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- EMDB-47428: SNF2H bound to nucleosome - Class E2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47428
タイトルSNF2H bound to nucleosome - Class E2
マップデータSNF2H bound to nucleosome - Class E2
試料
  • 複合体: SNF2H bound to nucleosome - Class E2
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
  • タンパク質・ペプチド: Histone H3
  • タンパク質・ペプチド: Histone H4
  • タンパク質・ペプチド: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5
  • DNA: Chain I (DNA)
  • DNA: Chain J (DNA)
キーワードChromatin / remodeler / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RSF complex / histone octamer slider activity / ACF complex / WICH complex / negative regulation of mitotic chromosome condensation / CERF complex / CHRAC / NoRC complex / NURF complex / B-WICH complex ...RSF complex / histone octamer slider activity / ACF complex / WICH complex / negative regulation of mitotic chromosome condensation / CERF complex / CHRAC / NoRC complex / NURF complex / B-WICH complex / nucleosome array spacer activity / rDNA heterochromatin formation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / chromatin silencing complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of DNA replication / pericentric heterochromatin / nucleosome binding / condensed chromosome / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / antiviral innate immune response / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of DNA replication / helicase activity / DNA-templated transcription initiation / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / fibrillar center / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / site of double-strand break / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal ...ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Homeobox-like domain superfamily / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Malik D / Deshmukh AA / Bilokapic S / Halic M
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM135599-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM141694-01 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Mechanisms of chromatin remodeling by an Snf2-type ATPase.
著者: Deepshikha Malik / Ashish Deshmukh / Silvija Bilokapic / Mario Halic /
要旨: Chromatin remodeling enzymes play a crucial role in the organization of chromatin, enabling both stability and plasticity of genome regulation. These enzymes use a Snf2-type ATPase motor to move ...Chromatin remodeling enzymes play a crucial role in the organization of chromatin, enabling both stability and plasticity of genome regulation. These enzymes use a Snf2-type ATPase motor to move nucleosomes, but how they translocate DNA around the histone octamer is unclear. Here we use cryo-EM to visualize the continuous motion of nucleosomal DNA induced by human chromatin remodeler SNF2H, an ISWI family member. Our work reveals conformational changes in SNF2H, DNA and histones during nucleosome sliding and provides the structural basis for DNA translocation. ATP hydrolysis induces conformational changes in SNF2H that pull the DNA tracking strand, distorting DNA and histones at SHL2. This is followed by SNF2H rotation on the nucleosome, which first pulls the DNA guide strand and creates one-base pair bulge at SHL2, and then releases the pulled DNA. Given the high conservation of the catalytic motors among ATP-dependent chromatin remodelers, the mechanisms we describe likely apply to other families.
履歴
登録2024年10月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月22日-
マップ公開2025年1月22日-
更新2025年1月22日-
現状2025年1月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47428.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47428.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 468.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈SNF2H bound to nucleosome - Class E2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 497 pix.
= 497. Å		1 Å/pix.
x 497 pix.
= 497. Å		1 Å/pix.
x 497 pix.
= 497. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.239
最小 - 最大-0.4659074 - 33.769992999999999
平均 (標準偏差)-0.023204057 (±0.26807055)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ497497497
Spacing497497497
セルA=B=C: 497.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_47428_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_47428_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SNF2H bound to nucleosome - Class E2

全体名称: SNF2H bound to nucleosome - Class E2
要素
  • 複合体: SNF2H bound to nucleosome - Class E2
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
  • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
  • タンパク質・ペプチド: Histone H3
  • タンパク質・ペプチド: Histone H4
  • タンパク質・ペプチド: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5
  • DNA: Chain I (DNA)
  • DNA: Chain J (DNA)

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超分子 #1: SNF2H bound to nucleosome - Class E2

超分子名称: SNF2H bound to nucleosome - Class E2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A type 1

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分子 #2: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KTQKKDGKKR RKTRKESYAI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM SIMNSFVNDV FERIAGEASR LAHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #3: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSAV MALQEASEAY LVGLFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #4: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #5: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of ch...

分子名称: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: MSSAAEPPPP PPPESAPSKP AASIASGGSN SSNKGGPEGV AAQAVASAAS AGPADAEMEE IFDDASPGKQ KEIQEPDPTY EEKMQTDRAN RFEYLLKQTE LFAHFIQPAA QKTPTSPLKM KPGRPRIKKD EKQNLLSVGD YRHRRTEQEE DEELLTESSK ATNVCTRFED ...文字列:
MSSAAEPPPP PPPESAPSKP AASIASGGSN SSNKGGPEGV AAQAVASAAS AGPADAEMEE IFDDASPGKQ KEIQEPDPTY EEKMQTDRAN RFEYLLKQTE LFAHFIQPAA QKTPTSPLKM KPGRPRIKKD EKQNLLSVGD YRHRRTEQEE DEELLTESSK ATNVCTRFED SPSYVKWGKL RDYQVRGLNW LISLYENGIN GILADEMGLG KTLQTISLLG YMKHYRNIPG PHMVLVPKST LHNWMSEFKR WVPTLRSVCL IGDKEQRAAF VRDVLLPGEW DVCVTSYEML IKEKSVFKKF NWRYLVIDEA HRIKNEKSKL SEIVREFKTT NRLLLTGTPL QNNLHELWSL LNFLLPDVFN SADDFDSWFD TNNCLGDQKL VERLHMVLRP FLLRRIKADV EKSLPPKKEV KIYVGLSKMQ REWYTRILMK DIDILNSAGK MDKMRLLNIL MQLRKCCNHP YLFDGAEPGP PYTTDMHLVT NSGKMVVLDK LLPKLKEQGS RVLIFSQMTR VLDILEDYCM WRNYEYCRLD GQTPHDERQD SINAYNEPNS TKFVFMLSTR AGGLGINLAT ADVVILYDSD WNPQVDLQAM DRAHRIGQTK TVRVFRFITD NTVEERIVER AEMKLRLDSI VIQQGRLVDQ NLNKIGKDEM LQMIRHGATH VFASKESEIT DEDIDGILER GAKKTAEMNE KLSKMGESSL RNFTMDTESS VYNFEGEDYR EKQKIAFTEW IEPPKRERKA NYAVDAYFRE ALRVSEPKAP KAPRPPKQPN VQDFQFFPPR LFELLEKEIL FYRKTIGYKV PRNPELPNAA QAQKEEQLKI DEAESLNDEE LEEKEKLLTQ GFTNWNKRDF NQFIKANEKW GRDDIENIAR EVEGKTPEEV IEYSAVFWER CNELQDIEKI MAQIERGEAR IQRRISIKKA LDTKIGRYKA PFHQLRISYG TNKGKNYTEE EDRFLICMLH KLGFDKENVY DELRQCIRNS PQFRFDWFLK SRTAMELQRR CNTLITLIER ENMELEEKEK AEKKKRGPKP STQKRKMDGA PDGRGRKKKL KL

UniProtKB: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5

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分子 #6: Chain I (DNA)

分子名称: Chain I (DNA) / タイプ: dna / ID: 6 / 分類: DNA
配列文字列:
ACAGGATGTA TATATCTGAC ACGTGCCTGG AGACTAGGGA GTAATCCCCT TGGCGGtTAA AACGCGGGGG ACAGCGCGTA CGTGCGTTTA AGCGGTGCTA GAGCTGTCTA CGACCAATTG AGCGGCCTCG GCACCGGGAT TCTCCAGGG

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分子 #7: Chain J (DNA)

分子名称: Chain J (DNA) / タイプ: dna / ID: 7 / 分類: DNA
配列文字列:
CCCTGGAGAA TCCCGGTGCC GAGGCCGCTC AATTGGTCGT AGACAGCTCT AGCACCGCTT AAACGCACGT ACGCGCTGTC CCCCGCGTTT TAaCCGCCAA GGGGATTACT CCCTAGTCTC CAGGCACGTG TCAGATATAT ACATCCTGTG CA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 45 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 285.65 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 160.0 K / 最高: 175.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 61.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

21970

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 46000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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