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- EMDB-4538: E. coli DnaBC complex bound to ssDNA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4538
タイトルE. coli DnaBC complex bound to ssDNA
マップデータE. coli DnaBC complex bound to ssDNA
試料
  • 複合体: E. coli DnaBC complex bound to ssDNA
    • 複合体: DnaBC
      • タンパク質・ペプチド: Replicative DNA helicase
      • タンパク質・ペプチド: DNA replication protein DnaC
    • 複合体: ssDNA
      • DNA: ssDNA
  • リガンド: [[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-tris(fluoranyl)beryllium
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードHelicase / helicase loader / AAA+ / RecA / REPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


DnaB-DnaC complex / DnaB-DnaC-Rep-PriC complex / DnaB-DnaG complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / DNA helicase complex / DNA 5'-3' helicase / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / replisome ...DnaB-DnaC complex / DnaB-DnaC-Rep-PriC complex / DnaB-DnaG complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / DNA helicase complex / DNA 5'-3' helicase / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / replisome / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA duplex unwinding / response to ionizing radiation / DNA unwinding involved in DNA replication / replication fork processing / DNA replication initiation / DNA helicase activity / isomerase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 5'-3' DNA helicase activity / DNA replication / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA replication protein DnaC/insertion sequence putative ATP-binding protein / IstB-like ATP-binding protein / IstB-like ATP binding protein / DNA helicase, DnaB type / DNA helicase, DnaB-like, N-terminal / DnaB-like helicase N terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, N-terminal domain superfamily / DNA helicase DnaB, N-terminal/DNA primase DnaG, C-terminal / DnaB-like helicase C terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, C-terminal ...DNA replication protein DnaC/insertion sequence putative ATP-binding protein / IstB-like ATP-binding protein / IstB-like ATP binding protein / DNA helicase, DnaB type / DNA helicase, DnaB-like, N-terminal / DnaB-like helicase N terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, N-terminal domain superfamily / DNA helicase DnaB, N-terminal/DNA primase DnaG, C-terminal / DnaB-like helicase C terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, C-terminal / Superfamily 4 helicase domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Replicative DNA helicase DnaB / Replicative helicase loader DnaC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Arias-Palomo E / Puri N
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019
タイトル: Physical Basis for the Loading of a Bacterial Replicative Helicase onto DNA.
著者: Ernesto Arias-Palomo / Neha Puri / Valerie L O'Shea Murray / Qianyun Yan / James M Berger /
要旨: In cells, dedicated AAA+ ATPases deposit hexameric, ring-shaped helicases onto DNA to initiate chromosomal replication. To better understand the mechanisms by which helicase loading can occur, we ...In cells, dedicated AAA+ ATPases deposit hexameric, ring-shaped helicases onto DNA to initiate chromosomal replication. To better understand the mechanisms by which helicase loading can occur, we used cryo-EM to determine sub-4-Å-resolution structures of the E. coli DnaB⋅DnaC helicase⋅loader complex with nucleotide in pre- and post-DNA engagement states. In the absence of DNA, six DnaC protomers latch onto and crack open a DnaB hexamer using an extended N-terminal domain, stabilizing this conformation through nucleotide-dependent ATPase interactions. Upon binding DNA, DnaC hydrolyzes ATP, allowing DnaB to isomerize into a topologically closed, pre-translocation state competent to bind primase. Our data show how DnaC opens the DnaB ring and represses the helicase prior to DNA binding and how DnaC ATPase activity is reciprocally regulated by DnaB and DNA. Comparative analyses reveal how the helicase loading mechanism of DnaC parallels and diverges from homologous AAA+ systems involved in DNA replication and transposition.
履歴
登録2019年1月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月6日-
マップ公開2019年3月6日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6qem
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4538.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4538.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈E. coli DnaBC complex bound to ssDNA
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 288 pix.
= 301.536 Å		1.05 Å/pix.
x 288 pix.
= 301.536 Å		1.05 Å/pix.
x 288 pix.
= 301.536 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.047 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.22210658 - 0.38795137
平均 (標準偏差)0.000732486 (±0.008642876)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 301.536 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0471.0471.047
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z301.536301.536301.536
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-0.2220.3880.001

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添付データ

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追加マップ: E. coli DnaBC complex bound to ssDNA. Unsharpened map

ファイルemd_4538_additional.map
注釈E. coli DnaBC complex bound to ssDNA. Unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : E. coli DnaBC complex bound to ssDNA

全体名称: E. coli DnaBC complex bound to ssDNA
要素
  • 複合体: E. coli DnaBC complex bound to ssDNA
    • 複合体: DnaBC
      • タンパク質・ペプチド: Replicative DNA helicase
      • タンパク質・ペプチド: DNA replication protein DnaC
    • 複合体: ssDNA
      • DNA: ssDNA
  • リガンド: [[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-tris(fluoranyl)beryllium
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: E. coli DnaBC complex bound to ssDNA

超分子名称: E. coli DnaBC complex bound to ssDNA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
分子量理論値: 490 KDa

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超分子 #2: DnaBC

超分子名称: DnaBC / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: ssDNA

超分子名称: ssDNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Replicative DNA helicase

分子名称: Replicative DNA helicase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 52.450945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAGNKPFNKQ QAEPRERDPQ VAGLKVPPHS IEAEQSVLGG LMLDNERWDD VAERVVADDF YTRPHRHIFT EMARLQESGS PIDLITLAE SLERQGQLDS VGGFAYLAEL SKNTPSAANI SAYADIVRER AVVREMISVA NEIAEAGFDP QGRTSEDLLD L AESRVFKI ...文字列:
MAGNKPFNKQ QAEPRERDPQ VAGLKVPPHS IEAEQSVLGG LMLDNERWDD VAERVVADDF YTRPHRHIFT EMARLQESGS PIDLITLAE SLERQGQLDS VGGFAYLAEL SKNTPSAANI SAYADIVRER AVVREMISVA NEIAEAGFDP QGRTSEDLLD L AESRVFKI AESRANKDEG PKNIADVLDA TVARIEQLFQ QPHDGVTGVN TGYDDLNKKT AGLQPSDLII VAARPSMGKT TF AMNLVEN AAMLQDKPVL IFSLEMPSEQ IMMRSLASLS RVDQTKIRTG QLDDEDWARI SGTMGILLEK RNIYIDDSSG LTP TEVRSR ARRIAREHGG IGLIMIDYLQ LMRVPALSDN RTLEIAEISR SLKALAKELN VPVVALSQLN RSLEQRADKR PVNS DLRES GSIEQDADLI MFIYRDEVYH ENSDLKGIAE IIIGKQRNGP IGTVRLTFNG QWSRFDNYAG PQYDDE

UniProtKB: Replicative DNA helicase DnaB

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分子 #2: DNA replication protein DnaC

分子名称: DNA replication protein DnaC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 27.973152 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKNVGDLMQR LQKMMPAHIK PAFKTGEELL AWQKEQGAIR SAALERENRA MKMQRTFNRS GIRPLHQNCS FENYRVECEG QMNALSKAR QYVEEFDGNI ASFIFSGKPG TGKNHLAAAI CNELLLRGKS VLIITVADIM SAMKDTFRNS GTSEEQLLND L SNVDLLVI ...文字列:
MKNVGDLMQR LQKMMPAHIK PAFKTGEELL AWQKEQGAIR SAALERENRA MKMQRTFNRS GIRPLHQNCS FENYRVECEG QMNALSKAR QYVEEFDGNI ASFIFSGKPG TGKNHLAAAI CNELLLRGKS VLIITVADIM SAMKDTFRNS GTSEEQLLND L SNVDLLVI DEIGVQTESK YEKVIINQIV DRRSSSKRPT GMLTNSNMEE MTKLLGERVM DRMRLGNSLW VIFNWDSYRS RV TGKEY

UniProtKB: Replicative helicase loader DnaC

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分子 #3: ssDNA

分子名称: ssDNA / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 10.905983 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)

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分子 #4: [[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-...

分子名称: [[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-tris(fluoranyl)beryllium
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: 08T
分子量理論値: 492.201 Da
Chemical component information

ChemComp-08T:
[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-tris(fluoranyl)beryllium

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: The grids were pre-treated with poly-lys
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 473888
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Three gaussian toroids with the dimensions of the molecule
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 229097
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6qem:
E. coli DnaBC complex bound to ssDNA

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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