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- EMDB-45747: Transferrin Binding Protein A in complex with transferrin binding... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45747
タイトルTransferrin Binding Protein A in complex with transferrin binding protein B and transferrin (iron bound in both lobes of Tf)
マップデータ
試料
  • 複合体: Tbp/TbpB/Tf (triple complex-iron bound)
    • 複合体: TbpA
      • タンパク質・ペプチド: Transferrin-binding protein A
    • 複合体: Tf
      • タンパク質・ペプチド: Transferrin
    • 複合体: TbpB
      • タンパク質・ペプチド: Transferrin-binding protein B
  • リガンド: BICARBONATE ION
  • リガンド: FE (III) ION
キーワードTonB dependent Transporter / Iron Bound triple complex of Tbp-Tf system / Iron transporter / Tbp proteins / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ferric iron transmembrane transporter activity / siderophore transmembrane transport / iron chaperone activity / siderophore uptake transmembrane transporter activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding ...ferric iron transmembrane transporter activity / siderophore transmembrane transport / iron chaperone activity / siderophore uptake transmembrane transporter activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / osteoclast differentiation / basal plasma membrane / Post-translational protein phosphorylation / cell outer membrane / iron ion transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / regulation of protein stability / HFE-transferrin receptor complex / cellular response to iron ion / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / recycling endosome / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / late endosome / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Clathrin-mediated endocytosis / antibacterial humoral response / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / vesicle / intracellular iron ion homeostasis / transmembrane transporter binding / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / : / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TonB-dependent lactoferrin/transferrin receptor / Transferrin-binding protein B, N-lobe handle / TonB-dependent haemoglobin/transferrin/lactoferrin receptor / N-Lobe handle Tf-binding protein B / Transferrin-binding protein B, C-lobe handle domain / TbpB, C-lobe handle domain superfamily / C-lobe handle domain of Tf-binding protein B / TbpB, N-lobe handle domain superfamily / Transferrin-binding protein B, C-lobe/N-lobe beta barrel domain / C-lobe and N-lobe beta barrels of Tf-binding protein B ...TonB-dependent lactoferrin/transferrin receptor / Transferrin-binding protein B, N-lobe handle / TonB-dependent haemoglobin/transferrin/lactoferrin receptor / N-Lobe handle Tf-binding protein B / Transferrin-binding protein B, C-lobe handle domain / TbpB, C-lobe handle domain superfamily / C-lobe handle domain of Tf-binding protein B / TbpB, N-lobe handle domain superfamily / Transferrin-binding protein B, C-lobe/N-lobe beta barrel domain / C-lobe and N-lobe beta barrels of Tf-binding protein B / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 1. / Serotransferrin, mammalian / TonB box, conserved site / TonB-dependent receptor, conserved site / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 2. / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel / TonB dependent receptor-like, beta-barrel / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins profile. / Vitamin B12 transporter BtuB-like / TonB-dependent receptor, plug domain superfamily / TonB-dependent receptor, plug domain / TonB-dependent Receptor Plug Domain / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel domain superfamily / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Serotransferrin / Transferrin-binding protein B / Transferrin-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.71 Å
データ登録者Dubey S / Noinaj N
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM127884 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Transferrin Binding Protein A in complex with transferrin binding protein B and transferrin (iron bound in both lobes of Tf)
著者: Dubey S / Noinaj N
履歴
登録2024年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月4日-
マップ公開2026年3月4日-
更新2026年3月4日-
現状2026年3月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45747.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45747.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264. Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264. Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.24
最小 - 最大-0.8412955 - 1.4095545
平均 (標準偏差)0.0047899773 (±0.0454094)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 264.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45747_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_45747_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tbp/TbpB/Tf (triple complex-iron bound)

全体名称: Tbp/TbpB/Tf (triple complex-iron bound)
要素
  • 複合体: Tbp/TbpB/Tf (triple complex-iron bound)
    • 複合体: TbpA
      • タンパク質・ペプチド: Transferrin-binding protein A
    • 複合体: Tf
      • タンパク質・ペプチド: Transferrin
    • 複合体: TbpB
      • タンパク質・ペプチド: Transferrin-binding protein B
  • リガンド: BICARBONATE ION
  • リガンド: FE (III) ION

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超分子 #1: Tbp/TbpB/Tf (triple complex-iron bound)

超分子名称: Tbp/TbpB/Tf (triple complex-iron bound) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1, #3

-
超分子 #2: TbpA

超分子名称: TbpA / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)

-
超分子 #3: Tf

超分子名称: Tf / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
超分子 #4: TbpB

超分子名称: TbpB / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
分子量理論値: 80 KDa

-
分子 #1: Transferrin-binding protein A

分子名称: Transferrin-binding protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
分子量理論値: 102.568977 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSNHHHHHHH HHHENLYFQG AMDIENVQAG QAQEKQLDTI QVKAKKQKTR RDNEVTGLGK LVKSSDTLSK EQVLNIRDLT RYDPGIAVV EQGRGASSGY SIRGMDKNRV SLTVDGVSQI QSYTAQAALG GTRTAGSSGA INEIEYENVK AVEISKGSNS V EQGSGALA ...文字列:
MSNHHHHHHH HHHENLYFQG AMDIENVQAG QAQEKQLDTI QVKAKKQKTR RDNEVTGLGK LVKSSDTLSK EQVLNIRDLT RYDPGIAVV EQGRGASSGY SIRGMDKNRV SLTVDGVSQI QSYTAQAALG GTRTAGSSGA INEIEYENVK AVEISKGSNS V EQGSGALA GSVAFQTKTA DDVIGEGRQW GIQSKTAYSG KNRGLTQSIA LAGRIGGAEA LLIHTGRRAG EIRAHEDAGR GV QSFNRLV PVEDSSNYAY FIVKEECKNG SYETCKANPK KDVVGKDERQ TVSTRDYTGP NRFLADPLSY ESRSWLFRPG FRF ENKRHY IGGILEHTQQ TFDTRDMTVP AFLTKAVFDA NKKQAGSLPG NGKYAGNHKY GGLFTNGENG ALVGAEYGTG VFYD ETHTK SRYGLEYVYT NADKDTWADY ARLSYDRQGV GLDNHFQQTH CSADGSDKYC RPSADKPFSY YKSDRVIYGE SHRLL QAAF KKSFDTAKIR HNLSMNLGFD RFGSNMRHQD YYYQHANRAY SSNTPPQNNG KKISPNGSET SPYWVTIGRG NVVTGQ ICR LGNNTYTDCT PRSINGKSYY AAVRDNMRLG RWADVGAGLR YDYRSTHSDD GSVSTGTHRT LSWNAGIVLK PTDWLDL TY RTSTGFRLPS FAEMYGWRAG VQSKAVKIDP EKSFNKEAGI VFKGDFGNLE ASWFNNAYRD LIVRGYEAQI KDGKEEAK G DPAYLNAQSA RITGINILGK IDWNGVWDKL PEGWYSTFAY NRMRVRDIKK RADRTDIQSH LFDAIQPSRY VVGLGYDQP EGKWGVNGML TYSKAKEITE LLGSRALLNG NSRNTKATAR RTRPWYIVDV SGYYTVKKHF TLRAGVYNLM NYRYVTWENV RQTAGGAVN QHKNVGVYNR YAAPGRNYTF SLEMKF

UniProtKB: Transferrin-binding protein A

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分子 #2: Transferrin

分子名称: Transferrin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 77.153906 KDa
配列文字列: MRLAVGALLV CAVLGLCLAV PDKTVRWCAV SEHEATKCQS FRDHMKSVIP SDGPSVACVK KASYLDCIRA IAANEADAVT LDAGLVYDA YLAPNNLKPV VAEFYGSKED PQTFYYAVAV VKKDSGFQMN QLRGKKSCHT GLGRSAGWNI PIGLLYCDLP E PRKPLEKA ...文字列:
MRLAVGALLV CAVLGLCLAV PDKTVRWCAV SEHEATKCQS FRDHMKSVIP SDGPSVACVK KASYLDCIRA IAANEADAVT LDAGLVYDA YLAPNNLKPV VAEFYGSKED PQTFYYAVAV VKKDSGFQMN QLRGKKSCHT GLGRSAGWNI PIGLLYCDLP E PRKPLEKA VANFFSGSCA PCADGTDFPQ LCQLCPGCGC STLNQYFGYS GAFKCLKDGA GDVAFVKHST IFENLANKAD RD QYELLCL DNTRKPVDEY KDCHLAQVPS HTVVARSMGG KEDLIWELLN QAQEHFGKDK SKEFQLFSSP HGKDLLFKDS AHG FLKVPP RMDAKMYLGY EYVTAIRNLR EGTCPEAPTD ECKPVKWCAL SHHERLKCDE WSVNSVGKIE CVSAETTEDC IAKI MNGEA DAMSLDGGFV YIAGKCGLVP VLAENYNKSD NCEDTPEAGY FAVAVVKKSA SDLTWDNLKG KKSCHTAVGR TAGWN IPMG LLYNKINHCR FDEFFSEGCA PGSKKDSSLC KLCMGSGLNL CEPNNKEGYY GYTGAFRCLV EKGDVAFVKH QTVPQN TGG KNPDPWAKNL NEKDYELLCL DGTRKPVEEY ANCHLARAPN HAVVTRKDKE ACVHKILRQQ QHLFGSNVTD CSGNFCL FR SETKDLLFRD DTVCLAKLHD RNTYEKYLGE EYVKAVGNLR KCSTSSLLEA CTFRRP

UniProtKB: Serotransferrin

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分子 #3: Transferrin-binding protein B

分子名称: Transferrin-binding protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
分子量理論値: 75.684117 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GAMACLGGGG SFDLDSVDTE APRPAPKYQD VFSEKPQAQK DQGGYGFAMR LKRRNWYPQA KEDEVKLDES DWEATGLPDE PKELPKRQK SVIEKVETDS DNNIYSSPYL KPSNHQNGNT GNGINQPKNQ AKDYENFKYV YSGWFYKHAK REFNLKVEPK S AKNGDDGY ...文字列:
GAMACLGGGG SFDLDSVDTE APRPAPKYQD VFSEKPQAQK DQGGYGFAMR LKRRNWYPQA KEDEVKLDES DWEATGLPDE PKELPKRQK SVIEKVETDS DNNIYSSPYL KPSNHQNGNT GNGINQPKNQ AKDYENFKYV YSGWFYKHAK REFNLKVEPK S AKNGDDGY IFYHGKEPSR QLPASGKITY KGVWHFATDT KKGQKFREII QPSKSQGDRY SGFSGDDGEE YSNKNKSTLT DG QEGYGFT SNLEVDFHNK KLTGKLIRNN ANTDNNQATT TQYYSLEAQV TGNRFNGKAT ATDKPQQNSE TKEHPFVSDS SSL SGGFFG PQGEELGFRF LSDDQKVAVV GSAKTKDKPA NGNTAAASGG TDAAASNGAA GTSSENGKLT TVLDAVELKL GDKK VQKLD NFSNAAQLVV DGIMIPLLPE ASESGNNQAN QGTNGGTAFT RKFDHTPESD KKDAQAGTQT NGAQTASNTA GDTNG KTKT YEVEVCCSNL NYLKYGMLTR KNSKSAMQAG ESSSQADAKT EQVEQSMFLQ GERTDEKEIP SEQNIVYRGS WYGYIA NDK STSWSGNASN ATSGNRAEFT VNFADKKITG TLTADNRQEA TFTIDGNIKD NGFEGTAKTA ESGFDLDQSN TTRTPKA YI TDAKVQGGFY GPKAEELGGW FAYPGDKQTK NATNASGNSS ATVVFGAKRQ QPVQ

UniProtKB: Transferrin-binding protein B

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分子 #4: BICARBONATE ION

分子名称: BICARBONATE ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: BCT
分子量理論値: 61.017 Da
Chemical component information

ChemComp-BCT:
BICARBONATE ION

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分子 #5: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 65.81 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3v8x

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.71 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 84242
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る