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万見
- EMDB-44630: human CRL2-ZYG11B complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44630
タイトルhuman CRL2-ZYG11B complex
マップデータ
試料
  • 複合体: human CRL2-ZYG11B
    • 複合体: ZYG11B
      • タンパク質・ペプチド: Protein zyg-11 homolog B
    • 複合体: Elongin-B/Elongin-C
      • タンパク質・ペプチド: Elongin-B
      • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • 複合体: Cullin-2/E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-2
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードE3 ligase complex / peptide binding / PEPTIDE BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / target-directed miRNA degradation / elongin complex / positive regulation of protein autoubiquitination ...negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / target-directed miRNA degradation / elongin complex / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / negative regulation of mitophagy / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / site of DNA damage / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / signal transduction in response to DNA damage / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell activation / Regulation of BACH1 activity / transcription corepressor binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / cellular response to amino acid stimulus / transcription elongation by RNA polymerase II / Degradation of DVL / Degradation of CRY and PER proteins / G1/S transition of mitotic cell cycle / Degradation of GLI1 by the proteasome / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Hedgehog 'on' state / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / RING-type E3 ubiquitin transferase / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Evasion by RSV of host interferon responses / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / DNA Damage Recognition in GG-NER / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / protein polyubiquitination / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / KEAP1-NFE2L2 pathway
類似検索 - 分子機能
: / : / Protein zer-1 homolog-like, C-terminal domain / Zer-1-like, Leucine-rich repeats / : / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : ...: / : / Protein zer-1 homolog-like, C-terminal domain / Zer-1-like, Leucine-rich repeats / : / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Elongin-C / Elongin B / Cullin / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Leucine-rich repeat profile. / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-2 / Elongin-C / Elongin-B / Protein zyg-11 homolog B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.78 Å
データ登録者Liu X / Gross JD
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Other private 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2024年4月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月18日-
マップ公開2026年3月18日-
更新2026年3月18日-
現状2026年3月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44630.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44630.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 300.6 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 300.6 Å		0.84 Å/pix.
x 360 pix.
= 300.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.7
最小 - 最大-34.758743000000003 - 56.450104000000003
平均 (標準偏差)0.000000000000421 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 300.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_44630_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_44630_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human CRL2-ZYG11B

全体名称: human CRL2-ZYG11B
要素
  • 複合体: human CRL2-ZYG11B
    • 複合体: ZYG11B
      • タンパク質・ペプチド: Protein zyg-11 homolog B
    • 複合体: Elongin-B/Elongin-C
      • タンパク質・ペプチド: Elongin-B
      • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • 複合体: Cullin-2/E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-2
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: human CRL2-ZYG11B

超分子名称: human CRL2-ZYG11B / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
分子量理論値: 230 kDa/nm

+
超分子 #2: ZYG11B

超分子名称: ZYG11B / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Elongin-B/Elongin-C

超分子名称: Elongin-B/Elongin-C / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: Cullin-2/E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

超分子名称: Cullin-2/E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Protein zyg-11 homolog B

分子名称: Protein zyg-11 homolog B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.463344 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SHMVDPEDQA GAAMEEASPY SLLDICLNFL TTHLEKFCSA RQDGTLCLQE PGVFPQEVAD RLLRTMAFHG LLNDGTVGIF RGNQMRLKR ACIRKAKISA VAFRKAFCHH KLVELDATGV NADITITDII SGLGSNKWIQ QNLQCLVLNS LTLSLEDPYE R CFSRLSGL ...文字列:
SHMVDPEDQA GAAMEEASPY SLLDICLNFL TTHLEKFCSA RQDGTLCLQE PGVFPQEVAD RLLRTMAFHG LLNDGTVGIF RGNQMRLKR ACIRKAKISA VAFRKAFCHH KLVELDATGV NADITITDII SGLGSNKWIQ QNLQCLVLNS LTLSLEDPYE R CFSRLSGL RALSITNVLF YNEDLAEVAS LPRLESLDIS NTSITDITAL LACKDRLKSL TMHHLKCLKM TTTQILDVVR EL KHLNHLD ISDDKQFTSD IALRLLEQKD ILPNLVSLDV SGRKHVTDKA VEAFIQQRPS MQFVGLLATD AGYSEFLTGE GHL KVSGEA NETQIAEALK RYSERAFFVR EALFHLFSLT HVMEKTKPEI LKLVVTGMRN HPMNLPVQLA ASACVFNLTK QDLA AGMPV RLLADVTHLL LKAMEHFPNH QQLQKNCLLS LCSDRILQDV PFNRFEAAKL VMQWLCNHED QNMQRMAVAI ISILA AKLS TEQTAQLGTE LFIVRQLLQI VKQKTNQNSV DTTLKFTLSA LWNLTDESPT TCRHFIENQG LELFMRVLES FPTESS IQQ KVLGLLNNIA EVQELHSELM WKDFIDHISS LLHSVEVEVS YFAAGIIAHL ISRGEQAWTL SRSQRNSLLD DLHSAIL KW PTPECEMVAY RSFNPFFPLL GCFTTPGVQL WAVWAMQHVC SKNPSRYCSM LIEEGGLQHL YNIKDHEHTD PHVQQIAV A ILDSLEKHIV RHGRPPPCKK QPQARLN

UniProtKB: Protein zyg-11 homolog B

+
分子 #2: Elongin-B

分子名称: Elongin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.147781 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDVFLMIRRH KTTIFTDAKE SSTVFELKRI VEGILKRPPD EQRLYKDDQL LDDGKTLGEC GFTSQTARPQ APATVGLAFR ADDTFEALC IEPFSSPPEL PDVMKPQDSG SSANEQAVQ

UniProtKB: Elongin-B

+
分子 #3: Elongin-C

分子名称: Elongin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.84342 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MYVKLISSDG HEFIVKREHA LTSGTIKAML SGPGQFAENE TNEVNFREIP SHVLSKVCMY FTYKVRYTNS STEIPEFPIA PEIALELLM AANFLDC

UniProtKB: Elongin-C

+
分子 #4: Cullin-2

分子名称: Cullin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 86.967734 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: SLKPRVVDFD ETWNKLLTTI KAVVMLEYVE RATWNDRFSD IYALCVAYPE PLGERLYTET KIFLENHVRH LHKRVLESEE QVLVMYHRY WEEYSKGADY MDCLYRYLNT QFIKKNKLTE ADLQYGYGGV DMNEPLMEIG ELALDMWRKL MVEPLQAILI R MLLREIKN ...文字列:
SLKPRVVDFD ETWNKLLTTI KAVVMLEYVE RATWNDRFSD IYALCVAYPE PLGERLYTET KIFLENHVRH LHKRVLESEE QVLVMYHRY WEEYSKGADY MDCLYRYLNT QFIKKNKLTE ADLQYGYGGV DMNEPLMEIG ELALDMWRKL MVEPLQAILI R MLLREIKN DRGGEDPNQK VIHGVINSFV HVEQYKKKFP LKFYQEIFES PFLTETGEYY KQEASNLLQE SNCSQYMEKV LG RLKDEEI RCRKYLHPSS YTKVIHECQQ RMVADHLQFL HAECHNIIRQ EKKNDMANMY VLLRAVSTGL PHMIQELQNH IHD EGLRAT SNLTQENMPT LFVESVLEVH GKFVQLINTV LNGDQHFMSA LDKALTSVVN YREPKSVCKA PELLAKYCDN LLKK SAKGM TENEVEDRLT SFITVFKYID DKDVFQKFYA RMLAKRLIHG LSMSMDSEEA MINKLKQACG YEFTSKLHRM YTDMS VSAD LNNKFNNFIK NQDTVIDLGI SFQIYVLQAG AWPLTQAPSS TFAIPQELEK SVQMFELFYS QHFSGRKLTW LHYLCT GEV KMNYLGKPYV AMVTTYQMAV LLAFNNSETV SYKELQDSTQ MNEKELTKTI KSLLDVKMIN HDSEKEDIDA ESSFSLN MN FSSKRTKFKI TTSMQKDTPQ EMEQTRSAVD EDRKMYLQAA IVRIMKARKV LRHNALIQEV ISQSRARFNP SISMIKKC I EVLIDKQYIE RSQASADEYS YVA

UniProtKB: Cullin-2

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分子 #5: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.289977 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAAAMDVDTP SGTNSGAGKK RFEVKKWNAV ALWAWDIVVD NCAICRNHIM DLCIECQANQ ASATSEECTV AWGVCNHAFH FHCISRWLK TRQVCPLDNR EWEFQKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: 4D-STEM / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成アルゴリズム: ALGEBRAIC (ARTS) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4) / 使用した粒子像数: 177561
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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