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万見
- EMDB-46759: Cryo-EM structure of neutralizing human antibody D48 in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46759
タイトルCryo-EM structure of neutralizing human antibody D48 in complex with HSV-1 glycoprotein B trimer gB-Ecto.516P.531E.DS
マップデータ
試料
  • 複合体: D48 Fab in complex with HSV-1 gB trimer
    • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein B
    • タンパク質・ペプチド: D48 heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: D48 light chain
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードimmune complex / neutralization / herpes fusogen / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
: / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily / Herpesvirus Glycoprotein B ectodomain / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Roark RS / Shapiro L / Kwong PD
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2025
タイトル: Prefusion structure, evasion and neutralization of HSV-1 glycoprotein B.
著者: Ryan S Roark / Andrew J Schaub / Wei Shi / Maple Wang / Fabiana A Bahna / Jordan E Becker / Andrea Biju / Sue Chong / Haijuan Du / Yicheng Guo / Hsiang Hong / Phinikoula S Katsamba / Seetha M ...著者: Ryan S Roark / Andrew J Schaub / Wei Shi / Maple Wang / Fabiana A Bahna / Jordan E Becker / Andrea Biju / Sue Chong / Haijuan Du / Yicheng Guo / Hsiang Hong / Phinikoula S Katsamba / Seetha M Mannepalli / Adam S Olia / Li Ou / Sarah K Rubin / Yosef Sabo / Mehin Suleiman / Malcolm L Wells / Baoshan Zhang / Cheng Cheng / Anum Glasgow / David D Ho / Yaoxing Huang / Theodore C Pierson / Reda Rawi / Tongqing Zhou / Lawrence Shapiro / Peter D Kwong /
要旨: Glycoprotein B (gB) refolds between prefusion and postfusion conformations to facilitate herpesvirus entry into host cells. However, the isolation of prefusion-specific neutralizing antibodies, ...Glycoprotein B (gB) refolds between prefusion and postfusion conformations to facilitate herpesvirus entry into host cells. However, the isolation of prefusion-specific neutralizing antibodies, effective against other viral entry machines, has been challenging. Here we describe stabilization of the prefusion gB ectodomain from herpes simplex virus 1 (HSV-1), determine ectodomain structures at 2.9- to 4.1-Å resolution using cryogenic electron microscopy (cryo-EM) and isolate a prefusion-specific gB-neutralizing antibody termed WS.HSV-1.24. Murine immunization with gB stabilized in the prefusion conformation induced high titres of antibodies binding to both prefusion and postfusion gB, but-most notably-without measurable serum neutralization. Accessibility analysis revealed iso-surface exposure, with accessible surfaces on prefusion HSV-1 gB also exposed on postfusion gB. Structural analysis suggested substantial plasticity, with regions that refolded between pre- and postfusion conformations relegated to domain interfaces with limited accessibility; indeed, WS.HSV-1.24 recognized a domain-interface refolding region to facilitate neutralization. We propose that prefusion HSV-1 gB evades neutralization by most antibodies through an iso-surface display that is coupled to structural plasticity.
履歴
登録2024年8月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月10日-
マップ公開2025年9月10日-
更新2025年11月12日-
現状2025年11月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46759.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46759.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.26268378 - 0.56046474
平均 (標準偏差)0.00360094 (±0.014386065)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 318.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_46759_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_46759_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : D48 Fab in complex with HSV-1 gB trimer

全体名称: D48 Fab in complex with HSV-1 gB trimer
要素
  • 複合体: D48 Fab in complex with HSV-1 gB trimer
    • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein B
    • タンパク質・ペプチド: D48 heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: D48 light chain
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: D48 Fab in complex with HSV-1 gB trimer

超分子名称: D48 Fab in complex with HSV-1 gB trimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Glycoprotein B

分子名称: Glycoprotein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 90.326195 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MHQGAPSWGR RWFVVWALLG LTLGVLVASA APSSPGTPGV AAATQAANGG PATPAPPALG AAPTGDPKPK KNKKPKNPTP PRPAGDNAT VAAGHATLRE HLRDIKAENT DANFYVCPPP TGATVVQFEQ PRRCPTRPEG QNYTEGIAVV FKENIAPYKF K ATMYYKDV ...文字列:
MHQGAPSWGR RWFVVWALLG LTLGVLVASA APSSPGTPGV AAATQAANGG PATPAPPALG AAPTGDPKPK KNKKPKNPTP PRPAGDNAT VAAGHATLRE HLRDIKAENT DANFYVCPPP TGATVVQFEQ PRRCPTRPEG QNYTEGIAVV FKENIAPYKF K ATMYYKDV TVSQVWFGHR YSQFMGIFED RAPVPFEEVI DKINAKGVCR STAKYVRNNL ETTAFHRDDH ETDMELKPAN AC TRTSRGW HTTDLKYNPS RVEAFHRYGT TVNCIVEEVD ARSVYPYDEF VLATGDFVYM SPFYGYREGS HTEHTSYAAD RFK QVDGFY ARDLTTKARA TAPTTRNLLT TPKFTVAWDW VPKRPSVCTM TKWQEVDEML RSEYGGSFRF SSDAISTTFT TNLT EYPLS RVDLGDCIGK DARDAMDRIF ARRYNATHIK VGQPQYYLAN GGFLIAYQPL LSNTLAELYV REHLREQSRK PPNPT PPPP GASANASVER IKTTSSIEFA RLQFTYNHIQ RPVNDMLGRV AIAWCEEQNH ELTLWNEARK LNPNAIASVT VGRRVS ARM LGDVMAVSTC VPVAADNVIV QNSMRISSRP GACYSRPLVS FRYCDQGPLV EGQLGENNEL RLTRDAIEPC TVGHRRY FT FGGGYVYFEE YAYSHQLSRA DITTVSTFID LNITMLEDHE FVPLEVYTRH EIKDSGLLDY TEVQRRNQLH DLRFADID T VIHADANGSG YIPEAPRDGQ AYVRKDGEWV LLSTFLGRSL EVLFQGPGHH HHHHHHSAWS HPQFEKGGGS GGGGSGGSA WSHPQFEK

UniProtKB: Glycoprotein B

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分子 #2: D48 heavy chain

分子名称: D48 heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.317124 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
VQLVETGGGV VRPGRSLRLS CTTSGFSFSG SAMHWVRQAP GKGLEWVAVI SHDGNIIQYH DSVKGRFTIS RDNSKNVLLL QMNSLRVDD TAMYYCARDV WLLPATISYA FDFWGQGTMV T

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分子 #3: D48 light chain

分子名称: D48 light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.716142 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
VIWMTQSPPS LSASIGDTVT ITCRASQGIS NSIAWYQRRP GKAPELLVYA AYRLQSGVPS RLSGSGSGAE YTLTIKNMQP EDFATYYCQ QYYDNPLTFG GGTKVEIK

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6z9m

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 73388
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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