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- EMDB-46820: Cryo-EM structure of a SUR1/Kir6.2 ATP-sensitive potassium channe... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46820
タイトルCryo-EM structure of a SUR1/Kir6.2 ATP-sensitive potassium channel in the presence of Aekatperone in the closed conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: Kir6.2/SUR1 closed channel in complex with Aekatperone
    • タンパク質・ペプチド: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
    • タンパク質・ペプチド: SUR1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: N-[3-(cyclohexylmethyl)-1H-pyrazol-5-yl]-2-[(1H-imidazol-1-yl)methyl]benzene-1-sulfonamide
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードATP-sensitive potassium channel / KATP channel / SUR1 / Kir6.2 / potassium transport / metabolic sensor / congenital hyperinsulinism / trafficking / pharmacochaperone / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of insulin secretion / ATP sensitive Potassium channels / ABC-family proteins mediated transport / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / response to resveratrol / inward rectifying potassium channel / ventricular cardiac muscle tissue development / sulfonylurea receptor activity / cell body fiber / CAMKK-AMPK signaling cascade ...Regulation of insulin secretion / ATP sensitive Potassium channels / ABC-family proteins mediated transport / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / response to resveratrol / inward rectifying potassium channel / ventricular cardiac muscle tissue development / sulfonylurea receptor activity / cell body fiber / CAMKK-AMPK signaling cascade / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / inward rectifier potassium channel activity / nervous system process / inorganic cation transmembrane transport / ankyrin binding / Ion homeostasis / response to ATP / response to stress / response to testosterone / potassium ion import across plasma membrane / action potential / intercalated disc / axolemma / voltage-gated potassium channel activity / ABC-type transporter activity / cellular response to nutrient levels / heat shock protein binding / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / regulation of insulin secretion / acrosomal vesicle / response to ischemia / regulation of membrane potential / determination of adult lifespan / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of insulin secretion / sarcolemma / potassium ion transport / cellular response to nicotine / glucose metabolic process / nuclear envelope / cellular response to tumor necrosis factor / response to estradiol / presynaptic membrane / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / endosome / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / apoptotic process / glutamatergic synapse / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / : ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Immunoglobulin E-set / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-binding cassette sub-family C member 8 / ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Mesocricetus auratus (ネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Driggers CM / ElSheikh A / Shyng S-L
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK066485 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM129547 米国
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2025
タイトル: AI-based discovery and cryoEM structural elucidation of a K channel pharmacochaperone.
著者: Assmaa Elsheikh / Camden M Driggers / Ha H Truong / Zhongying Yang / John Allen / Niel M Henriksen / Katarzyna Walczewska-Szewc / Show-Ling Shyng /
要旨: Pancreatic K channel trafficking defects underlie congenital hyperinsulinism (CHI) cases unresponsive to the K channel opener diazoxide, the mainstay medical therapy for CHI. Current clinically used ...Pancreatic K channel trafficking defects underlie congenital hyperinsulinism (CHI) cases unresponsive to the K channel opener diazoxide, the mainstay medical therapy for CHI. Current clinically used K channel inhibitors have been shown to act as pharmacochaperones and restore surface expression of trafficking mutants; however, their therapeutic utility for K trafficking-impaired CHI is hindered by high affinity binding, which limits functional recovery of rescued channels. Recent structural studies of K channels employing cryo-electron microscopy (cryoEM) have revealed a promiscuous pocket where several known K pharmacochaperones bind. The structural knowledge provides a framework for discovering K channel pharmacochaperones with desired reversible inhibitory effects to permit functional recovery of rescued channels. Using an AI-based virtual screening technology AtomNet followed by functional validation, we identified a novel compound, termed Aekatperone, which exhibits chaperoning effects on K channel trafficking mutations. Aekatperone reversibly inhibits K channel activity with a half-maximal inhibitory concentration (IC) ~9 μM. Mutant channels rescued to the cell surface by Aekatperone showed functional recovery upon washout of the compound. CryoEM structure of K bound to Aekatperone revealed distinct binding features compared to known high affinity inhibitor pharmacochaperones. Our findings unveil a K pharmacochaperone enabling functional recovery of rescued channels as a promising therapeutic for CHI caused by K trafficking defects.
#1: ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: AI-Based Discovery and CryoEM Structural Elucidation of a KATP Channel Pharmacochaperone
著者: ElSheikh A / Driggers CM / Truong HH / Yang Z / Allen J / Henriksen N / Walczewska-Szewc K / Shyng SL
履歴
登録2024年8月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46820.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46820.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 538.368 Å		1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 538.368 Å		1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 538.368 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0515 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.1778364 - 0.41166604
平均 (標準偏差)0.00029232126 (±0.012466612)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 538.368 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_46820_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_46820_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_46820_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Kir6.2/SUR1 closed channel in complex with Aekatperone

全体名称: Kir6.2/SUR1 closed channel in complex with Aekatperone
要素
  • 複合体: Kir6.2/SUR1 closed channel in complex with Aekatperone
    • タンパク質・ペプチド: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
    • タンパク質・ペプチド: SUR1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: N-[3-(cyclohexylmethyl)-1H-pyrazol-5-yl]-2-[(1H-imidazol-1-yl)methyl]benzene-1-sulfonamide
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Kir6.2/SUR1 closed channel in complex with Aekatperone

超分子名称: Kir6.2/SUR1 closed channel in complex with Aekatperone
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Kir6.2/SUR1 KATP channel in the closed conformation in complex with ATP and Aekatperone
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 880 KDa

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分子 #1: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11

分子名称: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 43.661762 KDa
組換発現生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
配列文字列: MLSRKGIIPE EYVLTRLAED PTEPRYRTRE RRARFVSKKG NCNVAHKNIR EQGRFLQDVF TTLVDLKWPH TLLIFTMSFL CSWLLFAMV WWLIAFAHGD LAPGEGTNVP CVTSIHSFSS AFLFSIEVQV TIGFGGRMVT EECPLAILIL IVQNIVGLMI N AIMLGCIF ...文字列:
MLSRKGIIPE EYVLTRLAED PTEPRYRTRE RRARFVSKKG NCNVAHKNIR EQGRFLQDVF TTLVDLKWPH TLLIFTMSFL CSWLLFAMV WWLIAFAHGD LAPGEGTNVP CVTSIHSFSS AFLFSIEVQV TIGFGGRMVT EECPLAILIL IVQNIVGLMI N AIMLGCIF MKTAQAHRRA ETLIFSKHAV ITLRHGRLCF MLRVGDLRKS MIISATIHMQ VVRKTTSPEG EVVPLHQVDI PM ENGVGGN SIFLVAPLII YHVIDSNSPL YDLAPSDLHH HQDLEIIVIL EGVVETTGIT TQARTSYLAD EILWGQRFVP IVA EEDGRY SVDYSKFGNT VKVPTPLCTA RQLDEDRSLL DALTLASSRG PLRKRSVAVA KAKPKFSISP DSLS

UniProtKB: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11

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分子 #2: SUR1

分子名称: SUR1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 器官: pancreas / 細胞: Beta Cell
分子量理論値: 177.296578 KDa
組換発現生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
配列文字列: MPLAFCGTEN HSAAYRVDQG VLNNGCFVDA LNVVPHVFLL FITFPILFIG WGSQSSKVHI HHSTWLHFPG HNLRWILTFI LLFVLVCEI AEGILSDGVT ESRHLHLYMP AGMAFMAAIT SVVYYHNIET SNFPKLLIAL LIYWTLAFIT KTIKFVKFYD H AIGFSQLR ...文字列:
MPLAFCGTEN HSAAYRVDQG VLNNGCFVDA LNVVPHVFLL FITFPILFIG WGSQSSKVHI HHSTWLHFPG HNLRWILTFI LLFVLVCEI AEGILSDGVT ESRHLHLYMP AGMAFMAAIT SVVYYHNIET SNFPKLLIAL LIYWTLAFIT KTIKFVKFYD H AIGFSQLR FCLTGLLVIL YGMLLLVEVN VIRVRRYIFF KTPREVKPPE DLQDLGVRFL QPFVNLLSKG TYWWMNAFIK TA HKKPIDL RAIGKLPIAM RALTNYQRLC VAFDAQARKD TQSPQGARAI WRALCHAFGR RLILSSTFRI LADLLGFAGP LCI FGIVDH LGKENHVFQP KTQFLGVYFV SSQEFLGNAY VLAVLLFLAL LLQRTFLQAS YYVAIETGIN LRGAIQTKIY NKIM HLSTS NLSMGEMTAG QICNLVAIDT NQLMWFFFLC PNLWAMPVQI IVGVILLYYI LGVSALIGAA VIILLAPVQY FVATK LSQA QRSTLEHSNE RLKQTNEMLR GMKLLKLYAW ESIFCSRVEV TRRKEMTSLR AFAVYTSISI FMNTAIPIAA VLITFV GHV SFFKESDLSP SVAFASLSLF HILVTPLFLL SSVVRSTVKA LVSVKKLSEF LSSAEIREEQ CAPREPAPQG QAGKYQA VP LKVVNRKRPA REEVRDLLGP LQRLAPSMDG DADNFCVQII GGFFTWTPDG IPTLSNITIR IPRGQLTMIV GQVGCGKS S LLLATLGEMQ KVSGAVFWNS NLPDSEGEDP SSPERETAAG SDIRSRGPVA YASQKPWLLN ATVEENITFE SPFNKQRYK MVIEACSLQP DIDILPHGDQ TQIGERGINL SGGQRQRISV ARALYQQTNV VFLDDPFSAL DVHLSDHLMQ AGILELLRDD KRTVVLVTH KLQYLPHADW IIAMKDGTIQ REGTLKDFQR SECQLFEHWK TLMNRQDQEL EKETVMERKA SEPSQGLPRA M SSRDGLLL DEEEEEEEAA ESEEDDNLSS VLHQRAKIPW RACTKYLSSA GILLLSLLVF SQLLKHMVLV AIDYWLAKWT DS ALVLSPA ARNCSLSQEC DLDQSVYAMV FTLLCSLGIV LCLVTSVTVE WTGLKVAKRL HRSLLNRIIL APMRFFETTP LGS ILNRFS SDCNTIDQHI PSTLECLSRS TLLCVSALTV ISYVTPVFLV ALLPLAVVCY FIQKYFRVAS RDLQQLDDTT QLPL LSHFA ETVEGLTTIR AFRYEARFQQ KLLEYTDSNN IASLFLTAAN RWLEVRMEYI GACVVLIAAA TSISNSLHRE LSAGL VGLG LTYALMVSNY LNWMVRNLAD MEIQLGAVKR IHALLKTEAE SYEGLLAPSL IPKNWPDQGK IQIQNLSVRY DSSLKP VLK HVNALISPGQ KIGICGRTGS GKSSFSLAFF RMVDMFEGRI IIDGIDIAKL PLHTLRSRLS IILQDPVLFS GTIRFNL DP EKKCSDSTLW EALEIAQLKL VVKALPGGLD AIITEGGENF SQGQRQLFCL ARAFVRKTSI FIMDEATASI DMATENIL Q KVVMTAFADR TVVTIAHRVH TILSADLVMV LKRGAILEFD KPETLLSQKD SVFASFVRAD K

UniProtKB: ATP-binding cassette sub-family C member 8

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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分子 #5: N-[3-(cyclohexylmethyl)-1H-pyrazol-5-yl]-2-[(1H-imidazol-1-yl)met...

分子名称: N-[3-(cyclohexylmethyl)-1H-pyrazol-5-yl]-2-[(1H-imidazol-1-yl)methyl]benzene-1-sulfonamide
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: A1A4F
分子量理論値: 399.51 Da

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
200.0 mMNaClsodium chloride
100.0 mMKClpotassium chloride
50.0 mMHEPES pH 7.5
1.0 mMATP
0.05 %GDN
0.05 mMAekatperone

詳細: MSB with GDN, ATP and AKP
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細Three microliters of purified Kir6.2-Q52R/FLAG-SUR1 were loaded onto Quantifoil R 1.2/1.3 Au 300 grids prepared with a fresh graphene oxide surface.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
詳細Titan Krios with Falcon K3 at the Pacific Northwest National Lab
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 21012 / 平均露光時間: 3.2 sec. / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 78490
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7tys

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 78490
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7tys


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9dfx:
Cryo-EM structure of a SUR1/Kir6.2 ATP-sensitive potassium channel in the presence of Aekatperone in the closed conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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