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万見
- EMDB-46894: Cryo-EM structure of Kif18A bound to a microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46894
タイトルCryo-EM structure of Kif18A bound to a microtubule
マップデータ
試料
  • 複合体: Microtubule-Kif18A complex
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KIF18A, Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase chimera
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: TAXOL
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードKif18A / Tubulin / K-fiber / mitosis / spindle / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-dependent ATPase activity / mitotic spindle astral microtubule / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / mitotic spindle midzone / kinetochore microtubule / male meiotic nuclear division / microtubule plus-end binding / plus-end-directed microtubule motor activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane ...tubulin-dependent ATPase activity / mitotic spindle astral microtubule / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / mitotic spindle midzone / kinetochore microtubule / male meiotic nuclear division / microtubule plus-end binding / plus-end-directed microtubule motor activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Kinesins / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / kinesin complex / microtubule depolymerization / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / mitotic metaphase chromosome alignment / seminiferous tubule development / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / ruffle / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cellular response to estradiol stimulus / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / caveola / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / Separation of Sister Chromatids / protein transport / mitotic cell cycle / actin binding / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / methylation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / DNA repair / GTPase activity / centrosome / GTP binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. ...Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain / Kinesin-like protein KIF18A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Sus scrofa (ブタ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Perez-Bertoldi JM / Nogales E
資金援助European Union, 米国, 3件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)European Union
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: HURP regulates Kif18A recruitment and activity to synergistically control microtubule dynamics.
著者: Juan M Perez-Bertoldi / Yuanchang Zhao / Akanksha Thawani / Ahmet Yildiz / Eva Nogales /
要旨: During mitosis, microtubule dynamics are regulated to ensure proper alignment and segregation of chromosomes. The dynamics of kinetochore-attached microtubules are regulated by hepatoma-upregulated ...During mitosis, microtubule dynamics are regulated to ensure proper alignment and segregation of chromosomes. The dynamics of kinetochore-attached microtubules are regulated by hepatoma-upregulated protein (HURP) and the mitotic kinesin-8 Kif18A, but the underlying mechanism remains elusive. Using single-molecule imaging in vitro, we demonstrate that Kif18A motility is regulated by HURP. While sparse decoration of HURP activates the motor, higher concentrations hinder processive motility. To shed light on this behavior, we determine the binding mode of HURP to microtubules using cryo-EM. The structure helps rationalize why HURP functions as a microtubule stabilizer. Additionally, HURP partially overlaps with the microtubule-binding site of the Kif18A motor domain, indicating that excess HURP inhibits Kif18A motility by steric exclusion. We also observe that HURP and Kif18A function together to suppress dynamics of the microtubule plus-end, providing a mechanistic basis for how they collectively serve in microtubule length control.
履歴
登録2024年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月16日-
マップ公開2025年7月16日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46894.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46894.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.14 Å/pix.
x 512 pix.
= 583.68 Å		1.14 Å/pix.
x 512 pix.
= 583.68 Å		1.14 Å/pix.
x 512 pix.
= 583.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.14 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.28
最小 - 最大-3.8696249 - 5.4195156
平均 (標準偏差)0.00074070715 (±0.039488442)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 583.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_46894_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_46894_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_46894_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Microtubule-Kif18A complex

全体名称: Microtubule-Kif18A complex
要素
  • 複合体: Microtubule-Kif18A complex
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KIF18A, Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase chimera
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: TAXOL
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Microtubule-Kif18A complex

超分子名称: Microtubule-Kif18A complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Kinesin-like protein KIF18A, Methylated-DNA--protein-cysteine met...

分子名称: Kinesin-like protein KIF18A, Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase chimera
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 62.009684 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: VGSEFELSVT EEDLCHHMKV VVRVRPENTK EKAAGFHKVV HVVDKHILVF DPKQEEVSFF HGKKTTNQNV IKKQNKDLKF VFDAVFDET STQSEVFEHT TKPILRSFLN GYNCTVLAYG ATGAGKTHTM LGSADEPGVM YLTMLHLYKC MDEIKEEKIC S TAVSYLEV ...文字列:
VGSEFELSVT EEDLCHHMKV VVRVRPENTK EKAAGFHKVV HVVDKHILVF DPKQEEVSFF HGKKTTNQNV IKKQNKDLKF VFDAVFDET STQSEVFEHT TKPILRSFLN GYNCTVLAYG ATGAGKTHTM LGSADEPGVM YLTMLHLYKC MDEIKEEKIC S TAVSYLEV YNEQIRDLLV NSGPLAVRED TQKGVVVHGL TLHQPKSSEE ILHLLDNGNK NRTQHPTDMN ATSSRSHAVF QI YLRQQDK TASINQNVRI AKMSLIDLAG SERASTSGAK GTRFVEGTNI NRSLLALGNV INALADSKRK NQHIPYRNSK LTR LLKDSL GGNCQTIMIA AVSPSSVFYD DTYNTLKYAN RAKDIKSSLK SNVLNVNNHI TQYVMDKDCE MKRTTLDSPL GKLE LSGCE QGLHRIIFLG KGTSAADAVE VPAPAAVLGG PEPLMQATAW LNAYFHQPEA IEEFPVPALH HPVFQQESFT RQVLW KLLK VVKFGEVISY SHLAALAGNP AATAAVKTAL SGNPVPILIP CHRVVQGDLD VGGYEGGLAV KEWLLAHEGH RLGKPG LG

UniProtKB: Kinesin-like protein KIF18A, Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase

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分子 #2: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 49.90777 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAVF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATADEQGE FEEEGEEDEA

UniProtKB: Tubulin beta chain

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分子 #3: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 50.204445 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLISQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: TAXOL

分子名称: TAXOL / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: TA1
分子量理論値: 853.906 Da
Chemical component information

ChemComp-TA1:
TAXOL / パクリタキセル / 薬剤, 化学療法薬*YM

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分子 #7: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #8: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 6.9
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 8.84 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -25.77 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 2349581
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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