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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