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- EMDB-45956: Cryo-EM structure of the Carboxyltransferase Domain of Trichoplus... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45956
タイトルCryo-EM structure of the Carboxyltransferase Domain of Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase
マップデータcryo-EM map of the Carboxyltransferase Domain of Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase
試料
  • 複合体: Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase
キーワードTrichoplusia ni / Carboxyltransferase Domain / Acetyl-Coenzyme A Carboxylase / Cryo-EM / Pest Control / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / fatty acid biosynthetic process / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase ...Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA carboxylase isoform X5
類似検索 - 構成要素
生物種Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Liu B / Wang D / Bu F / Yang G
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2024
タイトル: Structure of the endogenous insect acetyl-coA carboxylase carboxyltransferase domain.
著者: Dong Wang / Fan Bu / Ge Yang / Hannah Brenke / Bin Liu /
要旨: Acetyl-coenzyme A carboxylases (ACCs) are pivotal in fatty acid metabolism, converting acetyl-CoA to malonyl-CoA. While ACCs in humans, plants, and microbes have been extensively studied, insect ...Acetyl-coenzyme A carboxylases (ACCs) are pivotal in fatty acid metabolism, converting acetyl-CoA to malonyl-CoA. While ACCs in humans, plants, and microbes have been extensively studied, insect ACCs, crucial for lipid biosynthesis and physiological processes, remain relatively unexplored. Unlike mammals, which have ACC1 and ACC2 in different tissues, insects possess a single ACC gene, underscoring its unique role in their metabolism. Noctuid moths, such as Trichoplusia ni, are major agricultural pests causing significant crop damage and economic loss. Their resistance to both biological and synthetic insecticides complicates pest control. Recent research has introduced cyclic ketoenols as novel insecticides targeting ACCs, yet structural information to guide their design is limited. Here, we present a 3.12 Å cryo-EM structure of the carboxyltransferase (CT) domain of T. ni ACC, offering the first detailed structural insights into insect ACCs. Our structural comparisons with ACC CT domains from other species and analyses of drug binding sites can guide future drug modification and design. Notably, unique interactions between the CT and the central domain in T. ni ACC provide new directions for studying the ACC holoenzyme. These findings contribute valuable information for pest control and basic biological understanding of lipid biosynthesis.
履歴
登録2024年7月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月25日-
マップ公開2024年9月25日-
更新2024年10月2日-
現状2024年10月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45956.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45956.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-EM map of the Carboxyltransferase Domain of Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.89 Å/pix.
x 384 pix.
= 339.968 Å		0.89 Å/pix.
x 384 pix.
= 339.968 Å		0.89 Å/pix.
x 384 pix.
= 339.968 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88533 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.3054649 - 0.5483409
平均 (標準偏差)0.00020393838 (±0.010317599)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 339.968 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: cryo-EM sharpened map of the Carboxyltransferase Domain of...

ファイルemd_45956_additional_1.map
注釈cryo-EM sharpened map of the Carboxyltransferase Domain of Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A of the Carboxyltransferase Domain of...

ファイルemd_45956_half_map_1.map
注釈half map A of the Carboxyltransferase Domain of Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B of the Carboxyltransferase Domain of...

ファイルemd_45956_half_map_2.map
注釈half map B of the Carboxyltransferase Domain of Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase

全体名称: Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase
要素
  • 複合体: Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase

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超分子 #1: Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase

超分子名称: Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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分子 #1: Acetyl-CoA carboxylase

分子名称: Acetyl-CoA carboxylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
分子量理論値: 87.732602 KDa
配列文字列: DYLQQKRFLA TSQGTTYVYD IPDMFRQMVE RRWRECIEEG SVDGPQPDNV MTLVELVVEP DGERRVVEVT RLPGQNNVGM VAWRLTLYT PECPDGRDIV LIANDLTYYM GSFGPQEDWV YFKASQYARE LKIPRIYISV NSGARIGVAE EVKSDFNVAW L DAERPERG ...文字列:
DYLQQKRFLA TSQGTTYVYD IPDMFRQMVE RRWRECIEEG SVDGPQPDNV MTLVELVVEP DGERRVVEVT RLPGQNNVGM VAWRLTLYT PECPDGRDIV LIANDLTYYM GSFGPQEDWV YFKASQYARE LKIPRIYISV NSGARIGVAE EVKSDFNVAW L DAERPERG FKYLYLTPEV YSKLGALGSV KTELIEDEGE SRYRITDIIG KEDGLGVECL RDAGLIAGET AQAYEDIVTI SI VTCRAIG IGSYIVRLGH RVIQVESSYI ILTGYAALNK VLGRAVYASN NQLGGVQVMH HNGVSHAVAP SDLEAVRTAL RWL AFVPKD KLSTVPILRV SDPVDRPVEW KPPRAAHDPR LMLAGDAARA GFFDVGSFDE IMQPWAQTVI TGRARLGGIP VGVI AVETR TVELTQPADP ANLDSEAKTL QQAGQVWFPD SAYKTAQAIN DFSRENLPIM IFANWRGFSG GQKDMYEQIL KFGAE IVRA LRGATAPVLV YIPPGAELRG GAWAVVDPSV NSLRMEMYAD PEARGGVLEA EGIVEVKFKQ RDILKTMHRL DPELLR TGA RISELKEQIK EISKGLDRRG SVDESLIRTD AGRAAETRVR ELETELLAAE KTAKAREKEL SPIYHEIAVQ FAELHDT AE RMLEKGCIFE IIPWRDSRRL FYWRLKRLLR QNEQERRVQA AVKPADNMQQ GPAAATLRRW FTEDRGETQS HQWEHDNE A VCKWLEAQAG DDNSVLERNL RAIHQDALMQ AVNNLVLELT PSQRSEFIRK LSALEMEQ

UniProtKB: Acetyl-CoA carboxylase isoform X5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 63.0 K / 最高: 77.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4092 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 5760 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6463 / 平均露光時間: 1.7 sec. / 平均電子線量: 53.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3236084
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: SIMULTANEOUS ITERATIVE (SIRT) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 154035
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 4
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 47.91
得られたモデル

PDB-9cv6:
Cryo-EM structure of the Carboxyltransferase Domain of Trichoplusia ni Acetyl-Coenzyme A Carboxylase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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