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- EMDB-47226: Human mitochondrial ClpX with endogenous substrate -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47226
タイトルHuman mitochondrial ClpX with endogenous substrate
マップデータhClpX sharpened map
試料
  • 複合体: Human ClpX hexamer
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX-like, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Unidentified endogenous substrate
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードMitochondrial protein / AAA+ ATPase / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial endopeptidase Clp complex / endopeptidase Clp complex / peptidase activator activity / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / mitochondrial nucleoid / ATP metabolic process / Mitochondrial protein degradation / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding ...mitochondrial endopeptidase Clp complex / endopeptidase Clp complex / peptidase activator activity / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / mitochondrial nucleoid / ATP metabolic process / Mitochondrial protein degradation / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / mitochondrial inner membrane / protein dimerization activity / mitochondrial matrix / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / : / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities ...Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / : / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent clpX-like chaperone, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Chen WC
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10OD032467 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS095892 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Assembly and proteolytic activation human ClpXP defined by cryo-EM
著者: Chen WC / Yang J / Lander GC
履歴
登録2024年10月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月15日-
マップ公開2025年10月15日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47226.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47226.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈hClpX sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.91 Å/pix.
x 352 pix.
= 320.32 Å		0.91 Å/pix.
x 352 pix.
= 320.32 Å		0.91 Å/pix.
x 352 pix.
= 320.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.91 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.273
最小 - 最大-1.7766943 - 3.599294
平均 (標準偏差)-0.0018820462 (±0.06210584)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 320.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_47226_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: hClpX half-map-B

ファイルemd_47226_half_map_1.map
注釈hClpX half-map-B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: hClpX half-map-A

ファイルemd_47226_half_map_2.map
注釈hClpX half-map-A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human ClpX hexamer

全体名称: Human ClpX hexamer
要素
  • 複合体: Human ClpX hexamer
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX-like, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Unidentified endogenous substrate
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Human ClpX hexamer

超分子名称: Human ClpX hexamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 310 KDa

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分子 #1: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX-like, mitocho...

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX-like, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.847184 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: IIKEPESAAE AVKLAFQQKP PPPPKKIYNY LDKYVVGQSF AKKVLSVAVY NHYKRIYNNI PANLRQQAEV EKQTSLTPRE LEIRRREDE YRFTKLLQIA GISPHGNALG ASMQQQVNQQ IPQEKRGGEV LDSSHDDIKL EKSNILLLGP TGSGKTLLAQ T LAKCLDVP ...文字列:
IIKEPESAAE AVKLAFQQKP PPPPKKIYNY LDKYVVGQSF AKKVLSVAVY NHYKRIYNNI PANLRQQAEV EKQTSLTPRE LEIRRREDE YRFTKLLQIA GISPHGNALG ASMQQQVNQQ IPQEKRGGEV LDSSHDDIKL EKSNILLLGP TGSGKTLLAQ T LAKCLDVP FAICDCTTLT QAGYVGEDIE SVIAKLLQDA NYNVEKAQQG IVFLDQVDKI GSVPGIHQLR DVGGEGVQQG LL KLLEGTI VNVPEKNSRK LRGETVQVDT TNILFVASGA FNGLDRIISR RKNEKYLGFG TPSNLGKGRR AAAAADLANR SGE SNTHQD IEEKDRLLRH VEARDLIEFG MIPEFVGRLP VVVPLHSLDE KTLVQILTEP RNAVIPQYQA LFSMDKCELN VTED ALKAI ARLALERKTG ARGLRSIMEK LLLEPMFEVP NSDIVCVEVD KEVVEGKKEP GYIRAPTKES SE

UniProtKB: ATP-dependent clpX-like chaperone, mitochondrial

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分子 #2: Unidentified endogenous substrate

分子名称: Unidentified endogenous substrate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.039273 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMHEPES
150.0 mMsodium chlorideNaCl
2.0 mMmagnesium chlorideMgCl2
5.0 %glycerol
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 %
詳細: The sample was prepared using manual blot-and-plunge freezing method in cold room (4 celsius).

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10333 / 平均露光時間: 6.8 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 54945 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 3.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.23 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1940578
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3) / 使用した粒子像数: 513188
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
ソフトウェア名称: Coot (ver. 0.8.9.1)
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9dvy:
Human mitochondrial ClpX with endogenous substrate

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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