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- EMDB-47381: Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47381
タイトルFull-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition
マップデータFull-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition
試料
  • 複合体: Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain 1, cytoplasmic
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain Tctex-type 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードDynein-1 / phi conformation / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular transport of viral protein in host cell / secretory vesicle / nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / transport along microtubule / intraciliary retrograde transport / visual behavior / dynein light chain binding ...intracellular transport of viral protein in host cell / secretory vesicle / nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / transport along microtubule / intraciliary retrograde transport / visual behavior / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / motile cilium assembly / Activation of BIM and translocation to mitochondria / ciliary tip / Intraflagellar transport / positive regulation of intracellular transport / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / minus-end-directed microtubule motor activity / microtubule motor activity / P-body assembly / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / centrosome localization / microtubule-based movement / nuclear migration / Macroautophagy / dynein intermediate chain binding / establishment of mitotic spindle orientation / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / enzyme inhibitor activity / spermatid development / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cytoplasmic microtubule / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / axon cytoplasm / substantia nigra development / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / stress granule assembly / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic spindle organization / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / cellular response to nerve growth factor stimulus / kinetochore / negative regulation of neurogenesis / Aggrephagy / microtubule cytoskeleton organization / spindle / Separation of Sister Chromatids / HCMV Early Events / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / azurophil granule lumen / late endosome / site of double-strand break / nervous system development / host cell / positive regulation of cold-induced thermogenesis / scaffold protein binding / cell cortex / vesicle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / cytoskeleton / cilium / cell division / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / Neutrophil degranulation / symbiont entry into host cell / protein-containing complex binding / enzyme binding / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Dynein 1 light intermediate chain / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain Tctex-1 like / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family / Dynein light chain, type 1/2, conserved site ...Dynein 1 light intermediate chain / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain Tctex-1 like / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / : / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Dynein light chain Tctex-type 1 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Yang J / Zhang K
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM142959 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / : 2025
タイトル: Nde1 promotes Lis1 binding to full-length autoinhibited human dynein 1.
著者: Jun Yang / Yuanchang Zhao / Pengxin Chai / Ahmet Yildiz / Kai Zhang /
要旨: Cytoplasmic dynein 1 (dynein) is the primary motor responsible for the retrograde transport of intracellular cargoes along microtubules. Activation of dynein requires the opening its autoinhibited ...Cytoplasmic dynein 1 (dynein) is the primary motor responsible for the retrograde transport of intracellular cargoes along microtubules. Activation of dynein requires the opening its autoinhibited Phi conformation, a process driven by Lis1 and Nde1/Ndel1. Using biochemical reconstitution and cryo-electron microscopy, we demonstrate that Nde1 enhances Lis1 binding to autoinhibited dynein and facilitates Phi opening. We identify a key intermediate in this activation pathway where a single Lis1 dimer binds between Phi-like (Phi) motor rings. In this 'Phi-Lis1' complex, Lis1 interacts with one motor domain through canonical sites at the AAA+ (adenosine triphosphatases associated with diverse cellular activities) ring and stalk, and with AAA5, AAA6 and linker regions of the other motor domain. Mutagenesis and motility assays confirm the critical role of the Phi-Lis1 interface in dynein activation. This intermediate forms rapidly in the presence of Nde1, although Nde1 is not part of Phi-Lis1. These findings provide key insights into how Nde1 promotes Lis1-mediated Phi opening.
履歴
登録2024年10月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47381.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.74 Å/pix.
x 420 pix.
= 729.12 Å
1.74 Å/pix.
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1.74 Å/pix.
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表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.736 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大0.0 - 2.2397897
平均 (標準偏差)0.0018414502 (±0.016866716)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 729.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition

全体名称: Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition
要素
  • 複合体: Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain roadblock-type 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain 1, cytoplasmic
    • タンパク質・ペプチド: Dynein light chain Tctex-type 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition

超分子名称: Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 533.08325 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSEPGGGGGE DGSAGLEVSA VQNVADVSVL QKHLRKLVPL LLEDGGEAPA ALEAALEEKS ALEQMRKFLS DPQVHTVLVE RSTLKEDVG DEGEEEKEFI SYNINIDIHY GVKSNSLAFI KRTPVIDADK PVSSQLRVLT LSEDSPYETL HSFISNAVAP F FKSYIRES ...文字列:
MSEPGGGGGE DGSAGLEVSA VQNVADVSVL QKHLRKLVPL LLEDGGEAPA ALEAALEEKS ALEQMRKFLS DPQVHTVLVE RSTLKEDVG DEGEEEKEFI SYNINIDIHY GVKSNSLAFI KRTPVIDADK PVSSQLRVLT LSEDSPYETL HSFISNAVAP F FKSYIRES GKADRDGDKM APSVEKKIAE LEMGLLHLQQ NIEIPEISLP IHPMITNVAK QCYERGEKPK VTDFGDKVED PT FLNQLQS GVNRWIREIQ KVTKLDRDPA SGTALQEISF WLNLERALYR IQEKRESPEV LLTLDILKHG KRFHATVSFD TDT GLKQAL ETVNDYNPLM KDFPLNDLLS ATELDKIRQA LVAIFTHLRK IRNTKYPIQR ALRLVEAISR DLSSQLLKVL GTRK LMHVA YEEFEKVMVA CFEVFQTWDD EYEKLQVLLR DIVKRKREEN LKMVWRINPA HRKLQARLDQ MRKFRRQHEQ LRAVI VRVL RPQVTAVAQQ NQGEVPEPQD MKVAEVLFDA ADANAIEEVN LAYENVKEVD GLDVSKEGTE AWEAAMKRYD ERIDRV ETR ITARLRDQLG TAKNANEMFR IFSRFNALFV RPHIRGAIRE YQTQLIQRVK DDIESLHDKF KVQYPQSQAC KMSHVRD LP PVSGSIIWAK QIDRQLTAYM KRVEDVLGKG WENHVEGQKL KQDGDSFRMK LNTQEIFDDW ARKVQQRNLG VSGRIFTI E STRVRGRTGN VLKLKVNFLP EIITLSKEVR NLKWLGFRVP LAIVNKAHQA NQLYPFAISL IESVRTYERT CEKVEERNT ISLLVAGLKK EVQALIAEGI ALVWESYKLD PYVQRLAETV FNFQEKVDDL LIIEEKIDLE VRSLETCMYD HKTFSEILNR VQKAVDDLN LHSYSNLPIW VNKLDMEIER ILGVRLQAGL RAWTQVLLGQ AEDKAEVDMD TDAPQVSHKP GGEPKIKNVV H ELRITNQV IYLNPPIEEC RYKLYQEMFA WKMVVLSLPR IQSQRYQVGV HYELTEEEKF YRNALTRMPD GPVALEESYS AV MGIVSEV EQYVKVWLQY QCLWDMQAEN IYNRLGEDLN KWQALLVQIR KARGTFDNAE TKKEFGPVVI DYGKVQSKVN LKY DSWHKE VLSKFGQMLG SNMTEFHSQI SKSRQELEQH SVDTASTSDA VTFITYVQSL KRKIKQFEKQ VELYRNGQRL LEKQ RFQFP PSWLYIDNIE GEWGAFNDIM RRKDSAIQQQ VANLQMKIVQ EDRAVESRTT DLLTDWEKTK PVTGNLRPEE ALQAL TIYE GKFGRLKDDR EKCAKAKEAL ELTDTGLLSG SEERVQVALE ELQDLKGVWS ELSKVWEQID QMKEQPWVSV QPRKLR QNL DALLNQLKSF PARLRQYASY EFVQRLLKGY MKINMLVIEL KSEALKDRHW KQLMKRLHVN WVVSELTLGQ IWDVDLQ KN EAIVKDVLLV AQGEMALEEF LKQIREVWNT YELDLVNYQN KCRLIRGWDD LFNKVKEHIN SVSAMKLSPY YKVFEEDA L SWEDKLNRIM ALFDVWIDVQ RRWVYLEGIF TGSADIKHLL PVETQRFQSI STEFLALMKK VSKSPLVMDV LNIQGVQRS LERLADLLGK IQKALGEYLE RERSSFPRFY FVGDEDLLEI IGNSKNVAKL QKHFKKMFAG VSSIILNEDN SVVLGISSRE GEEVMFKTP VSITEHPKIN EWLTLVEKEM RVTLAKLLAE SVTEVEIFGK ATSIDPNTYI TWIDKYQAQL VVLSAQIAWS E NVETALSS MGGGGDAAPL HSVLSNVEVT LNVLADSVLM 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QTWVKLERIQ FVGACNPPTD PGR KPLSHR FLRHVPVVYV DYPGPASLTQ IYGTFNRAML RLIPSLRTYA EPLTAAMVEF YTMSQERFTQ DTQPHYIYSP REMT RWVRG IFEALRPLET LPVEGLIRIW AHEALRLFQD RLVEDEERRW TDENIDTVAL KHFPNIDREK AMSRPILYSN WLSKD YIPV DQEELRDYVK ARLKVFYEEE LDVPLVLFNE VLDHVLRIDR IFRQPQGHLL LIGVSGAGKT TLSRFVAWMN GLSVYQ IKV HRKYTGEDFD EDLRTVLRRS GCKNEKIAFI MDESNVLDSG FLERMNTLLA NGEVPGLFEG DEYATLMTQC KEGAQKE GL MLDSHEELYK WFTSQVIRNL HVVFTMNPSS EGLKDRAATS PALFNRCVLN WFGDWSTEAL YQVGKEFTSK MDLEKPNY I VPDYMPVVYD KLPQPPSHRE AIVNSCVFVH QTLHQANARL AKRGGRTMAI TPRHYLDFIN HYANLFHEKR SELEEQQMH LNVGLRKIKE TVDQVEELRR DLRIKSQELE VKNAAANDKL KKMVKDQQEA EKKKVMSQEI QEQLHKQQEV IADKQMSVKE DLDKVEPAV IEAQNAVKSI KKQHLVEVRS MANPPAAVKL ALESICLLLG ESTTDWKQIR SIIMRENFIP TIVNFSAEEI S DAIREKMK KNYMSNPSYN YEIVNRASLA CGPMVKWAIA QLNYADMLKR VEPLRNELQK LEDDAKDNQQ KANEVEQMIR DL EASIARY KEEYAVLISE AQAIKADLAA VEAKVNRSTA LLKSLSAERE RWEKTSETFK NQMSTIAGDC LLSAAFIAYA GYF DQQMRQ NLFTTWSHHL QQANIQFRTD IARTEYLSNA DERLRWQASS LPADDLCTEN AIMLKRFNRY PLIIDPSGQA TEFI MNEYK DRKITRTSFL DDAFRKNLES ALRFGNPLLV QDVESYDPVL NPVLNREVRR TGGRVLITLG DQDIDLSPSF VIFLS TRDP TVEFPPDLCS RVTFVNFTVT RSSLQSQCLN EVLKAERPDV DEKRSDLLKL QGEFQLRLRQ LEKSLLQALN EVKGRI LDD DTIITTLENL KREAAEVTRK VEETDIVMQE VETVSQQYLP LSTACSSIYF TMESLKQIHF LYQYSLQFFL DIYHNVL YE NPNLKGVTDH TQRLSIITKD LFQVAFNRVA RGMLHQDHIT FAMLLARIKL KGTVGEPTYD AEFQHFLRGN EIVLSAGS T PRIQGLTVEQ AEAVVRLSCL PAFKDLIAKV QADEQFGIWL DSSSPEQTVP YLWSEETPAT PIGQAIHRLL LIQAFRPDR LLAMAHMFVS TNLGESFMSI MEQPLDLTHI VGTEVKPNTP VLMCSVPGYD ASGHVEDLAA EQNTQITSIA IGSAEGFNQA DKAINTAVK SGRWVMLKNV HLAPGWLMQL EKKLHSLQPH ACFRLFLTME INPKVPVNLL RAGRIFVFEP PPGVKANMLR T FSSIPVSR ICKSPNERAR LYFLLAWFHA IIQERLRYAP LGWSKKYEFG ESDLRSACDT VDTWLDDTAK GRQNISPDKI PW SALKTLM AQSIYGGRVD NEFDQRLLNT FLERLFTTRS FDSEFKLACK VDGHKDIQMP DGIRREEFVQ WVELLPDTQT PSW LGLPNN AERVLLTTQG VDMISKMLKM QMLEDEDDLA YAETEKKTRT DSTSDGRPAW MRTLHTTASN WLHLIPQTLS HLKR TVENI KDPLFRFFER EVKMGAKLLQ DVRQDLADVV QVCEGKKKQT NYLRTLINEL VKGILPRSWS HYTVPAGMTV IQWVS DFSE RIKQLQNISL AAASGGAKEL KNIHVCLGGL FVPEAYITAT RQYVAQANSW SLEELCLEVN VTTSQGATLD ACSFGV TGL KLQGATCNNN KLSLSNAIST ALPLTQLRWV KQTNTEKKAS VVTLPVYLNF TRADLIFTVD FEIATKEDPR SFYERGV AV LCTE

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

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分子 #2: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 71.546445 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSDKSELKAE LERKKQRLAQ IREEKKRKEE ERKKKETDQK KEAVAPVQEE SDLEKKRREA EALLQSMGLT PESPIVFSEY WVPPPMSPS SKSVSTPSEA GSQDSGDGAV GSRTLHWDTD PSVLQLHSDS DLGRGPIKLG MAKITQVDFP PREIVTYTKE T QTPVMAQP ...文字列:
MSDKSELKAE LERKKQRLAQ IREEKKRKEE ERKKKETDQK KEAVAPVQEE SDLEKKRREA EALLQSMGLT PESPIVFSEY WVPPPMSPS SKSVSTPSEA GSQDSGDGAV GSRTLHWDTD PSVLQLHSDS DLGRGPIKLG MAKITQVDFP PREIVTYTKE T QTPVMAQP KEDEEEDDDV VAPKPPIEPE EEKTLKKDEE NDSKAPPHEL TEEEKQQILH SEEFLSFFDH STRIVERALS EQ INIFFDY SGRDLEDKEG EIQAGAKLSL NRQFFDERWS KHRVVSCLDW SSQYPELLVA SYNNNEDAPH EPDGVALVWN MKY KKTTPE YVFHCQSAVM SATFAKFHPN LVVGGTYSGQ IVLWDNRSNK RTPVQRTPLS AAAHTHPVYC VNVVGTQNAH NLIS ISTDG KICSWSLDML SHPQDSMELV HKQSKAVAVT SMSFPVGDVN NFVVGSEEGS VYTACRHGSK AGISEMFEGH QGPIT GIHC HAAVGAVDFS HLFVTSSFDW TVKLWTTKNN KPLYSFEDNA DYVYDVMWSP THPALFACVD GMGRLDLWNL NNDTEV PTA SISVEGNPAL NRVRWTHSGR EIAVGDSEGQ IVIYDVGEQI AVPRNDEWAR FGRTLAEINA NRADAEEEAA TRIPA

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2

+
分子 #3: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.173156 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAPVGVEKKL LLGPNGPAVA AAGDLTSEEE EGQSLWSSIL SEVSTRARSK LPSGKNILVF GEDGSGKTTL MTKLQGAEHG KKGRGLEYL YLSVHDEDRD DHTRCNVWIL DGDLYHKGLL KFAVSAESLP ETLVIFVADM SRPWTVMESL QKWASVLREH I DKMKIPPE ...文字列:
MAPVGVEKKL LLGPNGPAVA AAGDLTSEEE EGQSLWSSIL SEVSTRARSK LPSGKNILVF GEDGSGKTTL MTKLQGAEHG KKGRGLEYL YLSVHDEDRD DHTRCNVWIL DGDLYHKGLL KFAVSAESLP ETLVIFVADM SRPWTVMESL QKWASVLREH I DKMKIPPE KMRELERKFV KDFQDYMEPE EGCQGSPQRR GPLTSGSDEE NVALPLGDNV LTHNLGIPVL VVCTKCDAVS VL EKEHDYR DEHLDFIQSH LRRFCLQYGA ALIYTSVKEE KNLDLLYKYI VHKTYGFHFT TPALVVEKDA VFIPAGWDNE KKI AILHEN FTTVKPEDAY EDFIVKPPVR KLVHDKELAA EDEQVFLMKQ QSLLAKQPAT PTRASESPAR GPSGSPRTQG RGGP ASVPS SSPGTSVKKP DPNIKNNAAS EGVLASFFNS LLSKKTGSPG SPGAGGVQST AKKSGQKTVL SNVQEELDRM TRKPD SMVT NSSTENEA

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2

+
分子 #4: Dynein light chain roadblock-type 1

分子名称: Dynein light chain roadblock-type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.934576 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAEVEETLKR LQSQKGVQGI IVVNTEGIPI KSTMDNPTTT QYASLMHSFI LKARSTVRDI DPQNDLTFLR IRSKKNEIMV APDKDYFLI VIQNPTE

UniProtKB: Dynein light chain roadblock-type 1

+
分子 #5: Dynein light chain 1, cytoplasmic

分子名称: Dynein light chain 1, cytoplasmic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.381899 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MCDRKAVIKN ADMSEEMQQD SVECATQALE KYNIEKDIAA HIKKEFDKKY NPTWHCIVGR NFGSYVTHET KHFIYFYLGQ VAILLFKSG

UniProtKB: Dynein light chain 1, cytoplasmic

+
分子 #6: Dynein light chain Tctex-type 1

分子名称: Dynein light chain Tctex-type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.461996 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MEDYQAAEET AFVVDEVSNI VKEAIESAIG GNAYQHSKVN QWTTNVVEQT LSQLTKLGKP FKYIVTCVIM QKNGAGLHTA SSCFWDSST DGSCTVRWEN KTMYCIVSAF GLSI

UniProtKB: Dynein light chain Tctex-type 1

+
分子 #7: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 6 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #8: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / : ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 4 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.6 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.2 µm / 倍率(補正後): 45000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 103097
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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