[日本語] English
万見
- EMDB-44442: Dimeric form of LDL, LDL receptor and Legobody -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44442
タイトルDimeric form of LDL, LDL receptor and Legobody
マップデータ
試料
  • 複合体: Apolipoprotein B 100 on LDL with LDL receptor and Legobody
    • 複合体: Apolipoprotein B 100
    • 複合体: Low-density lipoprotein receptor
    • 複合体: Legobody Fab
    • 複合体: Legobody MBP/IgG-binding protein A/IgG-binding protein G Fusion
キーワードApolipoprotein B 100 / ApoB 100 / LDL / LDL receptor / LIPID TRANSPORT
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å
データ登録者Dearborn AD / Reimund M / Graziano G / Lei H / Kumar A / Neufeld EB / Remaley AT / Marcotrigiano J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structure of apolipoprotein B100 bound to the low-density lipoprotein receptor.
著者: Mart Reimund / Altaira D Dearborn / Giorgio Graziano / Haotian Lei / Anthony M Ciancone / Ashish Kumar / Ronald Holewinski / Edward B Neufeld / Francis J O'Reilly / Alan T Remaley / Joseph Marcotrigiano /
要旨: Apolipoprotein B100 (apoB100) is a structural component of low-density lipoprotein (LDL) and a ligand for the LDL receptor (LDLR). Mutations in apoB100 or in LDLR cause familial ...Apolipoprotein B100 (apoB100) is a structural component of low-density lipoprotein (LDL) and a ligand for the LDL receptor (LDLR). Mutations in apoB100 or in LDLR cause familial hypercholesterolaemia, an autosomal dominant disease that is characterized by a marked increase in LDL cholesterol (LDL-C) and a higher risk of cardiovascular disease. The structure of apoB100 on LDL and its interaction with LDLR are poorly understood. Here we present the cryo-electron microscopy structures of apoB100 on LDL bound to the LDLR and a nanobody complex, which can form a C-symmetric, higher-order complex. Using local refinement, we determined high-resolution structures of the interfaces between apoB100 and LDLR. One binding interface is formed between several small-ligand-binding modules of LDLR and a series of basic patches that are scattered along a β-belt formed by apoB100, encircling LDL. The other binding interface is formed between the β-propeller domain of LDLR and the N-terminal domain of apoB100. Our results reveal how both interfaces are involved in LDL dimer formation, and how LDLR cycles between LDL- and self-bound conformations. In addition, known mutations in either apoB100 or LDLR, associated with high levels of LDL-C, are located at the LDL-LDLR interface.
履歴
登録2024年4月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月25日-
マップ公開2024年12月25日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_44442.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44442.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.66 Å/pix.
x 512 pix.
= 849.92 Å		1.66 Å/pix.
x 512 pix.
= 849.92 Å		1.66 Å/pix.
x 512 pix.
= 849.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.66 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.16318023 - 0.41963625
平均 (標準偏差)-0.00040699824 (±0.020268986)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 849.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Half map b

ファイルemd_44442_half_map_1.map
注釈Half map b
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half Map a

ファイルemd_44442_half_map_2.map
注釈Half Map a
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Apolipoprotein B 100 on LDL with LDL receptor and Legobody

全体名称: Apolipoprotein B 100 on LDL with LDL receptor and Legobody
要素
  • 複合体: Apolipoprotein B 100 on LDL with LDL receptor and Legobody
    • 複合体: Apolipoprotein B 100
    • 複合体: Low-density lipoprotein receptor
    • 複合体: Legobody Fab
    • 複合体: Legobody MBP/IgG-binding protein A/IgG-binding protein G Fusion

-
超分子 #1: Apolipoprotein B 100 on LDL with LDL receptor and Legobody

超分子名称: Apolipoprotein B 100 on LDL with LDL receptor and Legobody
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0

-
超分子 #2: Apolipoprotein B 100

超分子名称: Apolipoprotein B 100 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
超分子 #3: Low-density lipoprotein receptor

超分子名称: Low-density lipoprotein receptor / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
超分子 #4: Legobody Fab

超分子名称: Legobody Fab / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
超分子 #5: Legobody MBP/IgG-binding protein A/IgG-binding protein G Fusion

超分子名称: Legobody MBP/IgG-binding protein A/IgG-binding protein G Fusion
タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 51.38 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 3689076 / 詳細: Topaz particle picking
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: AlphaFold
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 234099
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る