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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Bacteriophage Sf14 Capsid Empty Icosahedral reconstruction | |||||||||
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![]() | Sf14 / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Subramanian S / Kerns HR / Braverman SG / Doore SM | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The structure of Shigella virus Sf14 reveals the presence of two decoration proteins and two long tail fibers. 著者: Sundharraman Subramanian / Hailey R Kerns / Samantha G Braverman / Sarah M Doore / ![]() 要旨: Bacteriophage Sf14 infects the human pathogen Shigella flexneri. A previous low-resolution structure suggested the presence of a decoration protein on its T = 9 icosahedral capsid. Here, we ...Bacteriophage Sf14 infects the human pathogen Shigella flexneri. A previous low-resolution structure suggested the presence of a decoration protein on its T = 9 icosahedral capsid. Here, we determined high-resolution structures of the Sf14 capsid and neck, along with a moderate-resolution structure of the whole Sf14 tail and baseplate. These structures indicate the capsid has not one, but two different types of decoration proteins: a trimeric β-tulip lattice that covers the entire capsid and a set of Hoc-like proteins that bind preferentially to hexamers at the quasi-3-fold axes of symmetry. The neck also contains two sets of whiskers oriented in opposite directions, and the tail has two types of long tail fibers which may bind different receptors. Based on homology and phylogenetic analysis, Sf14 may be the product of multiple horizontal gene transfer events. The structures presented here can be used to investigate further hypotheses of phage structure-function relationships and structural diversity. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 3.5 GB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.6 KB 19.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 218.9 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 3.7 GB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.3 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 3.5 GB 3.5 GB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 30.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 36.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.224 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_45163_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_45163_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Shigella phage Sf14
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Shigella phage Sf14
超分子 | 名称: Shigella phage Sf14 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2024304 / 生物種: Shigella phage Sf14 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Major capsid protein
分子 | 名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 41.595992 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MLTNSEKSRF FLADLTGEVQ SIPNTYGYIS GLGLFRSAPQ TQTTFLMDLT DWDISLLDAV DRTSRKAETS APERVRQISF PMMYFKEVE SITPDEIQGV RQPGTANELT TEAVVRAKKL MKIRTKFDIT REFLFMQALK GKVIDANGVL YADLYKQFDV T KKTIYFDL ...文字列: MLTNSEKSRF FLADLTGEVQ SIPNTYGYIS GLGLFRSAPQ TQTTFLMDLT DWDISLLDAV DRTSRKAETS APERVRQISF PMMYFKEVE SITPDEIQGV RQPGTANELT TEAVVRAKKL MKIRTKFDIT REFLFMQALK GKVIDANGVL YADLYKQFDV T KKTIYFDL DNPNSDIDAH IEDLRMHMED EAKTGTVING EEIHIVVDRT FFSKLIKHPK IRDAYLAQQT PLAWQQITGS LR TGGTDGV QAHMNRFYYG GVVFVQYNGK FKDKRGKTHT LVSIDGVSDT NVGVGHAFPN VAMLGEANNI FEVAYAPCPK MGY ANTLGQ ELYVFEYEKD RDEGIDFEAH SYMLPYCTRP QLLVDVRSDA E UniProtKB: Major capsid protein |
-分子 #2: Putative structural protein
分子 | 名称: Putative structural protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 13.574381 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MAYQGFTKLG EREPLNDIIL WEEITPTGHS RKEYAPVAST EYRVGEVLKA DGSKVAAGQE AQADSVCIVN FYADLQLSYH GQLKVVGIY RDAELKDLLK LESGVDAAAV KSALKAKGID FVPTGL UniProtKB: Putative structural protein |
-分子 #3: Putative tail protein
分子 | 名称: Putative tail protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 39.336539 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MIKAKTYPDF KEFVKDFVAN VKAGKRYDFR KYQEAVLPLT YSSPWPESDI PEVTDFNYTP DYTVPFSEEL LYSVGAQMRT ADFFMDLQY AIINGKDVDT VYCEWLARVK PFSMLNAKLK DSAQPPVITT QPTGGAVNEG SAINLSIVAT NATSYQWKKG S SDISGATS ...文字列: MIKAKTYPDF KEFVKDFVAN VKAGKRYDFR KYQEAVLPLT YSSPWPESDI PEVTDFNYTP DYTVPFSEEL LYSVGAQMRT ADFFMDLQY AIINGKDVDT VYCEWLARVK PFSMLNAKLK DSAQPPVITT QPTGGAVNEG SAINLSIVAT NATSYQWKKG S SDISGATS ATYTKAGAVP ADAGSYTCVV TNDVGSTTSD AAVITINPLP VITTQPTSKA VNESSTLTLS VVATGATSYQ WK KNGTNIS GATSATYSKA NAKTTDAGSY TCVVTNAVGS VTSNAATVTI NPLPVITVQP QDQDLTVGQT LTISITATGA TGY QWRKGN SNISGATSAT YTKASVTTAD DGNYDCVVTN AVGSVTSHQA KVQVTA UniProtKB: Putative tail protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 33.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |