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万見
- EMDB-45117: Composite map of mink RyR3 in open conformation bound to Ca2+/ATP... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45117
タイトルComposite map of mink RyR3 in open conformation bound to Ca2+/ATP/caffeine
マップデータcomposite map generated by combining four local refinement maps in UCSF ChimeraX
試料
  • 複合体: mink RyR3 + FKBP12.6
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 3
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: CHLORIDE ION
キーワードRyR3 / Ryanodine Receptor / calcium channel / ion channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state ...positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / FK506 binding / positive regulation of axon regeneration / smooth muscle contraction / response to vitamin E / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / smooth endoplasmic reticulum / calcium channel inhibitor activity / striated muscle contraction / T cell proliferation / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum membrane / release of sequestered calcium ion into cytosol / calcium channel regulator activity / calcium channel complex / protein maturation / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / calcium-mediated signaling / sarcolemma / response to hydrogen peroxide / Stimuli-sensing channels / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Neogale vison (哺乳類) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Chen YS / Van Petegem F
資金援助 カナダ, 3件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-159601 カナダ
Fonds de Recherche du Quebec - Sante (FRQS)BF7-310936 カナダ
Other governmentRT-2023-3133
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM investigation of ryanodine receptor type 3.
著者: Yu Seby Chen / Maricela Garcia-Castañeda / Maria Charalambous / Daniela Rossi / Vincenzo Sorrentino / Filip Van Petegem /
要旨: Ryanodine Receptor isoform 3 (RyR3) is a large ion channel found in the endoplasmic reticulum membrane of many different cell types. Within the hippocampal region of the brain, it is found in ...Ryanodine Receptor isoform 3 (RyR3) is a large ion channel found in the endoplasmic reticulum membrane of many different cell types. Within the hippocampal region of the brain, it is found in dendritic spines and regulates synaptic plasticity. It controls myogenic tone in arteries and is upregulated in skeletal muscle in early development. RyR3 has a unique functional profile with a very high sensitivity to activating ligands, enabling high gain in Ca-induced Ca release. Here we solve high-resolution cryo-EM structures of RyR3 in non-activating and activating conditions, revealing structural transitions that occur during channel opening. Addition of activating ligands yields only open channels, indicating an intrinsically high open probability under these conditions. RyR3 has reduced binding affinity to the auxiliary protein FKBP12.6 due to several sequence variations in the binding interface. We map disease-associated sequence variants and binding sites for known pharmacological agents. The N-terminal region contains ligand binding sites for a putative chloride anion and ATP, both of which are targeted by sequence variants linked to epileptic encephalopathy.
履歴
登録2024年5月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月16日-
マップ公開2024年10月16日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45117.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45117.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map generated by combining four local refinement maps in UCSF ChimeraX
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 512 pix.
= 478.72 Å		0.94 Å/pix.
x 512 pix.
= 478.72 Å		0.94 Å/pix.
x 512 pix.
= 478.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.935 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.068
最小 - 最大0.0 - 0.6929544
平均 (標準偏差)0.0017371039 (±0.014698525)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 478.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : mink RyR3 + FKBP12.6

全体名称: mink RyR3 + FKBP12.6
要素
  • 複合体: mink RyR3 + FKBP12.6
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 3
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: CHLORIDE ION

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超分子 #1: mink RyR3 + FKBP12.6

超分子名称: mink RyR3 + FKBP12.6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Neogale vison (哺乳類)
分子量理論値: 2.25 MDa

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分子 #1: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.939562 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
SNAGVEIETI SPGDGRTFPK KGQTCVVHYT GMLQNGKKFD SSRDRNKPFK FRIGKQEVIK GFEEGAAQMS LGQRAKLTCT PDVAYGATG HPGVIPPNAT LIFDVELLNL E

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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分子 #2: Ryanodine receptor 3

分子名称: Ryanodine receptor 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Neogale vison (哺乳類)
分子量理論値: 551.217375 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAEGGEGGED EIQFLRTEDE VVLQCIANIH KEQRKFCLAA EGLGNRLCFL EPTSEAKYVP PDLCVCNFVL EQSLSVRALQ EMLANTGEN GGEGAAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSFSGMY LTCLTTSRSQ TDKLAFDVGL RENATGEACW WTIHPASKQR S EGEKVRIG ...文字列:
MAEGGEGGED EIQFLRTEDE VVLQCIANIH KEQRKFCLAA EGLGNRLCFL EPTSEAKYVP PDLCVCNFVL EQSLSVRALQ EMLANTGEN GGEGAAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSFSGMY LTCLTTSRSQ TDKLAFDVGL RENATGEACW WTIHPASKQR S EGEKVRIG DDLILVSVSS ERYLHLSVSN GNVQVDASFM QTLWNVHPTC SGSSIEEGYL LGGHVVRLFH GHDECLTIPS TD QNDAQHR RIFYEAGGAG TRARSLWRVE PLRISWSGSN IRWGQAFRLR HITTGHYLAL TEDQGLLLQD RAKSDTKSTA FSF RASKEI KEKLDSSHKR DIEGMGVPEI KYGDSVCFVQ HIASGLWVTY KAQDAKTSRL GPLKRKVILH QEGHMDDGLT LQRC QREES QAARIIRNTT ALFSQFVSGN NRAAAPVTLP IQEVLQTLQD LIAYFQPPEE EMQHEDKQNK LRSLKNRQNL FKEEG MLAL VLNCIDRLNI YNSVAHFAGI AREESGMAWK EILNLLYKLL AALIRGNRNN CAQFSNNLDW LISKLDRLES SSGILE VLH CILIESPEAL NLIAEGHIKS IISLLDKHGR NHKVLDVLCS LCLCNGVAVR ANQNLICDNL LPRRNLLLQT RLINDVT SI RPNIFLGVAE GSAQYKKWYF ELIIDQVDPF LTAEPTHLRV GWASSSGYAP YPGGGEGWGG NGVGDDLYSY GFDGLHLW S GRIPRAVASI NLHLLRSDDV VSCCLDLGVP SISFRINGQP VQGMFENFNT DGLFFPVVSF SAGVKVRFLT GGRHGEFKF LPPSGYAPCY EALLPKEKMR LEPVKEYKRD AEGIRDLLGT TQSLSQASFI PCPIDTSQVV LPPHLEKIRD RLAENIHELW GMNKIELGW TFGKIRDDNK RQHPCLVEFS KLPETEKNYN LQMSTETLKT LLALGCHIAH VNPAAEEDLK KVKLPKNYMM S NGYKPAPL DLSDVKLLPP QEVLVDKLAE NAHNVWAKDR IKQGWTYGIQ QDLKNKRNPR LVPYALLDER TKKSNRDSLR EA VRTFVGY GYNIEPSDQE LADPAVEKVS IDKIRFFRVE WSYAVRSGKW YFEFEVVTGG DMRVGWARPG CRPDIELGAD DQA FVFEGS RGQRWHQGSG YFGRTWQPGD VVGCMINLDD ASMIFTLNGE LLITNKGSEL AFADYEIENG FVPICSLGLS QIGR MNLGM DASTFKFYTM CGLQEGFEPF AVNMNRDVAM WFSKRLPTFV NVPKDHPHIE VVRIDGTMDS PPCLKVTHKT FGTQN SNAS MIYCRLSMPV ECHSSFSHSP CLDSEAFQKR KQMQEILSHT TTQCYYAIRI FAGQDPSCVW VGWVTPDYHL YSEKFD LNK NCTVTVTLGD ERGRVHESVK RSNCYMVWGG DIVATSQRSS RSNVDLEIGC LVDLAMGMLS FSANGRELGT CYQVEPN TK VFPAVFLQPT STALFQFELG KLKNAMPLSA AIFKSEEKNP VPQCPPRLDV QTIQPVLWSR MPSSFLKVET ERVSERHG W AVQCLEPLQM MALHIPEENR CVDILELCEQ EDLMQFHYHT LRLYSAVCAL GNSRVAYALC GHVDLSQLFY AIDNKYLPG LLRSGFYDLL ISIHLANAKE RKLMMKNEYI IPITSATRKI RLYPDESKRH GLPGVGLRTC LKPGFRFSTP CFVVTGEEHQ KQSPEIPLE ILKTKALSML TEAVQHSGAH IRDPVGGSVE FQFVPVLKLI GTLLVMGVFD DDDIRQILLL IDPSVFGEHS V ETEDGAEK EEVTQVEEKA VEAGEKAGKE APVKGLLQTR 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UniProtKB: Ryanodine receptor 3

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 8 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: CAFFEINE

分子名称: CAFFEINE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: CFF
分子量理論値: 194.191 Da
Chemical component information

ChemComp-CFF:
CAFFEINE / カフェイン / 薬剤*YM

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分子 #7: CHLORIDE ION

分子名称: CHLORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: CL
分子量理論値: 35.453 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 250 mM NaCl, 2 mM DTT, 0.02% GDN, 0.03 mM free Ca2+ buffered with 2 mM EGTA, 5 mM ATP, 5 mM caffeine, 1:1000 diluted protease inhibitor cocktail
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.038 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: blotted for 3 s (blot force of 7 to 10) using ashless blotting paper (Whatman).

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 10099 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 162679
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated by stochastic gradient descent using ab initio reconstruction job type in cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 使用した粒子像数: 84690
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.0)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

9c1e


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: mink RyR3 in closed conformation
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9c1f:
Mink RyR3 in open conformation bound to Ca2+/ATP/caffeine

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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