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- EMDB-47110: Cryo-EM structure of a double-loaded SUMO E1-E2-SUMO1 complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47110
タイトルCryo-EM structure of a double-loaded SUMO E1-E2-SUMO1 complex.
マップデータ
試料
  • 複合体: Double-loaded SUMO E1-E2-SUMO1 complex
    • タンパク質・ペプチド: SUMO-conjugating enzyme UBC9
    • タンパク質・ペプチド: Small ubiquitin-related modifier 1
    • タンパク質・ペプチド: Small ubiquitin-related modifier 1
    • タンパク質・ペプチド: SUMO-activating enzyme subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: SUMO-activating enzyme subunit 2
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードSumo1(a) / Sumo1(t) / sae1 / ubc9 / uba2 / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO activating enzyme activity / SUMO activating enzyme complex / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / protein localization to nuclear pore / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / transferase complex / HLH domain binding ...SUMO activating enzyme activity / SUMO activating enzyme complex / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / protein localization to nuclear pore / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / transferase complex / HLH domain binding / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / ubiquitin activating enzyme activity / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / Vitamin D (calciferol) metabolism / nuclear stress granule / PML body organization / mitotic nuclear membrane reassembly / positive regulation of protein sumoylation / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / SUMO binding / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA methylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / ATP-dependent protein binding / nuclear export / XY body / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of cardiac muscle cell contraction / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / : / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of transcription factors / roof of mouth development / SUMOylation of DNA replication proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / transporter activator activity / postsynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / presynaptic cytosol / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / protein modification process / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / SUMOylation of intracellular receptors / chromosome segregation / regulation of protein stability / positive regulation of protein-containing complex assembly / PML body / PKR-mediated signaling / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / enzyme activator activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / nuclear envelope / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / transferase activity / Processing of DNA double-strand break ends / nuclear membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear speck / protein stabilization / nuclear body / positive regulation of cell migration / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site ...SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / : / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-conjugating enzyme UBC9 / SUMO-activating enzyme subunit 1 / SUMO-activating enzyme subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Jia L / Nayak D / Ruben EA / Nayak A / Wasmuth EV / Olsen SK
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures reveal the molecular mechanism of SUMO E1-E2 thioester transfer.
著者: Anindita Nayak / Digant Nayak / Lijia Jia / Eliza A Ruben / Suryavathi Viswanadhapalli / Priscila Dos Santos Bury / Khaled Mohamed Nassar / Corey H Yu / Anna A Tumanova / Caleb M Stratton / ...著者: Anindita Nayak / Digant Nayak / Lijia Jia / Eliza A Ruben / Suryavathi Viswanadhapalli / Priscila Dos Santos Bury / Khaled Mohamed Nassar / Corey H Yu / Anna A Tumanova / Caleb M Stratton / Pirouz Ebadi / Dmitri N Ivanov / Patrick Sung / Ratna K Vadlamudi / Elizabeth V Wasmuth / Shaun K Olsen /
要旨: Post-translational modification of proteins by SUMO (small ubiquitin-like modifier) regulates fundamental cellular processes and occurs through the sequential interactions and activities of three ...Post-translational modification of proteins by SUMO (small ubiquitin-like modifier) regulates fundamental cellular processes and occurs through the sequential interactions and activities of three enzymes: E1, E2 and E3. SUMO E1 activates SUMO in a two-step process involving adenylation and thioester bond formation, followed by transfer of SUMO to its dedicated E2 enzyme, UBC9. This process is termed E1-E2 thioester transfer (or transthioesterification). Despite its fundamental importance, the molecular basis for SUMO E1-UBC9 thioester transfer and the molecular rules governing SUMO E1-UBC9 specificity are poorly understood. Here we present cryo-EM reconstructions of human SUMO E1 in complex with UBC9, SUMO1 adenylate and SUMO1 thioester intermediate. Our structures reveal drastic conformational changes that accompany thioester transfer, providing insights into the molecular recognition of UBC9 by SUMO E1 and delineating the rules that govern SUMO E1-UBC9 specificity. Collectively, our structural, biochemical and cell-based studies elucidate the molecular mechanisms by which SUMOylation exerts its essential biological functions.
履歴
登録2024年9月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月1日-
マップ公開2025年10月1日-
更新2025年12月24日-
現状2025年12月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47110.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47110.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 256 pix.
= 222.72 Å		0.87 Å/pix.
x 256 pix.
= 222.72 Å		0.87 Å/pix.
x 256 pix.
= 222.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.113
最小 - 最大-0.57131517 - 0.91119117
平均 (標準偏差)0.0001664105 (±0.02159713)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 222.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_47110_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47110_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47110_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Double-loaded SUMO E1-E2-SUMO1 complex

全体名称: Double-loaded SUMO E1-E2-SUMO1 complex
要素
  • 複合体: Double-loaded SUMO E1-E2-SUMO1 complex
    • タンパク質・ペプチド: SUMO-conjugating enzyme UBC9
    • タンパク質・ペプチド: Small ubiquitin-related modifier 1
    • タンパク質・ペプチド: Small ubiquitin-related modifier 1
    • タンパク質・ペプチド: SUMO-activating enzyme subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: SUMO-activating enzyme subunit 2
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Double-loaded SUMO E1-E2-SUMO1 complex

超分子名称: Double-loaded SUMO E1-E2-SUMO1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: SUMO-conjugating enzyme UBC9

分子名称: SUMO-conjugating enzyme UBC9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.255172 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MSGIALSRLA QERKAWRKDH PAQFSAVPTK NPDGTMNLMN WECAIPGKKG TPWEGGLFKL RMLFKDDYP SSPPKCKFEP PLFHPNVYPS GTVCLSILEE DKDWRPAITI KQILLGIQEL LNEPNIQDPK QAEAYTIYSQ N RVEYEKRV RAQARKFAPS

UniProtKB: SUMO-conjugating enzyme UBC9

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分子 #2: Small ubiquitin-related modifier 1

分子名称: Small ubiquitin-related modifier 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.320909 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MSDQEAKPST EDLGDKKEGE YIKLKVIGQD SSEIHFKVKM TTHLKKLKES YCQRQGVPMN SLRFLFEGQ RIADNHTPKE LGMEEEDVIE VYQEQTGG

UniProtKB: Small ubiquitin-related modifier 1

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分子 #3: Small ubiquitin-related modifier 1

分子名称: Small ubiquitin-related modifier 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.288844 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MSDQEAKPST EDLGDKKEGE YIKLKVIGQD SSEIHFKVKM TTHLKKLKES YAQRQGVPMN SLRFLFEGQ RIADNHTPKE LGMEEEDVIE VYQEQTGG

UniProtKB: Small ubiquitin-related modifier 1

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分子 #4: SUMO-activating enzyme subunit 1

分子名称: SUMO-activating enzyme subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.671137 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MVEKEEAGGG ISEEEAAQYD RQIRLWGLEA QKRLRASRVL LVGLKGLGAE IAKNLILAGV KGLTMLDHE QVTPEDPGAQ FLIRTGSVGR NRAEASLERA QNLNPMVDVK VDTEDIEKKP ESFFTQFDAV CLTCCSRDVI V KVDQICHK ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MVEKEEAGGG ISEEEAAQYD RQIRLWGLEA QKRLRASRVL LVGLKGLGAE IAKNLILAGV KGLTMLDHE QVTPEDPGAQ FLIRTGSVGR NRAEASLERA QNLNPMVDVK VDTEDIEKKP ESFFTQFDAV CLTCCSRDVI V KVDQICHK NSIKFFTGDV FGYHGYTFAN LGEHEFVEEK TKVAKVSQGV EDGPDTKRAK LDSSETTMVK KKVVFCPVKE AL EVDWSSE KAKAALKRTT SDYFLLQVLL KFRTDKGRDP SSDTYEEDSE LLLQIRNDVL DSLGISPDLL PEDFVRYCFS EMA PVCAVV GGILAQEIVK ALSQRDPPHN NFFFFDGMKG NGIVECLGPK

UniProtKB: SUMO-activating enzyme subunit 1

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分子 #5: SUMO-activating enzyme subunit 2

分子名称: SUMO-activating enzyme subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 61.230844 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MALSRGLPRE LAEAVAGGRV LVVGAGGIGC ELLKNLVLTG FSHIDLIDLD TIDVSNLNRQ FLFQKKHVGR SKAQVAKESV LQFYPKANI VAYHDSIMNP DYNVEFFRQF ILVMNALDNR AARNHVNRMC LAADVPLIES GTAGYLGQVT TIKKGVTECY E CHPKPTQR ...文字列:
MALSRGLPRE LAEAVAGGRV LVVGAGGIGC ELLKNLVLTG FSHIDLIDLD TIDVSNLNRQ FLFQKKHVGR SKAQVAKESV LQFYPKANI VAYHDSIMNP DYNVEFFRQF ILVMNALDNR AARNHVNRMC LAADVPLIES GTAGYLGQVT TIKKGVTECY E CHPKPTQR TFPGCTIRNT PSEPIHCIVW AKYLFNQLFG EEDADQEVSP DRADPEAAWE PTEAEARARA SNEDGDIKRI ST KEWAKST GYDPVKLFTK LFKDDIRYLL TMDKLWRKRK PPVPLDWAEV QSQGEETNAS DQQNEPQLGL KDQQVLDVKS YAR LFSKSI ETLRVHLAEK GDGAELIWDK DDPSAMDFVT SAANLRMHIF SMNMKSRFDI KSMAGNIIPA IATTNAVIAG LIVL EGLKI LSGKIDQCRT IFLNKQPNPR KKLLVPCALD PPNPNCYVCA SKPEVTVRLN VHKVTVLTLQ DKIVKEKFAM VAPDV QIED GKGTILISSE EGETEANNHK KLSEFGIRNG SRLQADDFLQ DYTLLINILH SEDLGKDVEF EVVG

UniProtKB: SUMO-activating enzyme subunit 2

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分子 #6: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: AMP
分子量理論値: 347.221 Da
Chemical component information

ChemComp-AMP:
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP*YM

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3kyc

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 113479
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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