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- EMDB-45380: Human TOP3B-TDRD3 core complex in RNA rejoining state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45380
タイトルHuman TOP3B-TDRD3 core complex in RNA rejoining state
マップデータ
試料
  • 複合体: human TOP3B-TDRD3 core complex with RNA
    • タンパク質・ペプチド: DNA topoisomerase 3-beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Tudor domain-containing protein 3
    • RNA: RNA (5'-R(P*AP*CP*UP*AP*AP*A)-3')
    • RNA: RNA (5'-R(*AP*U)-3')
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
キーワードTopoisomerase / DNA / ISOMERASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase III-beta-TDRD3 complex / RNA topoisomerase activity / DNA topoisomerase activity / DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / DNA topological change / condensed chromosome / : / chromosome segregation / chromatin organization ...DNA topoisomerase III-beta-TDRD3 complex / RNA topoisomerase activity / DNA topoisomerase activity / DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / DNA topological change / condensed chromosome / : / chromosome segregation / chromatin organization / DNA recombination / transcription coactivator activity / DNA repair / chromatin binding / Golgi apparatus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / DNA topoisomerase 3-beta zinc ribbon domain / Tudor domain-containing protein 3, UBA domain / : / DNA topoisomerase 3-like, TOPRIM domain / RecQ mediated genome instability protein 1, N-terminal / RecQ mediated genome instability protein, N-terminal OB-fold superfamily / RMI1, N-terminal OB-fold domain / DNA topoisomerase, type IA / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 2 ...: / DNA topoisomerase 3-beta zinc ribbon domain / Tudor domain-containing protein 3, UBA domain / : / DNA topoisomerase 3-like, TOPRIM domain / RecQ mediated genome instability protein 1, N-terminal / RecQ mediated genome instability protein, N-terminal OB-fold superfamily / RMI1, N-terminal OB-fold domain / DNA topoisomerase, type IA / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 2 / DNA topoisomerase, type IA, active site / Topoisomerase (Topo) IA-type active site signature. / Topoisomerase (Topo) IA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IA, domain 2 / DNA topoisomerase, type IA, DNA-binding domain / DNA topoisomerase, type IA, central / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 1 / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 3 / DNA topoisomerase, type IA, core domain / DNA topoisomerase / Bacterial DNA topoisomeraes I ATP-binding domain / Bacterial DNA topoisomerase I DNA-binding domain / Tudor domain / UBA-like domain / Tudor domain profile. / TOPRIM / Tudor domain / Tudor domain / Ubiquitin associated domain / Toprim domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA topoisomerase 3-beta-1 / Tudor domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Yang X / Chen X / Yang W / Pommier Y
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural insights into human topoisomerase 3β DNA and RNA catalysis and nucleic acid gate dynamics.
著者: Xi Yang / Xuemin Chen / Wei Yang / Yves Pommier /
要旨: Type IA topoisomerases (TopoIAs) are present in all living organisms. They resolve DNA/RNA catenanes, knots and supercoils by breaking and rejoining single-stranded DNA/RNA segments and allowing the ...Type IA topoisomerases (TopoIAs) are present in all living organisms. They resolve DNA/RNA catenanes, knots and supercoils by breaking and rejoining single-stranded DNA/RNA segments and allowing the passage of another nucleic acid segment through the break. Topoisomerase III-β (TOP3B), the only RNA topoisomerase in metazoans, promotes R-loop disassembly and translation of mRNAs. Defects in TOP3B lead to severe neurological diseases. We present a series of cryo-EM structures of human TOP3B with its cofactor TDRD3 during cleavage and rejoining of DNA or RNA, thus elucidating the roles of divalent metal ions and key enzyme residues in each step of the catalytic cycle. We also obtained the structure of an open-gate configuration that addresses the long-standing question of the strand-passage mechanism. Our studies reveal how TOP3B catalyzes both DNA and RNA relaxation, while TOP3A acts only on DNA.
履歴
登録2024年6月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月5日-
マップ公開2025年2月5日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45380.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45380.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 352 pix.
= 292.16 Å		0.83 Å/pix.
x 352 pix.
= 292.16 Å		0.83 Å/pix.
x 352 pix.
= 292.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.17
最小 - 最大-0.018834507 - 2.5003016
平均 (標準偏差)0.00080541964 (±0.01974315)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 292.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45380_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45380_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human TOP3B-TDRD3 core complex with RNA

全体名称: human TOP3B-TDRD3 core complex with RNA
要素
  • 複合体: human TOP3B-TDRD3 core complex with RNA
    • タンパク質・ペプチド: DNA topoisomerase 3-beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Tudor domain-containing protein 3
    • RNA: RNA (5'-R(P*AP*CP*UP*AP*AP*A)-3')
    • RNA: RNA (5'-R(*AP*U)-3')
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

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超分子 #1: human TOP3B-TDRD3 core complex with RNA

超分子名称: human TOP3B-TDRD3 core complex with RNA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: DNA topoisomerase 3-beta-1

分子名称: DNA topoisomerase 3-beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA topoisomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 69.119867 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: VMKTVLMVAE MPSLAQSIAK ILSRGSLSSH KGLNGACSVH EYTGTFAGQP VRFKMTSVCG HVMTLDFLGK YNKWDKVDPA ELFSQAPTE KKEANPKLNM VKFLQVEGRG CDYIVLWLDC DKEGENICFE VLDAVLPVMN KAHGGEKTVF RARFSSITDT D ICNAMACL ...文字列:
VMKTVLMVAE MPSLAQSIAK ILSRGSLSSH KGLNGACSVH EYTGTFAGQP VRFKMTSVCG HVMTLDFLGK YNKWDKVDPA ELFSQAPTE KKEANPKLNM VKFLQVEGRG CDYIVLWLDC DKEGENICFE VLDAVLPVMN KAHGGEKTVF RARFSSITDT D ICNAMACL GEPDHNEALS VDARQELDLR IGCAFTRFQT KYFQGKYGDL DSSLISFGPC QTPTLGFCVE RHDKIQSFKP ET YWVLQAK VNTDKDRSLL LDWDRVRVFD REIAQMFLNM TKLEKEAQVE ATSRKEKAKQ RPLALNTVEM LRVASSSLGM GPQ HAMQTA ERLYTQGYIS (PTR)PRTETTHYP ENFDLKGSLR QQANHPYWAD TVKRLLAEGI NRPRKGHDAG DHPPITPMKS ATEAELGGD AWRLYEYITR HFIATVSHDC KYLQSTISFR IGPELFTCSG KTVLSPGFTE VMPWQSVPLE ESLPTCQRGD A FPVGEVKM LEKQTNPPDY LTEAELITLM EKHGIGTDAS IPVHINNICQ RNYVTVESGR RLKPTNLGIV LVHGYYKIDA EL VLPTIRS AVEKQLNLIA QGKADYRQVL GHTLDVFKRK FHYFVDSIAG MDELMEVSF

UniProtKB: DNA topoisomerase 3-beta-1

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分子 #2: Tudor domain-containing protein 3

分子名称: Tudor domain-containing protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.428951 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MAQVAGAALS QAGWYLSDEG IEACTSSPDK VNVNDIILIA LNTDLRTIGK KFLPSDINSG KVEKLEGPCV LQIQKIRNVA APKDNEESQ AAPRMLRLQM TDGHISCTAV EFSYMSKISL NTPPGTKVKL SGIVDIKNGF LLLNDSNTTV LGGEVEHLIE K W

UniProtKB: Tudor domain-containing protein 3

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分子 #3: RNA (5'-R(P*AP*CP*UP*AP*AP*A)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*AP*CP*UP*AP*AP*A)-3') / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.883213 KDa
配列文字列:
ACUAAA

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分子 #4: RNA (5'-R(*AP*U)-3')

分子名称: RNA (5'-R(*AP*U)-3') / タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 590.414 Da
配列文字列:
AU

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分子 #5: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 46.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 770197
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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