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万見
- EMDB-46872: Resting state 1 of the GluA2-gamma2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46872
タイトルResting state 1 of the GluA2-gamma2 complex
マップデータResting state 1 LBD-TMD locally sharpened map
試料
  • 複合体: GluA2-TARPgamma2 Complex
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Flip of Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
キーワードligand-gated ion channel / ionotropic glutamate receptor / ampa receptor / ion channel / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic depolarization and calcium channel opening / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / regulation of AMPA receptor activity / membrane hyperpolarization / nervous system process ...Presynaptic depolarization and calcium channel opening / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / regulation of AMPA receptor activity / membrane hyperpolarization / nervous system process / protein targeting to membrane / voltage-gated calcium channel complex / spine synapse / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / dendritic spine neck / neuromuscular junction development / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / immunoglobulin binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / membrane depolarization / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / voltage-gated calcium channel activity / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / dendrite cytoplasm / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / dendritic shaft / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / cerebral cortex development / Schaffer collateral - CA1 synapse / receptor internalization / response to calcium ion / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.18 Å
データ登録者Kumar Mondal A / Carrillo E / Jayaraman V / Twomey EC
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM154904 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122528 米国
Other privateKinship Foundation 22098168
Other privateDiana Helis Henry Medical Research Foundation 142548
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Glutamate gating of AMPA-subtype iGluRs at physiological temperatures.
著者: Anish Kumar Mondal / Elisa Carrillo / Vasanthi Jayaraman / Edward C Twomey /
要旨: Ionotropic glutamate receptors (iGluRs) are tetrameric ligand-gated ion channels that mediate most excitatory neurotransmission. iGluRs are gated by glutamate, where on glutamate binding, they open ...Ionotropic glutamate receptors (iGluRs) are tetrameric ligand-gated ion channels that mediate most excitatory neurotransmission. iGluRs are gated by glutamate, where on glutamate binding, they open their ion channels to enable cation influx into postsynaptic neurons, initiating signal transduction. The structural mechanics of how glutamate gating occurs in full-length iGluRs is not well understood. Here, using the α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolepropionic acid subtype iGluR (AMPAR), we identify the glutamate-gating mechanism. AMPAR activation by glutamate is augmented at physiological temperatures. By preparing AMPARs for cryogenic-electron microscopy at these temperatures, we captured the glutamate-gating mechanism. Activation by glutamate initiates ion channel opening that involves all ion channel helices hinging away from the pore axis in a motif that is conserved across all iGluRs. Desensitization occurs when the local dimer pairs decouple and enables closure of the ion channel below through restoring the channel hinges and refolding the channel gate. Our findings define how glutamate gates iGluRs, provide foundations for therapeutic design and demonstrate how physiological temperatures can alter iGluR function.
履歴
登録2024年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月26日-
マップ公開2025年3月26日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46872.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46872.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Resting state 1 LBD-TMD locally sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.97 Å/pix.
x 440 pix.
= 426.8 Å		0.97 Å/pix.
x 440 pix.
= 426.8 Å		0.97 Å/pix.
x 440 pix.
= 426.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.97 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.5486929 - 0.99059016
平均 (標準偏差)0.0006777522 (±0.0127117485)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 426.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Resting state 1 LBD-TMD half map

ファイルemd_46872_half_map_1.map
注釈Resting state 1 LBD-TMD half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Resting state 1 LBD-TMD half map

ファイルemd_46872_half_map_2.map
注釈Resting state 1 LBD-TMD half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GluA2-TARPgamma2 Complex

全体名称: GluA2-TARPgamma2 Complex
要素
  • 複合体: GluA2-TARPgamma2 Complex
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Flip of Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

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超分子 #1: GluA2-TARPgamma2 Complex

超分子名称: GluA2-TARPgamma2 Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Isoform Flip of Glutamate receptor 2

分子名称: Isoform Flip of Glutamate receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 47.938141 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: EQKTVVVTTI LESPYVMMKK NHEMLEGNER YEGYCVDLAA EIAKHCGFKY KLTIVGDGKY GARDADTKIW NGMVGELVYG KADIAIAPL TITLVREEVI DFSKPFMSLG ISIMIKKPQK SKPGVFSFLD PLAYEIWMCI VFAYIGVSVV LFLVSRFSPY E WHTEEFED ...文字列:
EQKTVVVTTI LESPYVMMKK NHEMLEGNER YEGYCVDLAA EIAKHCGFKY KLTIVGDGKY GARDADTKIW NGMVGELVYG KADIAIAPL TITLVREEVI DFSKPFMSLG ISIMIKKPQK SKPGVFSFLD PLAYEIWMCI VFAYIGVSVV LFLVSRFSPY E WHTEEFED GRETQSSEST NEFGIFNSLW FSLGAFMQQG CDISPRSLSG RIVGGVWWFF TLIIISSYTA NLAAFLTVER MV SPIESAE DLSKQTEIAY GTLDSGSTKE FFRRSKIAVF DKMWTYMRSA EPSVFVRTTA EGVARVRKSK GKYAYLLEST MNE YIEQRK PCDTMKVGGN LDSKGYGIAT PKGSSLGTPV NLAVLKLSEQ GVLDKLKNKW WYDKGECGAK DSGSKEKTSA LSLS NVAGV FYILVGGLGL AMLVALIEFC YKSRA

UniProtKB: Glutamate receptor 2

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分子 #2: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

分子名称: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 22.633041 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: RGVQMLLTTV GAFAAFSLMT IAVGTDYWLY SRGVCKTKSV SENETSKKNE EVMTHSGLWR TCCLEGNFKG LCKQIDHFPE DADYEADTA EYFLRAVRAS SIFPILSVIL LFMGGLCIAA SEFYKTRHNI ILSAGIFFVS AGLSNIIGII VYISANAGDP S KSDSKKNS ...文字列:
RGVQMLLTTV GAFAAFSLMT IAVGTDYWLY SRGVCKTKSV SENETSKKNE EVMTHSGLWR TCCLEGNFKG LCKQIDHFPE DADYEADTA EYFLRAVRAS SIFPILSVIL LFMGGLCIAA SEFYKTRHNI ILSAGIFFVS AGLSNIIGII VYISANAGDP S KSDSKKNS YSYGWSFYFG ALSFIIAEMV GVLAVHMFID RHKQLTG

UniProtKB: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 74785
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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