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- EMDB-47207: Structure of the phosphate exporter XPR1/SLC53A1, high Pi and Ins... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47207
タイトルStructure of the phosphate exporter XPR1/SLC53A1, high Pi and InsP6-bound
マップデータphosphate exporter XPR1/SLC53A1, high Pi and InsP6-bound
試料
  • 細胞器官・細胞要素: XPR1/SLC53A1
    • タンパク質・ペプチド: XPR1/SLC53A1
キーワードInorganic phosphate exporter / TRANSPORT PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zhu Q / Diver MM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
The Robertson Foundation 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Transport and InsP gating mechanisms of the human inorganic phosphate exporter XPR1.
著者: Qinyu Zhu / Madeleine F Yaggi / Nikolaus Jork / Henning J Jessen / Melinda M Diver /
要旨: Inorganic phosphate (Pi) has essential metabolic and structural roles in living organisms. The Pi exporter, XPR1/SLC53A1, is critical for cellular Pi homeostasis. When intercellular Pi is high, cells ...Inorganic phosphate (Pi) has essential metabolic and structural roles in living organisms. The Pi exporter, XPR1/SLC53A1, is critical for cellular Pi homeostasis. When intercellular Pi is high, cells accumulate inositol pyrophosphate (1,5-InsP), a signaling molecule required for XPR1 function. Inactivating XPR1 mutations lead to brain calcifications, causing neurological symptoms including movement disorders, psychosis, and dementia. Here, cryo-electron microscopy structures of dimeric XPR1 and functional characterization delineate the substrate translocation pathway and how InsP initiates Pi transport. Binding of InsP to XPR1, but not the related inositol polyphosphate InsP, rigidifies the intracellular SPX domains, with InsP bridging the dimers and SPX and transmembrane domains. Locked in this state, the C-terminal tail is sequestered, revealing the entrance to the transport pathway, thus explaining the obligate roles of the SPX domain and InsP. Together, these findings advance our understanding of XPR1 transport activity and expand opportunities for rationalizing disease mechanisms and therapeutic intervention.
履歴
登録2024年10月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月2日-
マップ公開2025年4月2日-
更新2025年4月2日-
現状2025年4月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47207.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47207.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈phosphate exporter XPR1/SLC53A1, high Pi and InsP6-bound
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 316.992 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 316.992 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 316.992 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8255 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09
最小 - 最大-0.526174 - 0.76890194
平均 (標準偏差)-0.000050023777 (±0.011202103)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 316.992 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_47207_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_47207_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : XPR1/SLC53A1

全体名称: XPR1/SLC53A1
要素
  • 細胞器官・細胞要素: XPR1/SLC53A1
    • タンパク質・ペプチド: XPR1/SLC53A1

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超分子 #1: XPR1/SLC53A1

超分子名称: XPR1/SLC53A1 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: XPR1/SLC53A1

分子名称: XPR1/SLC53A1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: MKFAEHLSAH ITPEWRKQYI QYEAFKDMLY SAQDQAPSVE VTDEDTVKRY FAKFEEKFFQ TCEKELAKIN TFYSEKLAEA QRRFATLQNE LQSSLDAQKE STGVTTLRQR RKPVFHLSHE ERVQHRNIKD LKLAFSEFYL SLILLQNYQN LNFTGFRKIL KKHDKILETS ...文字列:
MKFAEHLSAH ITPEWRKQYI QYEAFKDMLY SAQDQAPSVE VTDEDTVKRY FAKFEEKFFQ TCEKELAKIN TFYSEKLAEA QRRFATLQNE LQSSLDAQKE STGVTTLRQR RKPVFHLSHE ERVQHRNIKD LKLAFSEFYL SLILLQNYQN LNFTGFRKIL KKHDKILETS RGADWRVAHV EVAPFYTCKK INQLISETEA VVTNELEDGD RQKAMKRLRV PPLGAAQPAP AWTTFRVGLF CGIFIVLNIT LVLAAVFKLE TDRSIWPLIR IYRGGFLLIE FLFLLGINTY GWRQAGVNHV LIFELNPRSN LSHQHLFEIA GFLGILWCLS LLACFFAPIS VIPTYVYPLA LYGFMVFFLI NPTKTFYYKS RFWLLKLLFR VFTAPFHKVG FADFWLADQL NSLSVILMDL EYMICFYSLE LKWDESKGLL PNNSEESGIC HKYTYGVRAI VQCIPAWLRF IQCLRRYRDT KRAFPHLVNA GKYSTTFFMV TFAALYSTHK ERGHSDTMVF FYLWIVFYII SSCYTLIWDL KMDWGLFDKN AGENTFLREE IVYPQKAYYY CAIIEDVILR FAWTIQISIT STTLLPHSGD IIATVFAPLE VFRRFVWNFF RLENEHLNNC GEFRAVRDIS VAPLNADDQT LLEQMMDQDD GVRNRQKNRS WKYNQSISLR RPRLASQSKA RDTKVLIEDT DDEANT

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 66.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 100408
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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