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- EMDB-45475: MORC2 ATPase dead mutant - S87A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45475
タイトルMORC2 ATPase dead mutant - S87A
マップデータ
試料
  • 複合体: MORC2 ATPase dead mutant - S87A
    • タンパク質・ペプチド: ATPase MORC2
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードComplex / ATPase dead / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


constitutive heterochromatin formation / transposable element silencing by heterochromatin formation / Fatty acyl-CoA biosynthesis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / heterochromatin / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / fatty acid metabolic process / nuclear matrix / chromatin remodeling / DNA damage response ...constitutive heterochromatin formation / transposable element silencing by heterochromatin formation / Fatty acyl-CoA biosynthesis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / heterochromatin / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / fatty acid metabolic process / nuclear matrix / chromatin remodeling / DNA damage response / chromatin binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ATPase MORC2, chromo domain-like / Morc, S5 domain 2-like / Morc6 ribosomal protein S5 domain 2-like / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Tan W / Shakeel S
資金援助 オーストラリア, 2件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)2026635 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)2016827 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: MORC2 is a phosphorylation-dependent DNA compaction machine.
著者: Winnie Tan / Jeongveen Park / Hariprasad Venugopal / Jieqiong Lou / Prabavi Shayana Dias / Pedro L Baldoni / Kyoung-Wook Moon / Toby A Dite / Christine R Keenan / Alexandra D Gurzau / ...著者: Winnie Tan / Jeongveen Park / Hariprasad Venugopal / Jieqiong Lou / Prabavi Shayana Dias / Pedro L Baldoni / Kyoung-Wook Moon / Toby A Dite / Christine R Keenan / Alexandra D Gurzau / Joonyoung Lee / Timothy M Johanson / Andrew Leis / Jumana Yousef / Vineet Vaibhav / Laura F Dagley / Ching-Seng Ang / Laura D Corso / Chen Davidovich / Stephin J Vervoort / Gordon K Smyth / Marnie E Blewitt / Rhys S Allan / Elizabeth Hinde / Sheena D'Arcy / Je-Kyung Ryu / Shabih Shakeel /
要旨: The Microrchidia (MORC) family of chromatin-remodelling ATPases is pivotal in forming higher-order chromatin structures that suppress transcription. The exact mechanisms of MORC-induced chromatin ...The Microrchidia (MORC) family of chromatin-remodelling ATPases is pivotal in forming higher-order chromatin structures that suppress transcription. The exact mechanisms of MORC-induced chromatin remodelling have been elusive. Here, we report an in vitro reconstitution of full-length MORC2, the most commonly mutated MORC member, linked to various cancers and neurological disorders. MORC2 possesses multiple DNA-binding sites that undergo structural rearrangement upon DNA binding. MORC2 locks onto the DNA using its C-terminal domain (CTD) and acts as a clamp. A conserved phosphate-interacting motif within the CTD was found to regulate ATP hydrolysis and cooperative DNA binding. Importantly, MORC2 mediates chromatin remodelling via ATP hydrolysis-dependent DNA compaction in vitro, regulated by the phosphorylation state of its CTD. These findings position MORC2 CTD phosphorylation as a critical regulator of chromatin remodelling and a promising therapeutic target.
履歴
登録2024年6月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45475.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45475.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 98.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 296 pix.
= 242.72 Å		0.82 Å/pix.
x 296 pix.
= 242.72 Å		0.82 Å/pix.
x 296 pix.
= 242.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.276
最小 - 最大-4.731574 - 8.761282
平均 (標準偏差)0.00051657384 (±0.11289417)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ296296296
Spacing296296296
セルA=B=C: 242.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45475_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_45475_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45475_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45475_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MORC2 ATPase dead mutant - S87A

全体名称: MORC2 ATPase dead mutant - S87A
要素
  • 複合体: MORC2 ATPase dead mutant - S87A
    • タンパク質・ペプチド: ATPase MORC2
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: MORC2 ATPase dead mutant - S87A

超分子名称: MORC2 ATPase dead mutant - S87A / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 238 KDa

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分子 #1: ATPase MORC2

分子名称: ATPase MORC2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: ATPase dead mutant / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 117.9875 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAFTNYSSLN RAQLTFEYLH TNSTTHEFLF GALAELVDNA RDADATRIDI YAERREDLRG GFMLCFLDDG AGMDPSDAAS VIQFGKAAK RTPESTQIGQ YGNGLKSGSM RIGKDFILFT KKEDTMTCLF LSRTFHEEEG IDEVIVPLPT WNARTREPVT D NVEKFAIE ...文字列:
MAFTNYSSLN RAQLTFEYLH TNSTTHEFLF GALAELVDNA RDADATRIDI YAERREDLRG GFMLCFLDDG AGMDPSDAAS VIQFGKAAK RTPESTQIGQ YGNGLKSGSM RIGKDFILFT KKEDTMTCLF LSRTFHEEEG IDEVIVPLPT WNARTREPVT D NVEKFAIE TELIYKYSPF RTEEEVMTQF MKIPGDSGTL VIIFNLKLMD NGEPELDIIS NPRDIQMAET SPEGTKPERR SF RAYAAVL YIDPRMRIFI HGHKVQTKRL SCCLYKPRMY KYTSSRFKTR AEQEVKKAEH VARIAEEKAR EAESKARTLE VRL GGDLTR DSRVMLRQVQ NRAITLRREA DVKKRIKEAK QRALKEPKEL NFVFGVNIEH RDLDGMFIYN CSRLIKMYEK VGPQ LEGGM ACGGVVGVVD VPYLVLEPTH NKQDFADAKE YRHLLRAMGE HLAQYWKDIA IAQRGIIKFW DEFGYLSANW NQPPS SELR YKRRRAMEIP TTIQCDLCLK WRTLPFQLSS VEKDYPDTWV CSMNPDPEQD RCEASEQKQK VPLGTFRKDM KTQEEK QKQ LTEKIRQQQE KLEALQKTTP IRSQADLKKL PLEVTTRPST EEPVRRPQRP RSPPLPAVIR NAPSRPPSLP TPRPASQ PR KAPVISSTPK LPALAAREEA STSRLLQPPE APRKPANTLV KTASRPAPLV QQLSPSLLPN SKSPREVPSP KVIKTPVV K KTESPIKLSP ATPSRKRSVA VSDEEEVEEE AERRKERCKR GRFVVKEEKK DSNELSDSAG EEDSADLKRA QKDKGLHVE VRVNREWYTG RVTAVEVGKH VVRWKVKFDY VPTDTTPRDR WVEKGSEDVR LMKPPSPEHQ SLDTQQEGGE EEVGPVAQQA IAVAEPSTS ECLRIEPDTT ALSTNHETID LLVQILRNCL RYFLPPSFPI SKKQLSAMNS DELISFPLKE YFKQYEVGLQ N LCNSYQSR ADSRAKASEE SLRTSERKLR ETEEKLQKLR TNIVALLQKV QEDIDINTDD ELDAYIEDLI TKGD

UniProtKB: ATPase MORC2

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM HEPES pH 8, 60 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.025 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 196.0 K / 最高: 310.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 8494 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2684791
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 251704
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 251704
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5ofb


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 101.1
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9cdg:
MORC2 ATPase dead mutant - S87A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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