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- EMDB-44382: Structure of the PI4KA complex bound to Calcineurin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44382
タイトルStructure of the PI4KA complex bound to Calcineurin
マップデータPI4KIIIa lipid kinase complex bound to Calcineurin cryo EM - Map
試料
  • 複合体: PI4KA complex bound to Calcineurin
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha
    • タンパク質・ペプチド: Tetratricopeptide repeat protein 7B
    • タンパク質・ペプチド: Hyccin
    • タンパク質・ペプチド: Calcineurin subunit B type 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードPI4KIIIa complex / PI4KA / TTC7B / FAM126A / CNA / CNB / Calcineurin / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


reorganization of cellular membranes to establish viral sites of replication / Synthesis of PIPs at the ER membrane / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / 1-phosphatidylinositol 4-kinase ...reorganization of cellular membranes to establish viral sites of replication / Synthesis of PIPs at the ER membrane / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / 1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / positive regulation of saliva secretion / peptidyl-serine dephosphorylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of dendrite morphogenesis / protein serine/threonine phosphatase complex / renal filtration / lung epithelial cell differentiation / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / calcineurin-NFAT signaling cascade / host-mediated perturbation of viral process / Golgi-associated vesicle membrane / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / skeletal muscle tissue regeneration / myelination in peripheral nervous system / transition between fast and slow fiber / phosphatidylinositol biosynthetic process / positive regulation of osteoclast differentiation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of synaptic vesicle cycle / dephosphorylation / extrinsic component of plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / branching involved in blood vessel morphogenesis / dendrite morphogenesis / phosphatidylinositol-mediated signaling / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / parallel fiber to Purkinje cell synapse / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / calcineurin-mediated signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of endocytosis / Calcineurin activates NFAT / DARPP-32 events / epithelial to mesenchymal transition / epidermis development / Activation of BAD and translocation to mitochondria / positive regulation of osteoblast differentiation / multicellular organismal response to stress / phosphatase binding / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein dephosphorylation / skeletal muscle fiber development / keratinocyte differentiation / myelination / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of cell adhesion / T cell activation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / excitatory postsynaptic potential / protein localization to plasma membrane / wound healing / G1/S transition of mitotic cell cycle / response to calcium ion / sarcolemma / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / protein import into nucleus / calcium ion transport / heart development / ATPase binding / Ca2+ pathway / dendritic spine / calmodulin binding / neuron projection / postsynapse / protein dimerization activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / glutamatergic synapse / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
PI4-kinase, N-terminal / PI4-kinase N-terminal region / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7, N-terminal / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7 N-terminal / : / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 ...PI4-kinase, N-terminal / PI4-kinase N-terminal region / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7, N-terminal / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7 N-terminal / : / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Tetratricopeptide repeat / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Tetratricopeptide repeat / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 4-kinase alpha / Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha / Tetratricopeptide repeat protein 7B / Hyccin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Shaw AL / Suresh S / Yip CK / Burke JE
資金援助 カナダ, 2件
OrganizationGrant number国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)NSERC-2020-04241 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2018-03951 カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structure of calcineurin bound to PI4KA reveals dual interface in both PI4KA and FAM126A.
著者: Alexandria L Shaw / Sushant Suresh / Matthew A H Parson / Noah J Harris / Meredith L Jenkins / Calvin K Yip / John E Burke /
要旨: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha (PI4KA) maintains the phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P) and phosphatidylserine pools of the plasma membrane. A key regulator of PI4KA is its association into ...Phosphatidylinositol 4-kinase alpha (PI4KA) maintains the phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P) and phosphatidylserine pools of the plasma membrane. A key regulator of PI4KA is its association into a complex with TTC7 and FAM126 proteins. This complex can be regulated by the CNAβ1 isoform of the phosphatase calcineurin. We previously identified that CNAβ1 directly binds to FAM126A. Here, we report a cryoelectron microscopic (cryo-EM) structure of a truncated PI4KA complex bound to calcineurin, revealing a unique direct interaction between PI4KA and calcineurin. Hydrogen deuterium exchange mass spectrometry (HDX-MS) and computational analysis show that calcineurin forms a complex with an evolutionarily conserved IKISVT sequence in PI4KA's horn domain. We also characterized conserved LTLT and PSISIT calcineurin binding sequences in the C terminus of FAM126A. These dual sites in PI4KA and FAM126A are both in close proximity to phosphorylation sites in the PI4KA complex, suggesting key roles of calcineurin-regulated phosphosites in PI4KA regulation. This work reveals novel insight into how calcineurin can regulate PI4KA activity.
履歴
登録2024年4月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月11日-
マップ公開2024年9月11日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44382.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44382.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 536.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈PI4KIIIa lipid kinase complex bound to Calcineurin cryo EM - Map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.8 Å/pix.
x 520 pix.
= 415.8 Å		0.8 Å/pix.
x 520 pix.
= 415.8 Å		0.8 Å/pix.
x 520 pix.
= 415.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.79962 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.155
最小 - 最大-0.53840786 - 1.5263281
平均 (標準偏差)0.0018805559 (±0.038318586)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ520520520
Spacing520520520
セルA=B=C: 415.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PI4KA complex bound to Calcineurin

全体名称: PI4KA complex bound to Calcineurin
要素
  • 複合体: PI4KA complex bound to Calcineurin
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha
    • タンパク質・ペプチド: Tetratricopeptide repeat protein 7B
    • タンパク質・ペプチド: Hyccin
    • タンパク質・ペプチド: Calcineurin subunit B type 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: PI4KA complex bound to Calcineurin

超分子名称: PI4KA complex bound to Calcineurin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5 / 詳細: Stabilized with BS3 crosslinker
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha

分子名称: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 1-phosphatidylinositol 4-kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 237.102281 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAAAPARGGG GGGGGGGGCS GSGSSASRGF YFNTVLSLAR SLAVQRPASL EKVQKLLCMC PVDFHGIFQL DERRRDAVIA LGIFLIESD LQHKDCVVPY LLRLLKGLPK VYWVEESTAR KGRGALPVAE SFSFCLVTLL SDVAYRDPSL RDEILEVLLQ V LHVLLGMC ...文字列:
MAAAPARGGG GGGGGGGGCS GSGSSASRGF YFNTVLSLAR SLAVQRPASL EKVQKLLCMC PVDFHGIFQL DERRRDAVIA LGIFLIESD LQHKDCVVPY LLRLLKGLPK VYWVEESTAR KGRGALPVAE SFSFCLVTLL SDVAYRDPSL RDEILEVLLQ V LHVLLGMC QALEIQDKEY LCKYAIPCLI GISRAFGRYS NMEESLLSKL FPKIPPHSLR VLEELEGVRR RSFNDFRSIL PS NLLTVCQ EGTLKRKTSS VSSISQVSPE RGMPPPSSPG GSAFHYFEAS CLPDGTALEP EYYFSTISSS FSVSPLFNGV TYK EFNIPL EMLRELLNLV KKIVEEAVLK SLDAIVASVM EANPSADLYY TSFSDPLYLT MFKMLRDTLY YMKDLPTSFV KEIH DFVLE QFNTSQGELQ KILHDADRIH NELSPLKLRC QANAACVDLM VWAVKDEQGA ENLCIKLSEK LQSKTSSKVI IAHLP LLIC CLQGLGRLCE RFPVVVHSVT PSLRDFLVIP SPVLVKLYKY HSQYHTVAGN DIKISVTNEH SESTLNVMSG KKSQPS MYE QLRDIAIDNI CRCLKAGLTV DPVIVEAFLA SLSNRLYISQ ESDKDAHLIP DHTIRALGHI AVALRDTPKV MEPILQI LQ QKFCQPPSPL DVLIIDQLGC LVITGNQYIY QEVWNLFQQI SVKASSVVYS ATKDYKDHGY RHCSLAVINA LANIAANI Q DEHLVDELLM NLLELFVQLG LEGKRASERA SEKGPALKAS SSAGNLGVLI PVIAVLTRRL PPIKEAKPRL QKLFRDFWL YSVLMGFAVE GSGLWPEEWY EGVCEIATKS PLLTFPSKEP LRSVLQYNSA MKNDTVTPAE LSELRSTIIN LLDPPPEVSA LINKLDFAM STYLLSVYRL EYMRVLRSTD PDRFQVMFCY FEDKAIQKDK SGMMQCVIAV ADKVFDAFLN MMADKAKTKE N EEELERHA QFLLVNFNHI HKRIRRVADK YLSGLVDKFP HLLWSGTVLK TMLDILQTLS LSLSADIHKD QPYYDIPDAP YR ITVPDTY EARESIVKDF AARCGMILQE AMKWAPTVTK SHLQEYLNKH QNWVSGLSQH TGLAMATESI LHFAGYNKQN TTL GATQLS ERPACVKKDY SNFMASLNLR NRYAGEVYGM IRFSGTTGQM SDLNKMMVQD LHSALDRSHP QHYTQAMFKL TAML ISSKD CDPQLLHHLC WGPLRMFNEH GMETALACWE WLLAGKDGVE VPFMREMAGA WHMTVEQKFG LFSAEIKEAD PLAAS EASQ PKPCPPEVTP HYIWIDFLVQ RFEIAKYCSS DQVEIFSSLL QRSMSLNIGG AKGSMNRHVA AIGPRFKLLT LGLSLL HAD VVPNATIRNV LREKIYSTAF DYFSCPPKFP TQGEKRLRED ISIMIKFWTA MFSDKKYLTA SQLVPPDNQD TRSNLDI TV GSRQQATQGW INTYPLSSGM STISKKSGMS KKTNRGSQLH KYYMKRRTLL LSLLATEIER LITWYNPLSA PELELDQA G ENSVANWRSK YISLSEKQWK DNVNLAWSIS PYLAVQLPAR FKNTEAIGNE VTRLVRLDPG AVSDVPEAIK FLVTWHTID ADAPELSHVL CWAPTDPPTG LSYFSSMYPP HPLTAQYGVK VLRSFPPDAI LFYIPQIVQA LRYDKMGYVR EYILWAASKS QLLAHQFIW NMKTNIYLDE EGHQKDPDIG DLLDQLVEEI TGSLSGPAKD FYQREFDFFN KITNVSAIIK PYPKGDERKK A CLSALSEV KVQPGCYLPS NPEAIVLDID YKSGTPMQSA AKAPYLAKFK VKRCGVSELE KEGLRCRSDS EDECSTQEAD GQ KISWQAA IFKVGDDCRQ DMLALQIIDL FKNIFQLVGL DLFVFPYRVV ATAPGCGVIE CIPDCTSRDQ LGRQTDFGMY DYF TRQYGD ESTLAFQQAR YNFIRSMAAY SLLLFLLQIK DRHNGNIMLD KKGHIIHIDF GFMFESSPGG NLGWEPDIKL TDEM VMIMG GKMEATPFKW FMEMCVRGYL AVRPYMDAVV SLVTLMLDTG LPCFRGQTIK LLKHRFSPNM TEREAANFIM KVIQS CFLS NRSRTYDMIQ YYQNDIPY

UniProtKB: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha

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分子 #2: Tetratricopeptide repeat protein 7B

分子名称: Tetratricopeptide repeat protein 7B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 94.294109 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MATKKAGSRL ETEIERCRSE CQWERIPELV KQLSAKLIAN DDMAELLLGE SKLEQYLKEH PLRQGASPRG PKPQLTEVRK HLTAALDRG NLKSEFLQES NLIMAKLNYV EGDYKEALNI YARVGLDDLP LTAVPPYRLR VIAEAYATKG LCLEKLPISS S TSNLHVDR ...文字列:
MATKKAGSRL ETEIERCRSE CQWERIPELV KQLSAKLIAN DDMAELLLGE SKLEQYLKEH PLRQGASPRG PKPQLTEVRK HLTAALDRG NLKSEFLQES NLIMAKLNYV EGDYKEALNI YARVGLDDLP LTAVPPYRLR VIAEAYATKG LCLEKLPISS S TSNLHVDR EQDVITCYEK AGDIALLYLQ EIERVILSNI QNRSPKPGPA PHDQELGFFL ETGLQRAHVL YFKNGNLTRG VG RFRELLR AVETRTTQNL RMTIARQLAE ILLRGMCEQS YWNPLEDPPC QSPLDDPLRK GANTKTYTLT RRARVYSGEN IFC PQENTE EALLLLLISE SMANRDAVLS RIPEHKSDRL ISLQSASVVY DLLTIALGRR GQYEMLSECL ERAMKFAFEE FHLW YQFAL SLMAAGKSAR AVKVLKECIR LKPDDATIPL LAAKLCMGSL HWLEEAEKFA KTVVDVGEKT SEFKAKGYLA LGLTY SLQA TDASLRGMQE VLQRKALLAF QRAHSLSPTD HQAAFYLALQ LAISRQIPEA LGYVRQALQL QGDDANSLHL LALLLS AQK HYHDALNIID MALSEYPENF ILLFSKVKLQ SLCRGPDEAL LTCKHMLQIW KSCYNLTNPS DSGRGSSLLD RTIADRR QL NTITLPDFSD PETGSVHATS VAASRVEQAL SEVASSLQSS APKQGPLHPW MTLAQIWLHA AEVYIGIGKP AEATACTQ E AANLFPMSHN VLYMRGQIAE LRGSMDEARR WYEEALAISP THVKSMQRLA LILHQLGRYS LAEKILRDAV QVNSTAHEV WNGLGEVLQA QGNDAAATEC FLTALELEAS SPAVPFTIIP RVL

UniProtKB: Tetratricopeptide repeat protein 7B

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分子 #3: Hyccin

分子名称: Hyccin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: Truncated construct (1-308) / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.638867 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MFTSEKGVVE EWLSEFKTLP ETSLPNYATN LKDKSSLVSS LYKVIQEPQS ELLEPVCHQL FEFYRSGEEQ LLQFTLQFLP ELIWCYLAV SASRNVHSSG CIEALLLGVY NLEIVDKQGH TKVLSFTIPS LSKPSVYHEP SSIGSMALTE SALSQHGLSK V VYSGPHPQ ...文字列:
MFTSEKGVVE EWLSEFKTLP ETSLPNYATN LKDKSSLVSS LYKVIQEPQS ELLEPVCHQL FEFYRSGEEQ LLQFTLQFLP ELIWCYLAV SASRNVHSSG CIEALLLGVY NLEIVDKQGH TKVLSFTIPS LSKPSVYHEP SSIGSMALTE SALSQHGLSK V VYSGPHPQ REMLTAQNRF EVLTFLLLCY NAALTYMPSV SLQSLCQICS RICVCGYPRQ HVRKYKGISS RIPVSSGFMV QM LTGIYFA FYNGEWDLAQ KALDDIIYRA QLELYPEPLL VANAIKASLP HGPMKSNKEG TRCIQVEITP T

UniProtKB: Hyccin

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分子 #4: Calcineurin subunit B type 1

分子名称: Calcineurin subunit B type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.322904 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MGNEASYPLE MCSHFDADEI KRLGKRFKKL DLDNSGSLSV EEFMSLPELQ QNPLVQRVID IFDTDGNGEV DFKEFIEGVS QFSVKGDKE QKLRFAFRIY DMDKDGYISN GELFQVLKMM VGNNLKDTQL QQIVDKTIIN ADKDGDGRIS FEEFCAVVGG L DIHKKMVV DV

UniProtKB: Calcineurin subunit B type 1

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分子 #5: Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha

分子名称: Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5
詳細: Truncated Calcineurin A alpha (2-391) L236P D238N,Truncated Calcineurin A alpha (2-391) L236P D238N
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-serine/threonine phosphatase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.883242 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: SEPKAIDPKL STTDRVVKAV PFPPSHRLTA KEVFDNDGKP RVDILKAHLM KEGRLEESVA LRIITEGASI LRQEKNLLDI DAPVTVCGD IHGQFFDLMK LFEVGGSPAN TRYLFLGDYV DRGYFSIECV LYLWALKILY PKTLFLLRGN HECRHLTEYF T FKQECKIK ...文字列:
SEPKAIDPKL STTDRVVKAV PFPPSHRLTA KEVFDNDGKP RVDILKAHLM KEGRLEESVA LRIITEGASI LRQEKNLLDI DAPVTVCGD IHGQFFDLMK LFEVGGSPAN TRYLFLGDYV DRGYFSIECV LYLWALKILY PKTLFLLRGN HECRHLTEYF T FKQECKIK YSERVYDACM DAFDCLPLAA LMNQQFLCVH GGLSPEINTL DDIRKLDRFK EPPAYGPMCD ILWSDPPENF GN EKTQEHF THNTVRGCSY FYSYPAVCEF LQHNNLLSIL RAHEAQDAGY RMYRKSQTTG FPSLITIFSA PNYLDVYNNK AAV LKYENN VMNIRQFNCS PHPYWLPNFM DVFTWSLPFV GEKVTEMLVN VLNICSDDEL GSEEDGFDGA TAAAFKQECK IKYS ERVYD ACMDAFDCLP LAALMNQQFL CVHGGLSPEI NTLDDIRKLD RFKEPPAYGP MCDILWSDPP EDFGNEKTQE HFTHN TVRG CSYFYSYPAV CEFLQHNNLL SILRAHEAQD AGYRMYRKSQ TTGFPSLITI FSAPNYLDVY NNKAAVLKYE NNVMNI RQF NCSPHPYWLP NFMDVFTWSL PFVGEKVTEM LVNVLNICSD DELGSEEDGF DGATAAA

UniProtKB: Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha, Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha

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分子 #6: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 8 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.77 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC3H4N2Imidazole
150.0 mMNaClSodium Chloride
5.0 %C3H8O3Glycerol
0.5 mMTCEPTris(2-carboxyethyl)phosphine

詳細: Freshly prepared gel filtration buffer, filtered through 0.22um filter and degassed
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
詳細: Glow discharged using the Pelco EasiGlow. 15mA Current.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot force -5, blot time 1 s.
詳細Sample was treated with BS3 crosslinker then gel filtered to isolate protein peak consistent with a dimer of pentamers.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10121 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1181312
詳細: Particles were picked using the cryoSPARC template picker
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab-initio with 2 classes
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 235760
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1) / 詳細: CryoSPARC SGD-based ab intio reconstruction
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1) / 詳細: CryoSPARC - Non-Uniform Refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6bq1

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6nuc

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
得られたモデル

PDB-9b9g:
Structure of the PI4KA complex bound to Calcineurin

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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